Заряд перераспределение по белку

В интересах точности не следует утверждать, что биологическая активность определяется каким-либо одним типом функциональных групп (например, фенольными или аминными группами и т. п.) правильнее считать, что данная функциональная группа или определенная часть функциональных групп одного или, возможно, нескольких типов участвует в создании структуры, обусловливающей биологическую активность. Именно эти специфические структурные соотношения можно успешно исследовать при помощи физико-химических измерений. Во-первых, если нельзя показать, что при деблокировании первоначально экранированных функциональных групп биологическая активность восстанавливается, то следует при помощи физических методов установить, что денатурация не имела места. Во-вторых, следует выяснить степень молекулярной и электрохимической гетерогенности производных в ее связи с критерием гомогенности биологической активности. В-третьих, необходимо учесть возможные неспецифические влияния модификации белка на его физическую структуру. Если с одним молем белка вступает в реакцию только один моль реагента, в результате чего образуется совершенно неактивное соединение (как это наблюдается в случае ДФФ-химотрипсина), то можно утверждать, что активность белка обусловлена только одной, хотя и неизвестной до сих пор [141 в], функциональной группой или одним участком белковой молекулы. Однако если интенсивное замещение или блокировка только уменьшают активность, то этот эффект, повидимому, не является специфическим и объясняется общим изменением суммарного заряда или микроскопическим перераспределением. Следует принимать во внимание также и стерические эффекты. В настоящее время большое разнообразие относительно специфических химических реагентов позволяет производить исследование как электростатических, так и стерических эффектов. Это можно сделать, обрабатывая белок, например, такими двумя реагентами, как кетен и недокись углерода, один из которых образует новую нейтральную функциональную группу, а второй превращает основную функциональную группу в группу с кислотными свойствами. Подобным же образом для введения в одно и то же положение положительного или отрицательного заряда, а также для исследования стерических затруднений можно применять диазосоединения. Для такого рода исследований можно воспользоваться целым рядом аналогичных комбинаций. [c.352]

Схема, приведенная в уравнении (10-2), иллюстрирует еще одно свойство, часто наблюдаемое у гемопротеидов. N—Н-группа имидазола связана водородной связью с С=0-группой остова пептидной цепи. Далее уже нетрудно представить себе цепь изменений, порождаемых оксигенированием, включая изменение в положении протона, участвующего в упомянутой водородной связи, и дальнейшее перераспределение заряда в сети водородных связей белка ). [c.368]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Во-первых, общее изменение третичной структуры ферментной глобулы при изменении pH, вызванное перераспределением зарядов на поверхности глобулы, может привести к появлению оптимума pH, если при этом изменяется геометрия адсорбционного центра— ширина щели , или ориентация субстрата относительно каталитического участка [10]. Отметим, что в данном случае оптимум pH будет наблюдаться даже при отсутствии в активном центре функциональных групп, способных к ионизации, а на положение оптимума pH оказывают влияние все группы, ионизация которых изменяет третичную структуру белка [13]. Подобное представление наиболее естественно объясняет независимость от катализа способов адаптации ферментной глобулы к pH окружающей среды, которая в процессе эволюции осуществлял сь путем замены аминокислотных групп, влияющих на третичную структуру или на состав активного центра. [c.74]

Еще одной уникальной функцией фосфора является его участие в фосфорилировании клеточных белков с помощью протеинкиназ. Этот механизм контролирует многие процессы метаболизма, так как включение фосфата в молекулу белка приводит к перераспределению в ней электрических зарядов и вследствие этого к модификации ее структуры и функции. Фосфорилирование белков регулирует такие процессы, как синтез РНК и белка, деление, дифференцировка клеток и многие другие. [c.237]

Инактивация а-химотрипсина под действием кавитационного ультразвука. Интересные экспериментальные результаты получены при изучении конформационных изменений белка, сопряженных с изменением pH и перераспределением зарядов на белковой глобуле. Как правило, инактивация ферментов существенно возрастает или замедляется в сильнокислых или [c.235]

Другие исследователи подчеркивают, что железо в обычном растворе и в цитохроме имеет совершенно различные свойства и что железо слишком сильно экранировано белком цитохрома, чтобы могло происходить прямое восстановление, подобное изображенному выше. Вследствие этого была предложена другая гипотеза, согласно которой первая стадия при восстановлении цитохрома состоит в присоединении водорода к свободному азоту имнда-зольной группы в связанной с железом молекуле гистидина (см. стр. 214). Происходит перераспределение заряда, приводящее к потере иона водорода и восстановлению Ре+++ в Ре++. [c.233]

Интересные экспериментальные результаты получены при изучении конформационных изменений белка, сопряженных с изменением pH и перераспределением зарядов на белковой глобуле. Как правило, инактивация ферментов существенно возрастает или замедляется в сильнокислых или щелочных растворах. В работе Клибанова, Мартинека, Березина (1974) проведено изучение кинетики инактивации химотрипсина под действием ультразвука. В диапазоне концентраций фермента 10 —10 М кинетика инактивации достаточно строго описывается одноэкспоненциальным уравнением типа (5.4), (5.9), (5.12) или (5.15) (рис. 38). Исследование кинетики инактивации а-химотрипсина ультразвуком показало, что скорость инактивации резко падает при кислых и ще- [c.97]

Степень термостабильности белка и его поведение при денатурации зависит от свойств доменов, которые связаны с участками повышенной плотности в глобулярных белках (Макаров, 1996). Распределение зарядов и дипольных моментов в пространстве глобул влияет на размеры кооперативных областей — энергетических доменов. Перераспределение зарядов под действием условий среды приводит к изменению размера домена и свойств белка. Путем точечных мутаций можно заменять отдельные аминокислоты белка и тем самым влиять на распределение зарядов в критических точках, ответственных за термостабильность. Так, замена гистидина в тетрацитохроме в лиганде атома железа на остаток метионина привела к направленной модификации и увеличению термостабильности белка за счет связи железа с серой метионина. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология