Кератин перьев

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

На рис. 64 приведены рентгенограммы ряда образцов кератина пера. Они соответствуют нативной одноосноориентирован- [c.203]

Рис. 64. Рентгенограммы кератина пера [43]

Хотя кератину пера в течение многих лет приписывали структуру Р-белка, интерпретация данных рентгеновской дифракции неоднозначна. Были предположения [52], что молекулы объединяются в небольшие элементы, расположенные по типу спирали. Поэтому спектроскопическое доказательство того факта, что структура молеку-лярных цепей в действительности принимает почти вытянутую форму Р-типа, является довольно важным. [c.131]

Р и с. 5.9. Инфракрасный спектр -формы кератина пера пеликана [55]. [c.132]

Щетина Кератин шерсти Кератин пера Фиброин шелк [c.249]

Кератин пера и шелк дают диаграмму -кератина в этом случае интерференции, полученные под малыми углами, таклсе различны. Для кератина пера [39] получен [c.335]

Характерные рефлексы для кератина пера, снятые под большими углами, обнаруживают тонкую структуру, чего не наблюдается для шелка. [c.335]

Картины дифракции рентгеновских лучей под большими углами подтверждают, что происходит плавление. Как и для эластоидиновых волокон в присутствии ЫВг рекристаллизация при охлаждении не происходит. Опять необходимо разбавление как это изображено схематически пунктирными линиями на рис. 63. Подобное поведение обнаруживает и р-кератин — кератин пера [43]. [c.203]

Исследование фиброина шелка и кератина перьев с применением поляризованного инфракрасного излучения (Ambrose, Elliott, 1951b) подтвердило наличие в обоих этих веществах структуры указанного типа. Период идентичности (повторяемость диффракционной картины вдоль оси волокна) у природной формы Р-кератина (перьев) составляет 6,2—6,4 А или кратное этой величины, у шелка—7,04 А. Полинг и Кори отметили, что расстояния между связями и другие данные, полученные для отдельных молекул, дают ожидаемую величину периода идентичности, равную 7,24 А. В действительности, для шелка и полигли дина получаются весьма близкие величины. [c.315]

Какие из перечисленных ниже белков и полипептидов могут принимать а-спиральную конфигурацию фиброин шелка, выделяемого Bombyx mori, коллаген, кератин пера, миоглобин, полиглицин, натриевая соль поли-Ь-глутаминовой кислоты, полипролин По каким причинам некоторые белки не способны принимать эту конфигурацию [c.258]

При кипячении в нейтральном растворе додецилбензолсульфо-новой кислоты в бисульфите натрия кератин пера растворяется. Осмометрический и седиментационный анализ этих растворов показал, что величина растворенных частиц соответствует моле- [c.208]

Тонкую структуру полос Амид I и II качественно можно объяснить, воспользовавшись теорией Миязавы [1166, 1171]. Количественное же исследование зависит от выбора волнового числа vo невозмущенного колебания, что до некоторой степени может быть произвольно. Так, в [928] для vq полосы Амид II предложено значение 1520 СМ . Автор нашел его экспериментально, исследуя полипептиды с неупорядоченными макромолекулами и расплавленный полиамид-66. В [177, 391а] показано, что Vo нельзя рассматривать как константу, не зависящую от конформации цепи. Такой вывод был сделан на основании анализа серии полипептидов с увеличивающимся расстояние.м между пептидными группами. Данные расчета частот колебаний конформации с параллельными полярными цепями пополнили знания о структурах, указанных в табл. 6.43 [928]. Такая конформация характеризуется одинаковым пространственным расположением пептидных групп вдоль цепи. Рассчитанные значения частот хорошо согласуются с экспериментально найденными для кератина перьев. Была предпринята попытка применить теорию Миязавы также и для конформационного анализа белка вируса табачной мозаики. [c.341]

В спектре среза нити натурального шелка параллельная у(0, л)- и перпендикулярная у(я, 0)-нолосы проявляются очень четко (рис. 4.7). Данные рентгеноструктурного анализа [86] указывают на то, что соединение находится в антипараллельной вытянутой форме. Спектр кератина пера в области 1600—1700 см 1 был детально исследован Сузуки [125], который расчетным способом разделил компоненты спектра (получен с помощью поляризованного излучения). Полуширина полосы была одним из параметров, который варьировался для получения наилучшего соответствия было найдено, что ширина полосы у(0, тг) примерно в два раза меньше, чем у(7г, 0). Поэтому, чтобы рассчитать направление момента перехода колебания амид I, необходимо использовать вместо 5 [c.131]

Тем же методом лантионин был выделен из кератина пера, лактальбумина [436], инсулина и волоса . Весьма возможно, что он образуется путем конденсации остатка цистеина с остатком аминоакриловой кислоты, образующимся из остатка серина или цистеина [c.173]

Фонг и Ландгрен [32], систематически исследуя суспендирующую способность коллоидных полимеров различных типов, образующих дисперсии в воде, обнаружили среди них высокоэффективные индивидуальные соединения. Они изучили также стабилизующее. действие белков и нашли, что глиадин более активен, чем карбоксиметилцеллюлоза, а кератин пера, казеин и желатина практически равноценны в этом отношении с карбоксиметилцеллюлозой. Установлено, что действие белков зависит от содержания в них аминокислоты пролина, хотя сам пролин этой способностью не обладает. [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология