Пептиды хлорной кислотой

Ряд ученых [1, 2] работает над вопросами анализа аминокислот. В настоящее время разработаны методы определения аминокислот [3—7]. Так, например, осуществлено потенциометрическое титрование индивидуальных аминокислот в неводных растворах. Предложена [6] методика потенциометрического титрования КНз-группы уксуснокислым раствором хлорной кислоты. Разработан метод кондуктометрического титрования аминокислот в среде безводной трифторуксусной кислоты [1]. Метод пригоден для определения индивидуальных хлоргидратов и некоторых пептидов. Однако ни один из перечисленных методов не дает возможности раздельно определять в смеси аминокислоты из одной навески вещества. [c.108]

Хлорная кислота для удаления протеинов. Удаление протеинов из биологических объектов часто требуется при биохимическом и клиническом анализе, так как они мешают последующему определению других соединений. По мнению многих исследова-телей , хлорная кислота очень хорошо осаждает протеины, гораздо лучше, чем трихлоруксусная кислота. В биохимических анализах хлорная кислота также нужна для выделения не содержащих протеинов метаболитов, аминокислот, аминов, пептидов, и т. [c.126]

Хонцль и Рудингер [1058] на примере гидразида карбобенз-окси-5-бензилцистеина изучили влияние температуры, концентрации кислоты и содержания воды на процесс образования соответствующего амида. Они установили, что повышенная температура способствует образованию амида. Далее, если концентрация кислоты будет слишком низкой, то в реакционной массе останется непрореагировавший гидразид. Направление реакции зависит не только от концентрации, но и от природы применяемой кислоты так, при прочих равных условиях в хлорной кислоте процент образования амида меньше, чем в соляной кислоте. Присутствие больших количеств воды способствует образованию амида, однако в то же время образования амида не наблюдалось при проведении реакции в гомогенной смеси тетрагидрофуран— соляная кислота с содержанием воды 5 /о или менее, если температура реакции ниже —15°. Эти данные привели к открытию нового метода получения азидов на основе применения грет-бутилнитрита или нитрозилхлорида вместо нитрита натрия. В этом случае реакцию образования азида можно вести в водно-органической среде, например в смеси тетрагидро-фурана с концентрированной соляной кислотой, либо в содержащих хлористый водород органических растворителях, таких, как тетрагидрофуран или эфир. Проведение реакции образования азида и последующей конденсации при температуре от —10 до —20° не вызывает никаких затруднений. Такая модификация метода не только практически полностью устраняет побочные реакции, но и дает существенные преимущества при наличии в пептиде защитных групп, чувствительных к действию кислот. [c.127]

Эфирная группа обычно является более [активной, чем карбоксильная группа, из которой она образовалась (114). Эфирная группа легко реагирует с азотистыми основаниями. Первичные амины и аммиак в растворе метилового спирта образуют соответственно замещенные или простые амиды. Гидроксиламин дает оксиамиды (или гидроксамовые кислоты), окрашивающиеся хлорным железом в красный цвет. Гидразин образует гидразиды, которые под действием азотистой кислоты превращаются в азиды [118, 119а], обладающие в высшей степени активной группой, легко конденсирующейся с аминами (синтез пептидов). Азиды дают с бензиловым спиртом N-замещенные бензилуретаны, которые при каталитическом гидрировании приводят к образованию альдегида R—СНО (разложение по методу Бергмана — Зер- [c.116]