Цистеин содержание в белках

Эта реакция на содержание серы в белках. Ее дают белки, содержащие цистин, цистеин и метионин. [c.128]

Молекула белка, стабилизированная дисульфидными связями, устойчива к действию денатурирующих агентов и протеолитических ферментов. Поэтому при наличии в исследуемом белке дисульфидных связей необходимыми этапами работы являются их восстановление и последующая модификация или окисление с образованием стабильных производных цистеина. Число дисульфидных связей в белке определяется по разности суммарного содержания остатков цистеина и количества свободных сульфгидрильных групп. [c.75]

В идеальном белке признано эталонным содержание четырех незаменимых аминокислот. Количество их установлено в граммах на 100 г идеального белка лизина—12,4 триптофана — 3,1 суммы метионина и цистеина— 10,8. При оценке полноценности любого белка в нем определяется содержание этих аминокислот в процентах по отношению к эталонному содержанию в идеальном белке. Химическая отметка данного белка устанавливается по процентному содержанию той аминокислоты, количество которой минимально. [c.4]

Содержание аминокислот и порядок их соединения в разных белках может сильно различаться. Но чаще всего в растительных белках встречается 20 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота (или аспарагин), валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота (или глутамин), изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин и цистин Некоторых из перечисленных аминокислот нет в отдельных раститель ных белках, в некоторых белках содержатся другие аминокислоты не входящие в число перечисленных. Аминокислотный состав опре деляет полноценность белков при использовании их в питании или на корм. [c.430]

Среди описанных методов химического расщепления наибольшее применение при исследоаании первичной структуры белков находит деградация бромцианом по остаткам метионина. Относительно широко используется расщепление по остаткам триптофана и по связи Asn—Gly. Значительно реже применяют частичный кислотный гидролиз по саязи Asp—Pro и расщепление по остаткам цистеина и тирозина. При расщеплении белков по остаткам метионина, триптофана и цистеина обычно образуются крупные пептидные фрагменты, содержащие в среднем 40 — 80 аминокислотных остаткоа, что связано с низким содержанием этих аминокислот а белках. Более крупные пептиды могут быть получены при расщеплении связей Asn—Gly и Asp—Pro. [c.52]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

Наблюдения показывают, что при кипячении амино кислот с 6 н. НС1 в течение 24 часов триптофан полно-стью распадается и несколько уменьшается количество содержащих серу аминокислот — метионина, цистина и цистеина. Содержание других аминокислот остается постоянным. В связи с распадом триптофана его определение проводят без предварительного гидролиза белков или после щелочного гидролиза. [c.66]

Принято считать, что другие белки, входящие в состав кератина, образуют аморфную матрицу , пронизанную микрофибриллами. Одним из белков матрицы является белок с высоким содержанием серы , богатый цистеином и имеющий большое число поперечных связей. Наиболее богаты цистеином волосы человека. [c.94]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Радиорезистентность спор также выше, чем у вегетативных клеток. Она примерно пропорциональна содержанию дисульфидных групп в наружном слое белка. Оболочка споры содержит главным образом белок, богатый цистеином и напоминающий кератин. Химическая же устойчивость эндоспор обусловлена непроницаемостью их оболочки для многих веществ. [c.79]

Так как аминокислотный состав различных белков варьирует (см. табл. 1) в широких пределах, то можно было ожидать значительных отличий в содержании аминокислот при различных рационах. Однако анализ важнейших продуктов питания показывает, что общее содержание аминокислот в смеси белков хорошо сбалансировано и колеблется в небольших пределах. Белки молока, сыворотки, яиц, мяса, рыбы, мозга, проростков зерна, соевых бобов и фибрина содержат 1—2% цистина и цистеина, 5—7% аргинина, 2—3% гистидина, 5—8 о/о лизина, 3—5% тирозина, 1—2% триптофана, 4—6% треонина, 4—6% валина, 10—20% лейцина и 3—5% изолейцина [45]. Очевидно, белки всех этих пищевых продуктов могут заменять друг друга в [c.369]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

На долю белков приходится больше половины сухой массы мембран. К мембранам с наиболее высоким содержанием белка относятся бактериальные ЦПМ. При изучении их белкового состава не было обнаружено какого-либо универсального структурного белка. ЦПМ Es heri hia oli содержит 27 основных и множество минорных белков, но ни один из основных белков не присутствует в преобладающих количествах. Поскольку ЦПМ прокариот многофункциональна и участвует в осуществлении разнообразных ферментативных процессов, был сделан вывод, что мембранные белки — это, как правило, ферменты. По аминокислотному составу мембранные белки не отличаются от других клеточных белков, за исключением того, что в них содержится мало (иногда следы) цистеина. [c.48]

Содержание цистина и цистеина в белке изучали весьма интенсивно, но результаты исследований пока не позволяют сделать определенного вывода. Содержание щелочелабильной серы по данным, приведенным в работе Осборна [10], равно 0,49% (6,9 атома на моль белка из общего числа 22,6 атома серы), а по данным Цанда и Кларка [25] 0,44% (6,2 атома). Акабори [c.10]

Следует заметить, что живые организмы имеют механизмы детоксикации в отношении тяжелых металлов. Так, в ответ на токсическое действие РЬ , С(1 и печень и почки человека увеличивают синтез ме-таллотионинов - низкомолекулярных белков, в состав которых входит цистеин. Высокое содержание в последнем сульфгидрильных 8Н-групп обеспечивает связывание ионов металлов в прочные комплексные соединения. [c.103]

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Спорообразование сопровождается активным синтезом белка. Белки эндоспор в отличие от белков вегетативных клеток богаты цистеином и гидрофобными аминокислотами, с чем связывают устойчивость спор к действию неблагоприятных факторов. Содержание ДНК в споре несколько ниже, чем в исходной вегетативной клетке, поскольку в спору переходит лищь часть генетического материала материнской клетки. Генетический материал поступает в спору в виде полностью реплицированных молекул ДНК. Споры некоторых видов содержат по 2 или 3 копии хромосомы. Содержание РНК в спорах ниже, чем в вегетативных клетках, и РНК в значительной степени при спорообразовании синтезируется заново. Одним из характерных процессов, сопровождающих образование эндоспор, является накопление в них дипиколино-вой кислоты и ионов кальция в эквимолярных количествах. Эти соединения образуют комплекс, локализованный в сердцевине споры. Помимо Са в эндоспорах обнаружено повышенное содержание других катионов (М , Мп " , К ), с которыми связывают пребывание спор в состоянии покоя и их термоустойчивость. [c.72]

На основании результатов, полученных при изучении каталитического действия простых соединений, Брдичка [34—36, 55] пришел к выводу, что каталитическая активность белков связана с содержанием в их молекулах цистина или цистеина. Белки, богатые цистеином (например, инсулин), дают более высокие волны, чем белки, бедные цистеином (яичный альбумин). Белки, не содержащие цистеина (желатина), вообще не показывают каталитического эффекта. Выражая содержание цистеина с учетом объема молекулы белка, Миллар [19] нашел линейную зависимость между предельной высотой каталитической волны и содержанием цистеина. Он же показал, что если участие аминогрупп в образовании двойной волны и играет некоторую роль, то она очень незначительна, так как блокирование аминогрупп инсулина практически не вызвало изменение высоты каталитической волны в растворе кобальта . [c.397]

В 1960 г. были приготовлены первые активные экстракты из клеток и после этого из нескольких бактерий выделены в очень чистом состоянии ферменты, названные нитрогеназами. В каждом -случае нитрогеназу можно разделить на два белка, один из них с молекулярной массой около 250 000, а другой — около 70 000. По отдельности оба они неактивны, но при смешивании активность немедленно восстанавливается. Первый белок содержит 1 (или, возможно, 2) атом молибдена и около 15 атомов железа, а также отличается повышенным содержанием серы, что дает основание предполагать связывание металлов за счет координации серы. Второй, меньший компонент нитрогеназы содержит 2 атома железа и 2 лабильных или неорганических атома серы, т. е. таких, которые не входят в аминокислоты типа метионина или цистеина. Этот белок не содержит молибдена. [c.654]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Ограниченные данные по ЭПР позволяют предположить, что молибден участвует и в структуре связывающего центра нитратредуктазы из М. (1епИг111сапз, а также сульфитоксидазы млекопитающих и птиц. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50% общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4% содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. Однако в отсутствие надежных структурных данных все это, как и различные схемы механизма нитрогеназной реакции, не более чем умозрительные предположения. [c.327]

Рассмотрим компоненты фотосистем I и II зеленых растений н связывающих их звеньев. Непосредственное восстановление НАДФ до НАДФН осуществляется флавопротеиновым ферментом— ферредоксин-НАДФ-редуктазой (ФдР), окисленная форма которого в свою очередь восстанавливается ферредоксином (Фд). Последний является переносчиком с наибольшим из известных восстановительным потенциалом. Он представляет собой водорастворимый белок с М л 10 000, содержащий линейно расположенные ионы железа, связанные друг с другом сульфидными группами, часть которых принадлежит цистеину. Именно эта часть белка является редокс-центром. Ферредоксины различных фотосинтезирующих объектов различаются по молекулярной массе, содержанию железа, значению редокс-потенциала. Все они обладают в окисленном состоянии красновато-желтой окраской — максимумы их полос лежат в областях 280, 330, 420 и 470 нм. [c.27]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Присоединение цистеина. Фишер предложил следующий метод определения изотиоцианата. На образец действуют цистеи-ном или денатурированным яичным белком с известным содержанием сульфгидрильной группы. Реакционную смесь выдерживают в термостате при 25 °С, чтобы образовался замещенный дитио-карбамат, и определяют избыток сульфгидрильных групп обратным титрованием (см. раздел I гл. 9). Реакция между изотиоцианатом и цистеином выражается уравнением [c.272]

Если церулоплазмин подкислить до pH ниже, чем его изоэлектрическая точка, или обработать цианидом [42], из него можно удалить медь и получить бесцветный белок. Однако при добавлении к такому белку ионов меди реставрировать исходный фермент не удается. Обратимое удаление меди из церулоплазмина достигается при обработке его диэтилдитиокарбаматом (ДТК) [43]. Предварительно медь (И), содержащаяся в белке, восстанавливается цистеином при pH 5,0 и высокой ионной силе. Образующийся затем коллоидальный комплекс ДТК с вышедшей из белка медью с помощью ультрацентрифуги отделяют от раствора апофермента. Последний может быть очищен от всплывающих примесей путем осаждения сульфатом аммония, повторного растворения и диализа. В замороженных растворах апофермент устойчив в течение нескольких месяцев. При добавлении к такому апоферменту ионов меди(1) и реокисления на воздухе из него можжо вновь получить синий церулоплазмин, который по всем своим свойствам неотличим от исходного. В процессе перевода церулоплазмина в его апофермент и обратно не было обнаружено никаких форм, в которых содержание меди было бы промежуточным, т. е. отличным от содержания ее в апоферменте и холоферменте [44]. [c.368]

Содержание растворимых белков во многих фруктовых соках очень невелико (в яблочных соках — 10-250 ppm (частей на миллион), не превышая, как правило, 100 ррш). В яблочных соках 89% растворимых азотсодержащих соединений составляют свободные аминокислоты, 79% из которых — это аспарагин [16]. В свежеотжатых яблочных соках следующими по степени значимости азотсодержащими соединениями являются глютаминовая и аспарагиновая кислоты, причем тирозин, триптофан и цистеин не обнаружены. Считается, что в яблочных соках из десертных сортов яблок содержится больше аминокислот, чем в соках, полученных из яблок для производства сидра [32], а в соках из яблок, снятых с молодых яблонь, аминокислот больше, чем в соках из яблок со старых деревьев. В ходе хранения содержание аминокислот в соках снижается из-за реакции Майяра (реакции неферментативного потемнения), дополняющей реакции ферментативного потемнения, в ходе которых окислительное действие фенолоксидазы катализирует соединение содержащихся в плодах фенолов с полифенолами. [c.38]

Процесс медленного расщепления белков дрожжей выражается в росте содержания пептидов, побочного продукта расщепления белков. Через 4 года контакта вина с дрожжевым осадком концентрация пептидов становится в два раза выше, чем через 1 год их контакта. Эти побочные продукты затем вступают в реакцию с другими содержащимися в вине соединениями — винно-каменной и яблочной кислотами, спиртом и аминокислотами, в связи с чем концентрация аминокислот в вине в течение нескольких лет медленно меняется. В процессе автолиза происходит постоянное высвобождение аминокислот, сразу же связывающихся с другими соединениями и участвующих в разных химических реакциях. Аминокислоты являются предшественниками (прекурсорами) вкусо-ароматических соединений — высших спиртов, лактонов, полиаминов и эфиров аминокислот, а сами аминокислоты могут иметь сладкий вкус. Крупные молекулы белков и пептидов мог гг связываться с некоторыми обычно летучими соединениями и удерживать их в растворе, сокращая тем самым степень их участия в формировании винного аромата. Отдельные аминокислоты (цистеин и метионин) содержат серу, высвобождаемую при их расщеплении. Аромат выдержанных шампанских вин типичен для серосодержащих соединений и напоминает аромат кофе и обжаренных орехов [19]. [c.191]

В спектрах облученных белков, представляющих собой полимеры аминокислот, можно было бы ожидать появления сложного аддитивного спектра резонансного поглощения. Эксперимент, однако, показал, что все белки дают после облучения один из трех возможных типов сигналов узкий асимметричный синглет шириной 5—Юз, симметричный дублет с АЯр 15—16з (с -фактором в обоих случаях, практически совпадающим с -фактором свободного спина) или асимметричный смешанный цистеиновый сигнал (последний наблюдается обычно при высоком содержании в белках цистеина и цистина). Выход свободных радикалов в белках, как правило, понижен на один—два порядкапо сравнениюсбольшинствомаминокислот [71, 76, 78]. [c.187]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология