Альбумин связывание анионов

Характер связывания альбуминов плазмы крови отличается как от гемоглобина, так и от авидина. Этот мономерный белок способен связывать большое число катионов, анионов и нейтральных малых молекул. При этом связываются не только нормальные компоненты плазмы, такие как Са +, жирные кислоты и тироксин, но также и многие необычные компоненты типа барбитуратов, суль-фонамидов и пенициллина. Альбумин является основным компонентом плазмы и служит, по-видимому, в качестве общей транспортной системы, а также помогает поддерживать правильное осмотическое давление плазмы для сохранения клеточных компонентов крови. [c.561]

Депонирование лекарственного вещества после проникновения в биологический субстрат может происходить, например, в липидах (для жирорастворимых лекарственных веществ типа тиопентала) путем связывания с нуклеофильными кислотами или хондроитином (для катионных соединений типа мепакри-на—акрихина), за счет связывания с сывороточным альбумином (для анионных соединений типа дикумарина и су марина). Процессы депонирования обычно легко обратимы. В ряде случаев депонирование оказывается фактором благоприятным, когда, например, за счет запасов обеспечивается поддерживание постоянного уровня лекарственного вещества в крови. Однако депонирование может сыграть и неблагоприятную роль. Так бывает, например, когда после обычной дозы снотворного человек не в состоянии проснуться на следующее утро. [c.108]

Приведенные данные свидетельствуют о том, что кроме гидрофобных взаимодействий при образовании комплекса бенздиазепины — ЧСА принимают участие и отрицательные электростатические силы. Об этом говорит и тот факт, что анионная форма ацетилсалициловой кислоты вытесняет диазепам с участка связывания на альбумине [332]. Следовательно, гистидиновые остатки альбумина не принимают участия при взаимодействии макромолекулы с бенздиазепинами, так как при значении pH выше 6,6 они депротонированы, а количество связанных анионных групп транквилизаторов остается неизменным. Скорее всего остатки лизина и аргинина участвуют в электростатическом связывании бенздиазепинов, так как их депротонирование происходит при более высоких значениях pH [333]. [c.237]

Кун и сотрудники [122] в своей работе с катионными мылами пришли к выводу, что их действие против бактерий должно быть приписано связыванию этих соединений клеточными белками, и показали, что это действие проявляется параллельно с поверхностной активностью этих соединений. Оказалось, что катионные мыла осаждают белки только в их анионной форме, причем осадки снова растворяются при более высоких концентрациях мыл. Аналогичные явления наблюдались и при взаимодействии белков с анионными ПАВ. Патнам и Нейрат [123, 124], изучавшие взаимодействие додецилсульфата натрия с альбумином лошадиной [c.265]

Органические анионы и катионы соединяются с белком при помощи такого же типа электровалентной связи. Определенные методические преимущества представляет изучение соединения белков с окрашенными ионами. Если соединение с неокрашенными ионами может быть исследовано лишь при помощи очень трудоемких аналитических методов, то соединение белков с красителями можно изучать спектроскопически, так как процесс связывания ионов красителя сопровождается изменением окраски и спектра поглощения. Этим путем было количественно изучено соединение белков с метиловым оранжевым и другими подобными красителями [8, 9], а также с нитрофенолами [10]. Диали-зируя сывороточный альбумин против метилового оранжевого, удалось установить, что наибольшее число молекул красителя, связываемых одной молекулой белка, равно 22. Метиловый оранжевый является кислым азокрасигелем [c.221]

Подобным же образом располагаются анионы по эффективности связывания с другими белками, такими, как шерсть или бычий сывороточный альбумин, и с анионобменными смолами, такими, как тетралкиламмоние-вая смола дауэкс 2 (табл. 1). Связывание может быть очень сильным константы связывания ионов хлорида, тиоцианата и трихлорацетата с высокоэффективным центром бычьего сывороточного меркаптоальбумина равны 2400 24 ООО и 120 ООО л/моль соответственно, что дает в свободных энергиях связывания величины от —5 до —7 ккал/моль [9]. [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология