Комплексы с ферментам в качестве мостика

По предположению Кон [21] наблюдение за поведением фермента при добавлении Са + может служить критерием для выбора схемы координации. Ферменты, образующие комплексы Е — субстрат — М +, например креатинкиназы, активируются Са +, в то время как на ферменты, образующие комплексы Е — М + — субстрат, Са + обычно действует как ингибитор. Основой этого эмпирического критерия является быстрая скорость обмена лигандов в Са +-комплексах [84], поскольку для Са + комплекс с мостиковым металлом неустойчив. Однако недавние исследования нукле-азы стафилококка по связыванию Са +, а также рентгеноструктурные работы показали, что этот ион взаимодействует с ферментом, включаясь в центр связывания нуклеотидов или очень близко к нему [85, 86]. Следовательно, в данном случае, по-видимому, имеет место образование мостикового комплекса фермент — Са + — нуклеотид, хотя не исключено и участие комплекса с ферментом в качестве мостика (М.2+ — Е — лиганд). [c.457]

Комплексы с ферментом в качестве мостика [c.448]

Несколько лиаз кетокислот, близкородственные альдолазам, также требуют активации добавлением М +, например изоцитрат-лиаза [295], р-окси-р-метилглутарил-КоА-лиаза [296] и цитрат-лиаза [297]. Было высказано предположение, что в катализе лиазами кетокислот [295] участвуют мостиковые комплексы фермент— М + — субстрат, однако имеется мало данных, подтверждающих это предположение. Было показано образование кинетически важного комплекса Мп2+ —цитратлиаза, в котором Мп2+ повышает СРП. Однако не наблюдалось снижение этого эффекта ни при добавлении субстрата (цитрата), ни при добавлении продуктов этой реакции (оксалоацетата, ацетата) [298]. Эти данные, однако, недостаточны, чтобы исключить образование комплекса с металлом в качестве мостика. Сходные результаты были получены при СРП-исследованиях Мп2+-ФДФ-альдолазы из дрожжей, однако в [c.483]

Обе пируваткиназы (из мышц кролика и из дрожжей) ведут себя как ферменты типа II. Наблюдается знач1Ительное усиление релаксации у комплексов фермента с марганцем при малых значениях для тройных комплексов. Результаты кинетических экспериментов свидетельствуют о существовании структуры с металлом 1В качестве мостика. О том же говорят данные резонансных исследований. Лучше всего в этом убеждают результаты изучения фторкиназной реакции, катализируемой ферментом [81], так как ядра фтора дают удобный для наблюдения спектр. Исследование влияние марганца, связанного с ферментом, на скорости релаксации 1/7 1 и 1/Гг ядер 1 Е позволило рассчитать расстояние между атомами Мп и Р. Эти расчеты хорошо согласуются с недавним рентгеноструктурным анализом кристаллов СаРРОз [82] и соответствуют мостиковым структурам [c.678]

Металлы входят в активный центр металлофермента и участвуют в образовании фермент-субстратного комплекса, образуя координационные связи с субстратом. Возможно, что ион металла играет роль мостика при образовании фермент-субстратного комплекса. Субстрат взаимодействует при этом с металлом по крайней мере двумя группами, расположенными по обе стороны от связи, расщепляемой при ферментативной реакции. В качестве примера можно рассмотреть механизм действия карбоксипептидазы А, специфичной по отношению к С-концевой аминокислоте, имеющей свободную карбоксильную группу. В этом случае в образовании хелатного комплекса принимает участие концевая карбоксильная группа и карбонильный кислород пептидной связи. Металл — цинк, оттягивая на себя электроны, ослабляет пептидную связь. На основании этой гипотезы структура фермент-субстратного комплекса в случае карбокси-лептидазы А может быть представлена следующим образом [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология