Гидропероксидазы

Многие ферменты в качестве активных центров содержат металлы или комплексы с металлами. Так, ксантиноксидаза представляет собой молибденфлавопротеид, дегидраза — бути-рил — медьфлавопротеид, железо входит в состав цитохрома, гидропероксидазы и т. п., пептидазы содержат цинк, фосфатазы и пептидазы — магний, последние так же марганец и кобальт и т. д. Все микроэлементы, необходимые для живых клеток, связаны с каталитическими процессами. [c.263]

В особенности велика роль железа как компонента, необходимого для нормальной жизни клеток. Каталитическая активность некоторых тканей пропорциональна количеству содержащегося в них железа. Железо служит каталитическим центром в двух больших классах ферментов — у гидропероксидаз и ци-тохромов. У некоторых ферментов каталитическим центром является медь. Металлы переменной валентности могут быть катализаторами реакций окисления и в гомогенном катализе. Например, окисление таких полифенолов в растворе, как кате-хин, проходит с участием попеременно окисляющихся и восстанавливающихся ионов меди [c.263]

Каталаза сходна с пероксидазой, и поэтому оба фермента часто относят к группе гидропероксидаз. Простетической группой каталазы служит протопорфирин IX. Каталаза катализирует реакцию [c.234]

Наконец, гем служит кофактором гидропероксидаз. Суш ествует два типа этих ферментов каталазы, освобождающие молекулярный кислород из перекиси водорода [c.234]

В отличие от поведения атома железа в гемах гемоглобина и цитохромов каталитический процесс в случае гидропероксидаз связан, с промежуточным окислением трехвалентного железа до более высоких валентностей. [c.234]

К гидропероксидазам относятся ферменты каталаза и пероксидазы. Каталаза чрезвычайно широко распространена в природе она присутствует в печени и крови позвоночных и у разнообразных микроорганизмов. Пероксидазы имеются у растений, а также содержатся в лейкоцитах и молоке. Каталаза и пероксидазы ускоряют реакцию одного и того же типа [c.385]

Хотя пероксидазы и способны катализировать реакцию (XV. 166), однако наиболее эффективно они катализируют реакцию (XV. 16а). Косубстратами пероксидаз служат фенолы, алифатические и ароматические амины, восстановленные формы красителей (лейкоформы), ендио.лы, а также цитохром с. Рассмотренные факты, а также наличие обш ей простетической группы (все каталазы и большинство пероксидаз, по-видимому, содержат ферри-протопорфирин IX в высокоспиновом состоянии), которая сама обладает слабой каталазной и пероксидазной активностью, — все это позволяет отнести эти ферменты к одному классу ферментов — к гидропероксидазам. [c.386]

У гемоглобина и родственных ему пигментов функция простетической группы состоит в переносе О2, причем присоединение и отш епление кислорода не влияет на валентность иона железа, которое во всех случаях остается в двухвалентном состоянии. У гидропероксидаз простетическая группа переносит и разлагает перекиси, ВО — ОН, сохраняя при этом свой ион железа в окисленном состоянии (Ее +). В противоположность этому цитохромы не связывают никаких субстратов, но зато атом железа у них постоянно переходит из двухвалентного в трехвалентное состояние и обратно. Именно поэтому цитохромы способны служить переносчиками электронов. Они выполняют свою челночную функцию, снуя между дегидрогеназами, с одной стороны, и конечными акцепторами — с другой. В зависимости от величины потенциала конечного акцептора (от —0,20 до 0,80 в) число таких переносчиков в дыхательной цепи (цепи переноса электронов) может меняться. Мы рассмотрим этот вопрос в следуюш ем разделе. [c.386]

В литературе имеется предварительное сообщение о последовательности 505 аминокислот в субъединице каталазы из печени быка, образованной одной полипептидной цепью [2011. Однако ни одна из гидропероксидаз не была изучена до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа. Сходство спектров аддукта протопорфирина, не содержащего металла, с апоферментом цитохром с-пероксидазы и свободного порфирина в органических растворителях указывает на то, что порфирин в ферментативной глобуле находится в гидрофобном окружении [10]. Это согласуется с результатами рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина (разд. 7.2 и 7.4). [c.200]

Все гидропероксидазы в покоящемся состоянии, т. е. в присутствии воздуха и воды и в отсутствие перекиси водорода, содержат Fe(lII). Анализ спектров поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях показывает, что белок предоставляет в качестве лиганда имидазол гистидина в случае пероксидаз (как в миоглобине и [c.201]

У гидропероксидаз (помимо их каталитической активности) есть одно чрезвычайно интересное свойство, которое отличает их от миоглобинов и гемоглобйнов. Последние обратимо связывают анионы (Х ) в соответствии с простой схемой [c.206]

Скорости всех изученных к настоящему времени окислительновосстановительных реакций между анионными восстановителями и комплексами Ре и Ре гидропероксидаз, по-видимому, линейно возрастают с концентрацией протонов. Некоторые отклонения от линейности, вероятно, связаны с другими процессами протонирования. В противоположность этому скорости реакций с незаряженными восстановителями (например, с фенолами, аскорбиновой кислотой), как правило, не зависят от pH в примерно нейтральных растворах (в работе [68] представлены сравнительные данные о зависимости скоростей различных реакций от pH). Примерами таких зависящих от pH процессов являются взаимодействия формиат-иона с комплексом Ре каталазы [159], ферроцианида с комплексом Ре каталазы [159] и с комплексом Ре и Ре пероксидазы лрена, однако в последнем случае в области pH выше 8 скорость реакции становится независимой от pH [100]. Такая же зависимость от pH обнаружена при взаимодействии нитрита с комплексами Ре и Ре каталазы и пероксидазы хрена, а также (это, по-видимому, уникальный случай ) с Ре МЬ [159] и при реакциях иодид-ионов с комплексами Ре и Ре пероксидазы хрена [187, [c.207]

Все эти примеры указывают на то, что способность связывать анионы с одновременным присоединением протона (или отщеплением гидроксила) является весьма общим свойством гидропероксидаз, причем участие протона в реакции влияет и на равновесие, и на кинетику реакций. По крайней мере в одном случае — в случае хлоро-перрксидазы — между кинетическими и термодинамическими эффектами установлена строгая корреляция. Ясно также, что анион не обязательно координируется атомом металла. Особенно важен пример взаимодействия каталазы с формиат-ионом, поскольку этот анион представляет собой субстрат неклассической пероксидазной реакции каталазы, и весьма вероятно, что механизм его взаимодействия с комплексом Fe совпадает с таковым в случае реакции с перекисью водорода. Как мы видели выше, протон необходим в следующих случаях когда формиат-ион координируется ионом Fe"i, когда формиат-ион связан с Fe (хотя и не входит в его координационную сферу) и когда происходит восстановление Fe формиат-ионом. [c.208]

Можно сделать вьшод, что в гидропероксидазе механизм кооперативного взаимодействия между двумя центрами белка, который проявляется в миоглобинах и гемоглобинах, развился в одном определенном направлении, которое позволяет им связьшать протон вместе с одноосновным анионом. Более высокая степень кооперативности, вероятно, связана с тем, что обе связываемые частицы заряжены. Это обеспечивает функционирование механизма, облегчающего связывание в активном центре фермента анионов сильных неорганических кислот, таких, как С "" и I (например, при ферментативном галогенировании), которые с трудом связываются с металлами и с трудом образуют ионные пары. Взаимодействие с ними идет по схеме [c.209]

В-третьих, в каталазе белок повышает значение константы 53 при pH 7 в 10 раз, и, что еще более существенно, он делает константу 53 не зависящей от pH и близкой к ожидаемому на основании экстраполяции значению константы для небелкового комплекса при pH 12, что близко к р/С перекиси водорода. Соображения, изложенные в разд. 8.6, привели нас к выводу, что в активном центре присоединяет анион НО2". В этом проявляется свойство, по-видимому, общее для всех гидроксипероксидаз, которое состоит в том, что эти белки могут одновременно связывать протон и одноосновный анион по двум отдельным центрам вследствие кооперативного эффекта такого же типа, как и обсуждавшиеся ранее кооперативные свойства миоглобина и гемоглобина (разд. 7.5 и 7.6). Другими словами, в гидропероксидазах устанавливается не зависящее от рн равновесие [c.225]

Гидропероксидазы развивались в третьем направлении —в направлении катализа окисления галогенидов перекисью водорода и галогенирования субстратов галогенидами в присутствии перекиси водорода. Такие процессы мы рассмотрели лишь кратко (разд. [c.226]

Основы химии гетероциклических соединений (1975) -- [ c.217 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.94 , c.197 , c.199 , c.201 , c.206 , c.210 , c.226 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология