Протеины денатурация

Уравнение (6.42) позволяет также объяснить существование быстрых процессов с большими энергиями активации и медленных с малыми энергиями активации. Например, денатурация протеинов характеризуется очень высокой энергией активации, однако эта реакция идет быстро, так как очень сильно возрастает энтропия. [c.278]

Этой характерной особенностью важнейших альбуминов—яичного, кровяного и молочного — легкой необратимой свертываемостью при нагревании пользуются в технике получения пластических масс. Подобное изменение — денатурация протеина — может быть осуществлено и иными путями, которые будут разобраны в соответствующем месте. [c.10]

Спирт, ацетон и другие, смешивающиеся с водой органические растворители осаждают протеины из водных растворов, причем разные протеины требуют различной концентрации осадителя. При коротком воздействии этих осадителей, после удаления их, промытые водой протеины вновь растворяются в воде. Длительное воздействие этих жидкостей, растворимых в воде, производит более глубокое изменение в протеинах и делает их в дальнейшем нерастворимыми в воде такие реакции осаждения необратимы, протеины после удаления вещества, вызвавшего осаждение, в воде не растворяются. Происходят изменения, называемые денатурацией белковых веществ. [c.23]

Денатурация протеинов нагреванием [c.27]

Одним из видов денатурации является действие на протеины альдегидов, в частности ф ор м а л ь д е г и д а. Предполагается, что протеин своей аминогруппой реагирует с альдегидом по уравнению [c.29]

Рассматривая денатурацию протеинов, мы остановили на ней особое внимание ввиду важности ее для техники. Выше уже указывалось, что при получении пластических масс из белковых веществ дело не ограничивается одной пластикацией. Кроме того необходимо перевести протеины из лабильного состояния в стабильное. Для этого необходимо, во-первых, ограничить гидрофильность протеинов и, во-вторых, сделать их инертными по отношению к ферментам. Первое условие, ограничение гидрофильности, легко достигается различными способами денатурации, однако при этом доступность протеинов воздействию ферментов во многих случаях не уменьшается, а в некоторых, например при денатурации нагреванием, даже увеличивается. Надежным способом стабилизации протеинов с выполнением обоих условий является способ денатурации альдегидами. Поэтому в технике пластических масс и пользуются для обработки пластического материала раствором формальдегида. [c.30]

Другие способы денатурации протеинов, если и не создают окончательных условий стабилизации, тем не менее служат промежуточными стадиями этой стабилизации и находят применение в технике, так например так называемая осушка зерна казеина есть денатурация нагреванием. Легкая денатурация альбумина нагреванием дает возможность получить пластические массы, не охлаждая их под давлением. Денатурация спиртом позволяет улучшать пластические свойства казеина. [c.30]

Биологические полимеры в растворе не обладают жесткой структурой, они непрерывно изменяют свою конфигурацию. Из-за большого числа единичных связей, относительно которых может совершаться свободное вращение, для протеина разрешены разнообразные типы внутренних движений. Однако большинство протеинов в том виде, в котором они встречаются в природе, обладает вполне определенной структурой, характеризующейся достаточно плотной упаковкой. При этом число разрешенных движений оказывается ограниченным, поскольку многие возможные комбинации диэдральных углов не могут возникнуть без нарушения естественной конформации, т.е. без денатурации. В то же время в нативном состоянии возможны вращения боковых групп, в частности метильных, коллективные торсионные движения основной цепи, а также переходы между различными естественными конформациями. К другим видам движений относятся процессы химического обмена протоны заряженных групп, амидных групп, гидроксильных [c.102]

Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Распространены в основном методы H-D-обмена i-протонов гистидина или нитрование тирозина. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [c.134]

Первые исследования по обессоливанию сыворотки были проведены в Голландии сразу же после второй мировой войны. В то время источники пищи в Европе были ограничены и предполагалось, что широкое использование сыворотки в качестве пищевого продукта поможет восполнить их нехватку. Сначала было показано, что сыворотку можно частично деминерализовать с применением фиксированного слоя ионообменного материала, однако осуществление такой технологии встретило много препятствий. Существовало мало пригодных для этой цели видов ионообменников, отличающихся от природных ионообменников - песка из зеленокаменных пород, кремнистых материалов. Кроме того, даже при тщательно регулируемых условиях деионизация сыворотки могла привести к резкому смещению pH, что могло вызвать денатурацию протеинов, и в результате к значительному засорению ионообменных смол. Ко времени проведения первых работ еще не существовало подходящих ионообменников, изготовленных в форме мембран. Поэтому были предприняты усилия создать пригодные мембраны, а также разработать соответствующий процесс. [c.66]

Кроме ионных реакций между ионами разного знака к быстрым реакциям относятся такие, в которых активация связана г разрушением большого числа связей и, следовательно, с большим увеличением энтропии в переходном состоянии, как, например, при денатурации протеинов (табл. 3, 9). Уравнение (47) справедливо только при нулевой ионной силе. Если концентрация электролитов не очень мала, то энергия электростатического взаимодействия, а следовательно, и скорость реакции, будут зависеть от суммарной концентрации электролитов, количественно характеризуемой ионной силой ц [c.100]

Переход из состояния золя в состояние геля, т. е. коагуляция (осаждение) белкового золя, может быть обратимым, если полученный гель способен снова перейти в золь, или необратимым, когда такой обратный переход невозможен. В последнем случае имеет место процесс денатурации белка и полученный осадок является денатурированным протеином. Белковые золи наименее стойки и наиболее легко коагулируют при изоэлектрическом состоянии белкового амфолита, т. е. при [Н+], соответствующей изоэлектрической точке данного белка. [c.148]

Как известно, существует много реакций, для которых детерминистическое описание не адекватно, и для них должны быть применимы стохастические модели. Самым известным примером являются реакции в системах, содержащих малое число реагирующих частиц, как это имеет место в биологических клетках. Укажем также на процессы, в которых активированные молекулы инициируют реакцию лавинного характера. Многие реакции в химии полимеров могут быть также описаны стохастически, в том числе распределение длин цепей, распределение сополимерных композиций, кинетика выделения реагентов из смеси, кинетика полимеризации биологических макромолекул в матрицах, контролируемые диффузией химические реакции, модели стерилизации, денатурация полипептидов или протеинов, хроматография, релаксация неравновесного распределения по колебательным степеням свободы в ударных волнах, теория гомогенной и гетерогенной нуклеации в парах, теория адсорбции газов на твердых поверхностях, деградация линейных цепных молекул, разделение молекулярных соединений с помощью противотока диализа, статистические процессы агрегации и полимеризации, изотопный обмен и т. д. [c.65]

Аналогичное рассуждение можно привести по отношению к переносу ионов ОН через анионитовую мембрану. Крайними условиями поляризации являются такие, которые ведут к значительной доле переноса, нежелательного с точки зрения не только снижения выхода по току, но и значительного изменения pH в поляризационном слое по сравнению со всем раствором. Иногда при обработке растворов, чувствительных к кислотам, происходят некоторые эффекты, как например денатурация протеинов. [c.21]

Представляет огромный интерес вопрос о природе тех сил, которые стабилизируют нативную конформацию белков. Выяснить его прямым исследованием структуры глобулярных протеинов очень трудно. Основные сведения здесь дают опыты по разрушению ее, т. е. по денатурации под влиянием различных факторов и в разнообразных условиях. И это вполне естественно, ибо для понимания природы сил, стабилизирующих нативную макроструктуру, необходимо знать, как эту структуру можно разрушить. [c.161]

Широкие перспективы открывает овладение механизмом и техникой стабилизации ферментных белков. Предохранение от инактивации (денатурации), стабилизацию макроструктуры на всех этапах производства следует рассматривать как один из главных принципов технологии всех биологически активных протеинов, не только ферментов. Используя стабилизацию, нужно учитывать следующие возможности а) сохранение фермента при его выделении и очистке в процессах промышленного получения [c.325]

Влияние так называемой термической денатурации на способность протеинов образовывать монослои может быть весьма различным. В некоторых случаях подтверждается заключение Нейрата (стр. 122) о том, что нагревание способствует понижению стремления к растеканию. Однако денатурированный альбумин, если растекание происходит, занимает несколько большую площадь Лэнгмюр и Уо обнаружили, что при нагревании пепсин разлагается на вещества с меньшим молекулярным весом с другой стороны, инсулин не только не разлагается при нагревании, но даже хуже переваривается пепсином. Термин денатурация имеет слишком широкое применение, и можно только пожелать, чтобы он как можно скорее был исключён из лексикона химиков. [c.510]

Приведенные выше факты достаточно убедительно свидетельствуют о том, что утверждения о "солеподобности" мочевины, которые обосновываются прежде всего подобным влиянием ее и электролитов на денатурацию протеинов в воде [64-66], а также сходством энергий активации вязкого течения и самЬдиффузии в водных растворах [46, 67, 68], по всей видимости, ограничиваются лишь использованием терминологии для описания структурных эффектов, индуцируемых взаимодействиями мочевина-вода. [c.125]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Кроме нагревания денатурацию протеинов вызывают концентрированные сильные кислоты и основания, спирт, ацетон, таннии и соли тяжелых металлов. [c.28]

Нельзя согласиться, чтобы все перечисленные агенты действовали в одинаковом направлении и приводили к тождественным результатам. Можно считать, что все они действуют коагулирующе путем дегидратации и все, кроме спирта, ацетона и таннина, снимают с протеинового золя электрический заряд. Отметим здесь некоторые особенности действия, присущие вышеперечисленным агентам денатурации. По исследованиям Леба действие анионов и катионов обусловливается зарядом протеина в кислую сторону от изоэлектрической точки при положительном заряде протеина происходит присоединение к нему аниона. В щелочную сторону от изоэлектрической точки при отрицательном заряде протеина присоединяется катион. Таким образом рассматривая денатурирующее действие солей тяжелых металлов, надо всегда иметь в виду заряд раствора протеина, в зависимости от которого происходит присоединение к протеину или катиона или аниона. Процесс протекает следующим образом при прибавлении соли тяжелого металла к раствору отрицательно заряженного протеина происходит коагуляция с поглощением катиона. Заряд протеина нейтрализуется или даже возникает противоположный заряд,-—происходит коагуляция. Дальнейшее прибавление соли тяжелого металла ведет к растворению коагулированного протеина и одновременно с этим последний перезаряжается,-—он получает положительный заряд- Следующее прибавление соли поведет к новой коагуляции протеина, при которой будет поглощаться анион соли- Изоэлектрический протеин не соединяется ни с катионами, ни с анионами 4 Следовательно. протеин, приведенный в изо-электрическое состояние, легко может быть отмыт от сопровождающих его примесей. Несмотря на мнение Леба, что присоединение [c.28]

Действие таннина на растворы протеинов однако имеет крупное отличие от действия спирта и ацетона. Это отличие состоит в способности таннина адсорбироваться частицами протеина. Действие таннина на протеины можно рассматривать как взаимное осаждение коллоидов. Г. Р. Кройт предполагает, что таннин (эфир глюкозы и дигалловой кислоты) СбН7Об[СОСдН0(ОН)2ОСОСйН.2(ОН)з]5 при адсорбции на поверхности протеиновых частиц ориентируется глю-козным концом цепи к протеину и дегидрирует его, а фенольными группами—к воде. Фенолы слабо растворимы в воде, в силу чего происходит уменьшение гидрофильности получаемого агрегата — протеин плюс таннин. Сродство к воде повышается у фенолят. Вот почему дубление в щелочной среде не сопровождается дегидратацией. Разница,в механизме действия между спиртом и таннином сказывается на силе денатурации этих веществ для таннина она в 50 раз выше, нежели для спирта. [c.29]

Нам удалось приготовить белкоэое вещество из семян люпина методом ферментативной коагуляции, отличавшееся чистым белым цветом и прекрасной плa тичнo JfJЮ. Однако эта пластичность быстро падала при тепловой денатурации протеина и сама пластическая масса не обладала должной прочностью. [c.109]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]

Электрохимическая природа процессов обеднения переносом и электродиализа в ряде важных аспектов различается. В процессе обеднения переносом концентрационная поляризация вблизи поверхностей нейтральных мембран не возникает, тогда как в процессе обычного электродиализа она возникает у поверхностей анионообменных мембран. Благодаря отсутствию концентрационной поляризации предел1шая плотность тока в процессе обеднения переносом не достигается. Объясняется это тем, что предельная плотность тока в любом мембранном пакете почти всегда обусловлена характеристиками анионообменных, а не катионообменных мембран. Поляризация (и сопутствующие ей разложение воды и смещение pH ) вызывает сильную денатурацию протеина в сыворотке и усиление засорения поверхностей анионообменных мембран. Так как это явление в процессе обеднения переносом не возникает, срок службы мембран увеличивается, а процедура очистки пакета по сравнению с обычным электродиализом упрощается. Однако в процессе обеднения переносом эффективность тока не достигает таких высоких значений, какие возможны при электродиализе, так как одна из мембран по своей природе неселективна и катионы не отталкиваются. Поэтому катионы могут выделиться из сыворотки, пройти через концентрированный раствор и вновь попасть в сыворотку в следующей по направлению к катоду камере. Таким образом, через неселективную мембрану происходит конкурирующий перенос катионов в одном направлении и анионов в противоположном. [c.70]

Нормальное значение pH свежей сыворотки равно - 6,5. Значение pH кислой сыворотки при производстве прессованного творога имеет значение 4,5. Смещение pH от иэоэлектрической точки вызывает денатурацию протеина. При более кислых по сравнению с изоэлектрической точкой значениях pH денатурированный протеин образует агломерат, представляющий собой нерастворимое вещество. При значениях pH выше изоэлектрической точки протеин также денатурируется. Однако в щелочнь1х условиях фракшга протеина полностью растворимы. Способность протеина растворяться при высоких значениях pH среды часто используется для очистки засоренных мембран. Смещение pH при превышении предельной плотности тока, сопровождающее концентрационную поляризацию и диссоциацию воды вблизи поверхностей мембран, приводит к отложению на поверхностях мембран тонких слоев денатурированного протеина. [c.72]

Изопропиловым спиртом иможно пользоваться также для осаждения протеинов, пептонов, пепсина, трипсина, панкреатина, реннина, папаина и других энзимов, а также для различных растительных смол, сахаров, растворимых крахмалов, протеиновых препаратов серебра и глицерофосфатов. Изопропиловый спирт находит значительное применение для денатурации этилового спирта в разнообразных сортах денатурированного спирта, которыми пользуются в производстве парфюмерных и косметических изделий . Другими важными областями применения этого благодарного продукта являются также использование его в качестве средства проти1з ожогов фенолом, для наполнения термометров, термостатов и в приготовлении незамерзающих жидкостей для автомобильных радиато1ров. [c.398]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

По-видимому, замедленное установление равновесной величины поверхностного натяжения было отмечено впервые при исследовании поверхностных свойств растворов белков. Однако предложенные в то время уравнения, описывающие зависимость поверхностного натяжения от времени, не отличались точностью, а-интерпретация результатов была весьма приблизительной. К такому выводу пришли Нойрат и Балл [1] в обзоре, посвященном поверхностной активности протеинов. Рассмотрев большое число работ, авторы пришли к заключению, что не диффузия молекул белка из объема раствора в поверхностный слой, а ориентация цепей и денатурация белка в поверхностном слое являются определяющими факторами, замедляющими процесс установления равновесия в поверхностном слое. Кроме того, из-мецение свойств мЪнбслоя белка объясняли присутствием загрязнений или растворением отдельных фракций белка [2]. [c.187]

Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология