Аминогруппы протеинов реакции

В настоящее время бесспорно доказано, что протеины в первую очередь имеют две активные группы аминогруппу NH2 и карбоксильную СООН. Первая группа — основная, вторая — кислотная. Наличие этих групп определяет амфотерную реакцию белков. Протеины могут вести себя или как основания или как кислоты, так как в растворе одновременно образуются ОН - и Н -ионы. [c.11]

Сущность метода заключается в том, что при обработке протеина или продуктов его гидролитического расщепления формалином в силу реакции между последним и аминогруппами, с образованием метиленового производного, основной характер соединения утрачивается [c.19]

Реакции приведенных выше типов между амино- и карбонильными группами составляют хорошо известную особенность химии белков (сравнить процесс образования дикетопиперазиново-го кольца). Поскольку каждый протеин содержит некоторый процент свободных аминогрупп, очевидно, что образование комплекса на поверхности энзиматического катализатора должно [c.304]

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Гаммета, обычно невелико. Полный разброс констант скоростей или констант равновесия редко превышает два или три порядка. Такое отличие тривиально по сравнению с отличиями в реакционноспособности, наблюдаемыми в других случаях. Так, фторбензол не реагирует с аминами даже в очень жестких условиях, в то время как 2,4-динитрофторбензол реагирует настолько легко, что он используется для обнаружения свободных аминогрупп в протеинах и полипептидах в водных растворах на холоду. Отношение констант скоростей с данным амином может меняться на много порядков ). Во-вторых, использование соотношения Гаммета при исследовании механиз ов реакций не позволяет сделать определенных выводов, поскольку неизвестно, как связана постоянная р со строением, например, переходного состояния. Сведения о механизмах часто мо сно получить более прямым путем и в более однозначном виде, используя набор незамещенных арильных групп, а не замещенных фенилов, поскольку влияние незамещенных арильных групп легче поддается теоретической интерпретации. Отсюда возникает и третье обстоятельство. Заместители обычно включают гетероатомы в та- ком окружении, когда нельзя пренебречь ролью а-связей. Вместе с тем теоретические исследования систем с а-связями только сейчас начинают достигать того уровня точности, когда их результаты можно использовать для решения химических проблем (см. гл. 10). Когда будет возможно рассматривать молекулы (и переходные состояния) такого типа с той точностью, которая сейчас может быть обеспечена для сопряженных систем, паллиативы вроде уравнений Гаммета потеряют всякий смысл. [c.524]

Лигнинопротеиновые комплексы, приготовленные из щелочных растворов лигнина и протеинов, показали сходство с гуми-ноБыми кислотами [27]. Было предположено, что в реакцию между молекулами лигнина и протеина вовлекаются аминогруппы протеина и карбоксильные, гидроксильные, карбонильные и метоксильные группы лигнина, образуя комплексы высокой стабильности. [c.108]

Возможно, что многие из представленных в табл.23 веществ имеют более подвижный атом галоида, который способен легко отщепляться в клетках и тканях организма. Может быть,поэтому эти соединения не успевают прореагировать с амино- и сульфидгидрильными и др. группами-протеинов. Для иприта реакция с аминогруппами протеинов протекает быстрее, чем отщепление галоидводорода. Однако эта реакция идет сравнительно медленно, что выражается в наличии индукционного периода. [c.159]

Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, щи-роко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. Например, термическая обработка протеинов молока в результате взаимодействия глюкозы с е-аминогруппой лизина приводит к образованию кислотоустойчивых соединений пиридозина (1) и фу-ранозина (2) [7]. Использование глутарового альдегида для сщи-вания цепей белка также вовлекает в реакцию лизин, при этом образуется [8] пиридиниевое производное (3). [c.229]

Ни одна из указанных схем не находила долгое время прямого и бесспорного экспериментального подтверждения. Тем не денее реакция взаимодействия аминогрупп белковых веществ с формальдегидом нашла широкое применение и была положена Зеренсеном в основу количественного определения свободных аминогрупп как в протеинах, так и в продуктах их распада. Метод Зеренсона заключается в непосредственном титровании освобождающихся при реакции карбоксильных групп [c.487]

Например, цитруллин Н2МСОЫН(СН2)зСН—(NH2) OOH входит в некоторые протеины, в составе которых он принимает участие в образовании мочевины. Куртц осуществил эту реакцию в обратном направлении с помощью комплексообразования. Он приготовил медный комплекс орнитина (в результате этого была замаскирована а-аминогруппа) и провел реакцию конденсации этого комплекса с мочевиной [c.370]

Изучение реакций с аминокислотами представляет интерес для понимания механизма действия иприта на протеины vitro,in vivo [77,81]. Найдено, что иприт может взаимодействовать и с аминогруппами, и с карбоксильными группами аминокислот. В кислой среде иприт не реагирует с аминогруппами. [c.153]

Замечание по производным желатины. Изученные производные желатины обладают одинаковым строением в том отношении, что они были получены при помощи веществ, реагирующих в первую очередь с аминогруппами боковых цепей протеина. Сульфонилжелатины были синтезированы по несколько измененной методике, разработанной для бензольных производных [9]. Так, НСЖ получали в результате реакции между 100 г желатины в состоянии золя и 40 г хлористого нафталин-2-сульфонила в бензольном растворе при pH 10. Продукт очищали повторным осаждением кислотой. Все эти производные нерастворимы в кислотах и применялись в растворах едкого натра при 7<рН<8. [c.339]

Разработка этих методов, начатая Курциусом и продолженная Фишером, имела большое значение для дальнейшего развития органической химии белка. Этими работами была доказана лринципиальная возможность удлинения пептидной цепи путем многократно повторяющихся реакций производных карбоксильной группы аминокислот с аминогруппами других аминокислот с образованием пептидных связей. Этот принцип пришел на смену попыткам тотального соединения аминокислот в белковоподобное тело, попыткам, которые Фишер охарактеризовал следующим образом Если в настоящее время в результате какой-ни-будь грубой реакции, например путем сплавления аминокислот в присутствии водоотнимающих средств, и удалось бы случайно приготовить настоящий протеин и если далее оказалось бы возможным этот искусственный продукт отождествить с каким-нибудь естественным веществом, что еще более невероятно, то химия белковых веществ выиграла бы от того очень мало, а биология почти совсем бы ничего не приобрела [178]. Ученый считал, что подобный синтез можно сравнить с путешественником, который на экспрессе пролетел через страну и потому почти ничего не может сообщить о ней . Далее он писал Совершенно иначе будет обстоять дело, если удастся провести синтез последовательно, шаг за шагом и создавать молекулу ступень за ступенью, Тогда лицо, производящее синтез, будет походить на пешехода, [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология