Кон альбумин оптические свойства

Оптические свойства Си(II) позволяют получить более точную картину взаимодействия сывороточного альбумина с Си(II), чем та, которая получена для его взаимодействия с 2п(П), В1ключая и явно сложную картину основного центра связывания Си(II). [c.292]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Если в случае шерсти изменение pH среды влияет только на ее электростатическое состояние, то в случае альбумина от величины pH зависят как электростатические свойства, таки конформация протеина. Не наблюдалось никакого различия в сорбции антиподов I на шерсти и альбумине при pH 4,0. При значениях pH около 5,0 преимущественно адсорбируется >-форма красителя, в особенности, при пониженных температурах, но при переходе к щелочным растворам с pH 8,0 различие в сорбируемости антиподов уменьшается. На основании этих наблюдений был сделан вывод о том, что стерео-селективность взаимодействия оптических антиподов с протеинами может быть обнаружена только тогда, когда преобладает ионное взаимодействие между аминогруппами протеина и карбоксильными группами красителя. При увеличении значений pH МНз-групиы протеина теряют свой заряд и ионное ззаимодействие уступает место неселективным ван-дер-за аль Совьгм силам, ион-дипольным ли диполь-дипольным взаимодействиям. Спектральные данные и термодинамические исследования [15] подтвердили вывод, что Д-форма соединения I сорбируется на протеинах преимущественно при pH 5,0. [c.48]

Изучены хироптические свойства, обусловленные активными дисульфидными хромофорами (разд. 2.21), а также КД некоторых специфичных белков, таких, как миоглобин, гемоглобин, инсулин, рибонуклеаза, сывороточный альбумин и лизоцим [433, 563, 587, 593, 594]. Кроме того, хироптические методы использованы для того, чтобы получить данные о структуре нуклеогисто-нов, о стабилизации рибонуклеиновых кислот природными или синтетическими полиоснованиями, а также о действии мочевины и додецилсульфата натрия на структуру яичного альбумина. Недавние исследования показывают, что в глобулярных белках эффекты Коттона часто имеют значительную величину и наблюдаются вблизи УФ-полос поглощения тирозина и триптофана. Исследование оптической активности триптофана, тирозина и производных фенилаланина, в частности, в связи с изучением рибонуклеазы показало наличие значительного эффекта Коттона, обусловленного полосой поглощения шести тирозиновых остатков. Сделана попытка систематического анализа этих эффектов [595]. Ряд простых производных, исследованных в растворителях, замерзающих при температуре жидкого азота, обнаруживают тонкую структуру как УФ-, так и КД-полос, что делает возможным анализ их колебательной структуры. Фенольный хромофор имеет два перехода в близкой ультрафиолетовой области. Исследованы соответствующие колебательные прогрессии, одна сильная и одна слабая. Их положение очень чувствительно к природе растворителя, и поэтому следовало ожидать, что в рибонуклеазе, которая имеет три защищенных и три незащищенных тп-розиновых звена, будут прогрессии, возникающие из обоих типов звеньев, если оба они обладают повышен- [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология