Частичная денатурация белко

В аппарате 8 сусло кипятится с хмелем. При кипячении сусла выпаривается некоторое количество воды, происходят частичная денатурация белков сусла и его стерилизация. Горячее охмеленное сусло спускают в хмелеотделитель 9, где вываренные хмелевые лепестки задерживаются, а сусло перекачивается в сборник горячего сусла 10. [c.147]

Сывороточный альбумин лизоцим и другие белки 20— 30 мг растворяют в 1 мл раствора 0,01 М натрий-фосфатного буфера (pH 6,8) и ставят на диализ против того же буферного раствора с двухкратной сменой буфера не менее чем на 4 ч. Проводить диализ более 20 ч не рекомендуется, так как имеется опасность частичной денатурации белка. [c.115]

Как уже отмечалось в гл. П1, на элюирование белков с геля в незначительной степени влияет температура [54, 78, 79]. Можно допустить, что в основе этого лежит изменение третичной структуры белков. С равным правом можно предположить, что это влияние обусловлено небольшими изменениями структуры геля, а это приводит затем к уменьшению объема выхода [78]. Аналогичным образом изменение объема выхода белков под влиянием pH может быть обусловлено либо изменением структуры геля, либо частичной денатурацией белков. [c.171]

Кристаллические ферменты обладают очень высокой каталитической активностью, не меняющейся при многократных перекристаллизациях. Было установлено также, что снижение активности фермента всегда сопровождается частичной денатурацией белка. Все эти факты заставили окончательно признать белковую природу ферментов. [c.121]

Заключительная оценка полноты очистки и гомогенности белка требует сочетания ряда применяемых методов. Для предварительного вывода о гомогенности необходимы прежде всего данные о невозможности дальнейшего фракционирования препарата всеми применимыми в данном случае методами. Разумеется, имеются в виду не все возможные приемы, а наиболее эффективные варианты основных методов фракционирования— ультрацентрифугирования, электрофореза, хроматографии, молекулярной фильтрации и др., причем не в препаративных, а в аналитических модификациях. При этом приходится считаться с опасностью того, что выявление, новых фракций может быть обусловлено частичной денатурацией белка при некоторых из этих процедур. С другой стороны, невозможность дальнейшего фракционирования может быть обусловлена недостаточным совершенством использованных разновидностей методов разделения. Нередко оказывалось, что применение более совершенных методов позволяло фракционировать белки, считавшиеся ранее гомогенными. [c.35]

В настоящее время пока не выяснено влияние распыления раствора при высоком давлении на изменение его свойств. В некоторых литературных источниках сообщается, например, что при распылении под высоким давлением происходит частичная денатурация белков. [c.193]

В последнее время в. качестве растворителей для получения прядильных растворов белков предложены так называемые детергенты— натриевые соли сульфированных высших спп ртов. В отличие от разбавленных растворов щелочей детергенты не вызывают деструкции белков. Имеются указания, что в растворе детергентов происходит частичная денатурация белков, и поэтому применением детергентов удается повысить прочность получаемых волокон. Вследствие меньшей доступности детергентов они не получили пока промышленного применения в качестве растворителей при приготовлении прядильных растворов. [c.625]

Зеи.ч экстрагируют из маисовой муки изопропиловым спиртом при повышенной телшературе с последующим осаждением из раствора водой. Необходимость применения органических растворителей для выделения белка является недостатком этого метода. Выделенный зеин растворяется в разбавленном растворе щелочи (рН=11,3 12,7). Получается вязкий прядильный раствор, к которому добавляется небольшое количество мочевины (для частичной денатурации белка) и формальдегида. Прядильный раствор имеет следующий состав (в "о) [c.629]

Обработка раствора нативного коллагена при 50° в течение 0,5 час приводит по крайней мере к частичной денатурации белка и к заметному уменьшению величины эффекта Коттона (рис. 19). Таким образом, оказывается, что эффект Коттона для коллагена чувствителен к изменению конформации. [c.284]

Важно подчеркнуть одно обстоятельство, которое часто недооценивается при трактовке сложных картин разделения при ИЭФ, особенно содержащих близко лежащие полосы. В процессе ИЭФ участвуют не все ионогенные группы данного белка, а только те, которые лежат на поверхности белковой глобулы и контактируют с растворителем. Только они могут диссоциировать, определяя суммарный заряд белка. В силу этого значение р1 для одного и того же белка в разных конформациях может изменяться. Конформационные перестройки могут происходить в результате окисления и разрыва внутримолекулярных дисульфидных мостиков, например в ходе подготовки препарата или за счет остаточных радикалов персульфата в ПААГ. Они могут быть обусловлены действием мочевины и других диссоциирующих агентов, введенных в гель. То же происходит при частичной денатурации белка — либо тепловой (в ходе миграции через перегретые участки геля), либо под воздействием экстремальных значений pH для белков, оказавшихся исходно на краях градиента. Конформация белка может измениться в результате нарушения его связи с лигандами или образования ком- [c.6]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т. д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Такое же влияние оказывет наличие в продуктах редуцирующих сахаров и продуктов окисления липидов за счет их взаимодействия с белковыми компонентами пищи. [c.20]

Изучение различных свойств ферментов привело еще в конце прошлого века к представлению, что ферменты являются либо белками, либо принадлежат к классу веществ, весьма близких к белкам. Так, инактивирование ферментов при нагревании чрезвычайно напоминает тепловую денатурацию растворимых белков. Так, например, денатурация белков в водных растворах начинается примерно при тех же температурах, при которых инактивируются и ферменты. Нетрудно при этом заметить, что постепенное инактивирование ферментов при нагревании сопровождается одновременно частичной денатурацией белка в растворе. Полное инактивирование ферментов совпадает с моментом полной денатурации белка. При температуре 100 и денатурация белка, и инактивирование ферментов наступают в водных растворах почти мгновенно. Напротив, высушенные белки при нагревании денатурируются медленно. Точно так же медленно инактивируются и высушенные ферменты. К этому можно добавить, что не только нагревание, но и ряд других химических и физических факторов, вызывающих денатурацию растворимых белков, действует разрушающе и на ферменты. Так, например, разрушение ферментов наблюдается при действии минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидных реактивов, при длительном встряхивании растворов ферментов, при облучении их рентгеновыми и ультрафиолетовыми лучами и т. п. Все эти воздействия приводят и к денатурации растворимых белков, что в некоторых случаях используется с практическими целями. [c.126]

Новым приемом в хроматографировании белков является использование в элюирующих растворах веществ, в сильной степени связывающих водород или вызывающих диссоциацию, как, например, мочевины и диметилформамида. Некоторые белки и крупные пептиды нерастворимы в концентрированных солевых растворах, или же их изоэлектрические точки лежат в зоне pH, используемой при хроматографировании. Разделение белков, имеющих близкие изоэлектрические точки, обычно улучшается при хроматографировании в зоне pH, близкой к их изоэлектрическим точкам [29]. В этих случаях добавление повышающих растворимость агентов, таких, как мочевина, может оказать хорошее влияние на разделение, если только при этом не происходит частичной денатурации белка. Обычно не учитывают, что диметилформамид является формили-рующим агентом [30], а также что концентрированные растворы мочевины могут содержать значительные количества реакционноспособных цианат-ионов. Необратимое инактивирование белков, вызываемое продолжительным выдерживанием белка в присутствии мочевины, обсуждалось Старком и др. [31]. [c.231]

В желудке переваривание белков происходит при участии фермента желудочного сока пепсина, который образуется из неактивного пепсиноге-на под воздействием соляной кислоты. Пепсин проявляет максимальную ферментативную активность в сильно кислой среде при pH 1—2. Кроме того, под воздействием соляной кислоты происходит набухание и частичная денатурация белков, что приводит к увеличению поверхности соприкосновения фермента с белками. Все это облегчает процесс расщепления белков в желудке. Пепсин расщепляет пептидные связи белковых молекул, в результате чего образуются высокомолекулярные пептиды и простетичес-кие группы (рис. 95). [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология