Кобальт с фосфатазой

Электронный спектр Со2+-фосфатазы обнаруживает некоторую асимметрию в координационном окружении иона кобальта. Присоединение фосфата или арсената сильно влияет на спектр,однако форма полос и их расщепление остаются почти неизменными. Из этого можно заключить, что в целом координационная геометрия сохраняется и что фосфат или арсенат просто замещают лиганд атома металла. Самым удобным для замещения лигандом могла бы быть вода. Это предположение также напрашивается из данных по кристаллической структуре карбоксипептидазы, [c.641]

Многие ферменты в качестве активных центров содержат металлы или комплексы с металлами. Так, ксантиноксидаза представляет собой молибденфлавопротеид, дегидраза — бути-рил — медьфлавопротеид, железо входит в состав цитохрома, гидропероксидазы и т. п., пептидазы содержат цинк, фосфатазы и пептидазы — магний, последние так же марганец и кобальт и т. д. Все микроэлементы, необходимые для живых клеток, связаны с каталитическими процессами. [c.263]

Активирующее действие ионов металлов гораздо менее специфично, чем функция ионов, образующих комплексные катализаторы с постоянным составом. Так, например, фермент тирозииаза активируется ионами железа, кобальта, марганца лейцинаминопептидаза активируется магнием к 1марганцем аргиназа — марга нцем, кобальтом, никелем и железом активаторами карбоксилазы являются ионы марганца, кадмия, цинка, свинца, никеля, железа, магния, бария и меди. Столь же велика число активаторов у некоторых видов фосфатаз. [c.140]

Со + Фосфатаза представляет особый интерес, так как электронный спектр Со(II) дает возможность судить о геометрии координации в активном центре. Видимый спектр Со2+-фермента имеет необычный вид [48, 55], и для него характерны максимумы при 640, 610, 555 и 510 нм. Молярные коэффициенты поглощения при этих длинах волн равны соответственно 250, 210, 350 и 280. Эта картина похожа на наблюдаемую для Со (II)-карбоангидразы (гл. 16). Она не отвечает ни октаэдрической, ни тетраэдрической координации лигандов Со П). В некоторой степени похожие спектры получены для пятикоординационных комплексов кобальта с расположением лигандов в вершинах псевдотригональ-ной бипирамиды [56, 57], хотя в случае фермента расщепление полос более выражено, что свидетельствует о пониженной снм мет-рии [48]. Спектры кругового дихроизма в видимой области сложны [48, 55]. Спектры ЭПР присоединенного к фосфатазе иона Сц2+ указывают на изменение его окружения при связывании второго иона этого металла [50]. [c.637]

Оказывается, что две высокоэнергетические полосы — при 510 и 555 нм — сдвигаются соответственно к 475 и 550 нм, интенсивность низкоэнергетической полосы при 640 нм сильно уменьшается, а плечо при 610 нм исчезает совсем. Аналогичные изменения происходят при связывании арсената [51]. Оба аниона сильно влияют на спектр кругового дихроизма, однако если фосфат уменьшает [48, 55], то арсенат увеличивает эллиптичность основной полосы при 550 нм [51]. Следовательно, хотя фосфат и арсенат вызывают примерно одинаковые изменения энергетических уровней -электронов кобальта (П) в Со +-фосфатазе, их влияние на диссимметрию координационной сферы металла оказывается поразительно различным. Существует противоречие в вопросе о том, сколько ионов фосфата, один [55] или два [48], должны присоединиться к молекуле фермента для достижения максимального спектрального эффекта. Связывание фосфата Си +-фос-фатазой вызывает значительное изменение спектра ЭПР иона меди [50, 128]. [c.641]

Марганец входит в состав тканей всех животных в количествах не более 0,05 мг % больше всего обнаружено марганца в печени. Без марганца не могут обходиться животные и растения. Внесение его в почву в качестве удобрения повышает урожайность культурных растений. Марганец входит в состав некоторых ферментов и усиливает их активность. Окислительное фосфори-лированне стимулирует распад углеводов, активирует процесс фосфорилирования глюкозы (фермент фосфоглюкомутазу), образованне пировиноградной кислоты (енолазу), окисление изолимонной кислоты. Марганец также стимулирует активность ферментов дипептидазы и аргиназы. Наконец, он участвует в процессах костеобразования, активируя костную фосфатазу и щелочную фосфатазу сыворотки крови, способствующих отложению фосфорнокальциевых солей в костной ткани. В этих процессах марганец может быть заменен магнием, в некоторых случаях — кобальтом и цинком. [c.423]

Эти преимущества и отчетливый контраст тяжелых металлов на электронных микрофотографиях делают в принципе возможным использование метода Гомори с солями металлов для ультраструктурной локализации ферментов, высвобождающих фосфат. Благодаря легкой растворимости фосфата кобальта и сульфида кобальта в OSO4 в процессе дофиксации в электронно-микроскопических исследованиях для выявления щелочной фосфатазы вместо Са используют РЬ . Для предотвращения вьша-дения солей свинца в осадок, наблюдаемого уже при слабощелочных значениях pH, в инкубационную среду доба-, вляют комплексообразователи, такие, как тартрат, тирон, цитрат. Принцип комплексообразования зарекомендовал себя очень хорощо. Благодаря ему появилась возможность заменить методы, состоящие из двух последовательных реакций, одновременными реакциями, ведущими непосредственно к образованию конечного гистохимического продукта. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология