Тирозин йодирование

Бетазин (V) получают йодированием р-(4-оксифенил)-р-аланина (Р-тирозина) (IV) [2]. Последний был синтезирован из п-кумаровой кислоты и гидроксиламина [3], но лучшие результаты дает конденсация анисового альдегида (I)- с малоновой кислотой (II) в присутствии ацетата аммония, омыление образующегося Р-(4-метоксифенил)-р-аланина [c.110]

Известно, что способность концентрировать йодиды является одной из наиболее специфических особенностей щитовидной железы. В жидкостях тела человека и вообще животных всегда имеются йодиды, однако в небольших концентрациях по сравнению с концентрацией их в щитовидной железе. Щитовидная железа является органом, наиболее богатым йодом. У позвоночных животных органами, занимающими второе место после щитовидной железы в отношении богатства йодом, являются яичники и кора надпочечников, но даже в них содержание йода в 20—100 раз меньше, чем в щитовидной железе. Поэтому в щитовидной железе должна существовать система, обеспечивающая эффективное накопление ионов йода и включение их в метаболический цикл. Для йодирования тирозина необходимо превращение йодидов в свободный йод 2J ZI J2. Эта окислительная реакция, по-видимому, осуществляется при помощи соответствующих ферментов. [c.183]

Освальду [6] удалось повысить выход дийодтирозина, получаемого на этой стадии по методу Уилера и Джемисона [7], проводя йодирование при 0°. Блок и Пауэлл [8] проводили йодирование хлористым йодом и получали выход 80 85%. Ванг [9] осуществил йодирование тирозина почти с количественным выходом в 20%-ном растворе этиламина (см. синтез сГ-тироксина). [c.250]

Наряду с распадом тирозина путем описанных выше превращений он переходит в организме в ряд других соединений, например в адреналин, норадреналин, меланины и йодированные производные (тироксин и др.). Гурин и Деллюва [992] показали, что в теле крысы фенилаланин, меченный дейтерием или тритием, превращается в адреналин, причем исходная боковая цепь остается при окислении в ядре нетронутой. В дальнейшем было показано, что меченые фенилаланин и тирозин оба служат предшественниками адреналина надпочечников [993]. Юденфренд и Вайнгарден [994] нашли, что у крысы 3, 4-диоксифенилаланин, подобно тирозину и фенилаланину, превращается в адреналин и норадреналин, тогда как тирамин и фенилэтиламин этому превращению не подвергаются. [c.422]

В настоящее время еще полностью не изучены ферментные системы, катализирующие промежуточные стадии синтеза этих гормонов, и природа фермента, участвующего в превращении йодидов в свободный йод (21 I,), необходимый для йодирования 115 остатков тирозина в молекуле тиреоглобулина. Последовательность реакций, связанных с синтезом гормонов щитовидной железы, бьша расшифрована при помощи радиоактивного йода [ 1]. Бьшо показано, что введенный меченый йод прежде всего обнаруживается в молекуле монойодтирозина, затем—дийодтирозина и только потом—тироксина. Эти данные позволяли предположить, что моно- [c.265]

Было проведено исследование [7] реакции йодирования тирозина и гистидина при концентрации йода 0,4—15,0 атомов на молекулу аминокислоты. В случае тирозина при концентрации йода до 6 атомов на молекулу аминокислоты образуется смесь [c.72]

Тирозин играет роль предшественника при образовании тироксина, монойодтирозина, 3, 5-дийодтирозина и 3, 3, б-трирюдтиро-нина. Имеется множество данных о том, что меченый ион йодида переходит в организме в йод тироксина и 3, 5-дийодтирозина, но механизм йодирования не ясен. Джонсон и Тьюксбери [1002] и Харингтон [1003] изучали образование тироксина из дийодтирозина. Они предложили следуюш ую схему превращения с образованием свободных радикалов [c.424]

В ткани щитовидной железы содержится продукт йодирования тирозина (дийодтирозин). Гормон щитовидной железы (тироксин) синтезируется из двух молекул дийодтирозина. Гормон мозгового вещества надпочечников (адреналин) является производным тирозина. [c.26]

Различное поведение остатков тирозина полностью согласуется с тем фактом, что продукт йодирования действительно определяется полярностью среды. Местное окружение этих остатков может объяснить разную реактивность тирозинов. По-видимому, полярная среда благоприятствует монозамещению, в то время как менее полярная среда вызывает образование двуз а мешенного соединения. [c.80]

Полученные данные позволяют рассмотреть расположение тех тирозинов, которые реагируют с йодом в присутствии мочевины. Два из нереактивных остатков тирозинов можно весьма удачно идентифицировать, это тирозин-91 и тирозин-272. Третий нереактивный тирозин может быть остатком тирозина либо 311, либо 317. Независимо от того, закрыты эти группы или взаимодействуют с другими функциональными группами белка (что мешает йодированию), этот тирозин все еще не обнаружен. [c.80]

Из гистидина в организме образуются эрготионеин, карнозин, ансерин, а путем декарбоксилирования — физиологически активный гистамин, который далее окисляется — при действии диами-ноксидазы (гистаминазы). Тирозин декарбоксилируется в тира-мин (окисляющийся далее при действии тираминоксидазы), превращается в надпочечниках в гормон адреналин, а при йодировании в щитовидной железе переходит в дийодтирозин и тироксин (см. работы 5 и 116). Цистеин частью превращается [c.194]

При йодировании казеина тирозин образует моно- и дийод-тирозин. Если реакция ведется с достаточны.м количеством йода, при достаточно высоком pH и при температуре 40—7 °С, то дийодтпрозин превращается в тироксин [c.180]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Метод Харингтона [1] йодирования тирозина был специально приспособлен для проведения синтеза в г.шкроколичествах. [c.71]

Наряду с йодпроизводными тирозина и тиронипа в этом разделе мы будем рассматривать йодированные гистидины и бромированные тирозины. [c.448]

Выбор растворителей для определенной цели разделения приведен в табл. 78, там же указаны значения Н/ в наиболее часто применяемых растворителях (например, кислые системы и коллидин для йодированных тирозинов, аммиачные системы для йодированных тиронинов). [c.452]

Тироглобулин — гликопротеин, содержит 115 остатков тирозина, синтезируется в базальной части клетки и хранится во внеклеточном коллоиде, где происходит йодирование остатков тирозина и образование йодтиронинов. [c.277]

Тиреоидный гормон тироксин состоит из двух соединенных дру с другом йодированных остатков тирозина (рис. 12-2). В щитовщ ной железе он накапливается в специальных структурах, назьш мых фолликулами, причем в виде составной части гораздо бол крупного белка тиреоглобулина. Фолликул представляет собо внеклеточную полость (просвет фолликула), окруженную клеткам эпителия. При действии на щитовидную железу тиреотропноп гормона (ТТГ) тироксин отщепляется с помощью протеаз тиреоглобулина и высвобождается в кровоток. [c.218]

Заметим, что присутствие в молекуле тиреоглобулина остатка маннозо-6-фосфата поднимает весьма любопытную проблему клеточной биологии. Почему тиреоглобулин не попадает сразу в лизосомы, а вначале секретируется в просвет фолликула Ответа на этот вопрос пока нет. Во всяком случае фосфорилирование манноз протекает, видимо, по обычному механизму. Возможно, манно-зо-6-фосфатный сигнал могут маскировать другие модификации белка, например присоединение сульфатированных тирозинов или большого количества остатков сиаловых кислот, и это позволяет тиреоглобулину секретироваться. Другие внеклеточные модификации молекулы (в том числе, вероятно, и само йодирование), могут усиливать маннозо-6-фосфатный сигнал, так что после возвращения в клетку из просвета фолликула тиреоглобулин уже попадает в лизосомы. [c.455]

Рис. 12. Зависимость степени йодирования ГАФД остатков тирозина ГАФД от величины молярного избытка КЬ- Концентрация белка 0.7 мг/мл в 0,2 М боратном буфере pH 9,2.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология