Гистидин распределение в белках

Таким образом, механизм конформационных переходов в молекуле гемоглобина запускается при оксигенации изменением распределения электронов в атоме Ре " по й-орбиталям, что ведет к изменению ионного радиуса железа при 13 пм. Это изменение трансформируется в смещение связанного с гемом гистидина, что влечет за собой конформационные перестройки в третичной структуре белка, связанные с перемещениями уже до 700 пм. Механизм оксигенации гемоглобина является примером электронно-конформационных взаимодействий, общая концепция которых была развита советским биофизиком М. В. Воль- [c.84]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Доказано существование связи цинка с серусодержащими группами белка некоторых цинксодержащих ферментов — дрожжевой алкогольдегидрогеназы, угольной ангидразы, щелочной фосфатазы. У цинка более, чем у иона марганца (Мп2+), выражена способность координироваться с азотсодержащими группами. Большим сродством к сере обладают также ионы меди одновалентной (Си+) и менее — меди двухвалентной (Си +). Вполне вероятно, что вся Си + связана в белках с серой, с остатками цистеина и гистидина. Ионы Ре2+, Сц2+, Со + имеют более выраженную тенденцию связываться с азотсодержащими груп-, пами, чем с кислородсодержащими (Orgel, 1958). Особенно четко это выражено для двухвалентной меди. Железо трехвалентное (Ре +) напротив предпочитает комплексироваться с кислородными донорами. Таким образом, избирательное распределение ионов металлов между молекулами в биологических системах определяется сродством катионов к таким функциональным группам белков, как сульфидные и кислородсодержащие анионные [c.31]

Степень термостабильности белка и его поведение при денатурации зависит от свойств доменов, которые связаны с участками повышенной плотности в глобулярных белках (Макаров, 1996). Распределение зарядов и дипольных моментов в пространстве глобул влияет на размеры кооперативных областей — энергетических доменов. Перераспределение зарядов под действием условий среды приводит к изменению размера домена и свойств белка. Путем точечных мутаций можно заменять отдельные аминокислоты белка и тем самым влиять на распределение зарядов в критических точках, ответственных за термостабильность. Так, замена гистидина в тетрацитохроме в лиганде атома железа на остаток метионина привела к направленной модификации и увеличению термостабильности белка за счет связи железа с серой метионина. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология