Кератины, аминокислотный состав

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Остов полипептидной цепи автоматически принимает ту пространственную конформацию, которая хорошо соответствует целому раду ограничений, налагаемых аминокислотным составом цепи и последовательностью аминокислотных остатков. В полипептидньк цепях нативных а-кератинов аминокислотный состав и последовательность аминокислот благоприятствуют самопроизвольному образованию а-спирали со множеством стабилизирующих ее внутрицепочечных водородных связей. а-Кератины богаты аминокислотами, обеспечивающими образование а-спирали, и содержат очшь-мало аминокислот (например, пролина), не совместимьк с существованием а-спиральной, конформации. а-Кератины особенно богаты остатками цистина (рис. 7-8), способными, как мы уже знаем (разд. 5-7), образовывать поперечные дисульфидные (—8—8—) связи между соседними полипептидными цепями. Эти связи ковалентны и потому обладают большой прочностью. Такие ковалентные поперечные связи, в образовании которых участвует много остатков цистина, связывают воедино соседние а-спирали и наделяют волокна а-кератина способностью к прочному слипанию друг с другом. [c.172]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология