Протеолитический коэффициент

Для тех субстратов, расщепление которых не подчиняется кинетике нулевого порядка, протеолитический коэффициент нулевого порядка Сд рассчитан по начальной скорости гидролиза. Для реакций первого порядка = k /E, где Е — концентрация фермента, выраженная в миллиграммах белка или белкового азота на [c.183]

Белок, выделенный из подчелюстной слюнной железы, имеет более сложное строение (рис. 11.3, а) он представляет собой димер с двумя нековалентно связанными идентичными цепями ([з-Ы6Р). Этот димер в свою очередь входит в состав белкового комплекса, называемого в соответствии с величиной коэффициента седиментации 75 N0 , и содержит еще две а- и две у-цепи, каждая с М 26 000. Для всего комплекса М 130 000. а- и "(-Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует Р-МОР. В то же время у-субъединица имеет аргининспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника р-ХОР. Такой про-р-НОР с М 22 ООО уже найден. [c.326]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Овомукоид ингибирует протеолитическую и эстеразную активность трипсина, измеренную, например, с такими субстратами, как денатурированный гемоглобин или этиловый эфир бензоиларгинина. Поскольку ингибируется приблизительно равный вес трипсина, то это при учете относительных молекулярных весов наводит на мысль о эквимолярном взаимодействии. В этом отношении овомукоид напоминает ряд других белков, которые обладают общим свойством ингибирования трипсина (см. обзоры [7, 60]). Выделение неактивного кристаллического вещества, содержащего эквимо-лярные количества фермента и ингибитора, при взаимодействии трипсина и ингибиторов из поджелудочной железы, соевых бобов и молозива коровы свидетельствует об образовании во всех этих случаях комплекса между ингибитором и трипсином. Образование подобного комплекса при взаимодействии овомукоида и трипсина подтверждается следующими фактами а) при электрофорезе смесь овомукоида и трипсина движется как один компонент, подвижность которого является промежуточной между подвижностью ингибитора и фермента (рис. 2) б) ультрацентрифугирование смеси дает один седиментационный пик с коэффициентом седиментации 3,8 по сравнению с величиной 2,6, которую получают при центрифугировании любого из двух компонентов комплекса [61, 12]. Однако молярное отношение 1 1 является лишь приблизительным, поскольку имеется доказательство существования комплексов, включающих более одной молекулы трипсина на молекулу [c.35]

Бурильон и сотрудники также показали, что -кислый гликопротеин может расщепляться протеолитическими ферментами. Изучая действие этих ферментов на препараты, выделенные из плевральной жидкости человека, эти авторы обнаружили, что трипсин наиболее активно расщепляет гликопротеин, а затем в порядке убывания активности идут пепсин, папаин и химотринсин [138]. Смесь, полученная в результате последовательного действия всех трех ферментов, разделялась при зональном электрофорезе на три компонента, а при хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе — на пять компонентов. При определении коэффициентов седиментации этих фракций были обнаружены очень небольшие различия. Найденные коэффициенты седиментации соответствовали молекулярным весам от 3000 до 3500, Содержание углеводных компонентов в них также было очень сходно, за исключением количества гексозамина. Все гликопептиды содержали одни и те же семь аминокислот (кроме валина), но их молярные соотношения сильно варьировали. На ]Ч-концах были обнаружены четыре различные аминокислоты [25]. [c.92]

В качестве критерия количественной оценки наличия или отсутствия протеолитических свойств использовали так называемый коэффициент распределения - КР (или встречаемости), т.е. отношение числа активных изолятов к общему числу испытанных. Кроме наличия протеоли-тэтеской активности по отношению к трем белковым субстратам (желатине, казеину и альбумину) определяли время и степень их гидролиза. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология