Реакции изоэлектрические

Изоэлектрическая точка белков не совпадает с нейтральной реакцией раствора (pH = 7), вследствие неравенства щелочной и кислотной констант диссоциации у белков. Обычно она сдвинута в кислую сторону. [c.300]

Добавление сильных электролитов к растворам высокомолекулярных соединений ведет также к понижению их -потенциала, который может возникнуть в результате адсорбции на поверхности коллоидных частиц ионов, содержащихся в растворах в виде примесей. Если же добавляют электролиты, изменяющие реакцию среды, то происходящее смещение pH может привести к частичному или полному подавлению диссоциации ионогенных групп и тогда частицы коллоида переходят в изоэлектрическое состояние. Так, (МН4)2304 смещает pH растворов в кислую сторону, в результате чего понижается заряд белковых частиц. [c.213]

Ответьте на следуюш,пе вопросы а) какую реакцию (кислую или ш,елочную) должен иметь водный раствор а-аминопропионовой кислоты б) в какой области (кислой или ш,елочной) будет лежать изоэлектрическая точка этой кислоты в) в каком направлении будет мигрировать (к катоду или аноду) а-амино-пропионовая кислота в кислом и ш,елочном растворах г) в каких условиях водный раствор аминокислоты не будет проводить электрический ток [c.99]

Концентрационная коагуляция наблюдается при увеличении концентрации электролита, не вступающего в химическое взаимодействие с компонентами коллоидного раствора. Такие электролиты называются индифферентными они не должны иметь ионов, способных достраивать кристаллическую решетку агрегата коллоидной мицеллы и вступать в реакцию с потенциалопределяющими ионами. При увеличении концентрации индифферентного электролита диффузный слой противоионов мицеллы сжимается, переходя в адсорбционный слой. В результате уменьшается электрокинетический потенциал, и он может стать равным нулю (см. рис. 81). Такое состояние коллоидной системы называется изоэлектрическим. [c.205]

Механизм гемолитического действия ПГФ пока не ясен. Д. И. Сахибов, В. М. Сорокин, Л. Я. Юкельсон (1972) высказывают свои предположения и приводят мнения ряда авторов о влиянии прямого гемолизина на мембраны эритроцитов. Прямой гемолизин, имеющий щелочные свойства, несет положительный заряд. При помощи электростатистических сил он связывается с кислыми группировками эритроцитов (изоэлектрическая точка эритроцитов находится в кислой среде). Б результате этих кислотно-щелочных реакций изменяется структура эритроцитарной мембраны. [c.94]

Аминокислоты представляют собой амфотерные вещества, так как благодаря присутствию аминогруппы они вступают в реакции, характерные для оснований (являются акцепторами протонов), а из-за наличия карбоксильной группы ведут себя как кислоты (являются донорами протонов). Если pH раствора аминокислоты подобран таким образом, что ее кислотная и основная группы ионизованы до одинаковой степени, говорят, что данная аминокислота находится в своей изоэлектрической точке. При таких [c.481]

Изоэлектрическая точка (иэт) мономера Si (ОН) 4 в раствора в отсутствие коллоидного кремнезема или твердой фазы, по-видимому, не была измерена, но она располагалась бы, вероятно, между значениями рКа и рКь — отрицательными логарифмами констант химического равновесия реакций [c.252]

Точка нулевого заряда (тнз), когда заряд на поверхности кремнезема равен нулю, так же как и изоэлектрическая точка, когда подвижность частиц кремнезема равна нулю, измерялась многими методами. При измерении тнз геля кремнезема калориметрическим методом [47 пришли к заключению, что она должна находиться между pH 2,5 и 3. Однако в данных, полученных этими авторами, отсутствовала возмол<ность оценки значений ниже pH 2, поскольку теплота реакции нейтрализации [c.253]

Изменение белков при нагревании. Почти все белки при нагревании коагулируют. Большинство белков свертывается при 50—55 С. При продолжительном нагревании белки денатурируют и переходят в нерастворимое состояние. Кратковременное же нагревание может не привести к свертыванию. Реакция денатурации белка протекает постепенно и ускоряется с повышением температуры. Тепловая денатурация белка связана с изменениями в его молекуле, в результате чего он теряет свои нативные (природные) свойства и растворимость. Быстрее всего белки свертываются и осаждаются в изоэлектрической точке. [c.38]

Метод основан на использовании амфотерных свойств белков и их способности перезаряжаться в зависимости от реакции среды. В щелочной зоне белковая молекула движется к аноду, в кислой — к катоду. Реакция среды, избираемой для электрофореза, устанавливается по изоэлектрической точке белка. Например, если изоэлектрическая точка белка находится в кислой среде (при pH = 4 6), то электрофорез производят в щелочной среде (при pH = 8,6), устанавливаемой соответствующим буферным раствором. [c.45]

При реакциях типа Г происходит переход протона, но не возникают новые заряженные частицы.. Эти реакции являются изоэлектрическими. Реакции [c.490]

Изоэлектрическая реакция 2 сопровождается значительным А Ср., что противоречит предположению о независимости ратуры, а также результату, выраженному уравнением (107). На рис. 164 изображена графически зависимость ДСр. от числа углеродных атомов первых четырех кислот алифатического ряда. [c.493]

При повышении напряженности до определенного значения в изоэлектрическом состоянии возникает межэлектродная осцилляция частиц дисперсной фазы (рис. 5, в). Это явление обусловлено зарядкой и перезарядкой частиц у электродов. В основе перезарядки в электрическом поле могут лежать различные механизмы во-первых, контактная зарядка металлических частиц, во-вторых, перезарядка гидратированных частиц в результате электрохимических реакций разложения воды на электродах, в-третьих, перезарядка без контакта частиц с электродом. Механизм бесконтактной перезарядки частиц рассмотрен в работе [16]. [c.114]

Если в среду добавить катионы или ее подкислить, отрицательный заряд поверхности бактерий постепенно уменьшается, а затем исчезает и снижается электрофоретическая подвижность. Реакция среды, при которой отсутствует всякое движение бактерий при прохождении тока и электрокинетический потенциал равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Для большинства бактерий изоэлектрическая точка лежит в зоне [c.87]

Белковые (коллоидные) ошибки. Специфические химические реакции между растворенным веществом (как, например, ионами тяжелых металлов) и индикатором могут привести к заметным ошибкам при определении pH. Влияние, оказываемое белками и коллоидами на результаты измерений pH с помощью индикаторов, обусловлено амфотерностью белковых молекул или зарядом коллоидных частиц. Вероятно, связывание индикаторных красителей сильно зависит от заряда белка оно является наименьшим вблизи изоэлектрической точки. Кларк [9, стр. 185, 186] приводит для некоторых индикаторов значения белковой ошибки, выраженной в единицах pH. [c.152]

В идеальном случае изменение окраски должно было бы происходить как раз около изоэлектрической точки, когда заряд осадка изменяет свой знак. Однако необходимо учесть, что анион красителя может конкурировать с анионом решетки в процессе адсорбции даже в том случае, когда ионы решетки находятся в избытке. Следовательно, важной переменной является величина pH, так как анион красителя находится в равновесии с водородными ионами раствора. Действительно, если раствор лишь слегка кислый (рН<6,5), реакция (12-9) идет в [c.239]

В дисперсных системах, где потенциалобразующими ионами являются ионы Н+ и ОН , изоэлектрическому состоянию соответствует определенное значение pH среды, которое называется изоэлектриче ской точкой. Изоэлектрическая точка рНиэт зависит от кислотно-основных свойств вещества дисперсной фазы. Для большинства гидрозолей гидроксидов (кремния, титана, железа, алюминия и др.) pH иэт определяется соотношением констант равновесия реакций отш.енления и нрисоедине-ния протона Н+ [c.100]

Отдельные виды белков. 1. Альбумины. Альбумины имеют нейтральную реакцию, растворимы 15 воде и высаливаются нейтральными солями в изоэлектрической точке, лишь при 70—100%-ном иасыщеиии раствора солью. Обычно они богаты серой и не содержат гликоколя. К альбуминам принадлежат, п частности, сывороточный альбумин, лактальбумин, рицин (из семян клещевины), лейкознн (из различных злаков), легумелин (из гороха, вики), [c.398]

Результат опыта. Наибольшее помутнен-ие (полное разрушение золя) наблюдается в цилиндре, где раствор желатины находится в изоэлектрическом состоянии (pH 4,7). В цилиндрах со слабокислым или слабощелочным раствором наблюдается лишь небольшое помутнение, в цилиндрах, где добавленные растворы имели сильнокислую или силшощелочную реакцию, помутнения растворов вовсе не наблюдается. [c.238]

Концентрационная коагуляция связана с увеличением концентрации электролита, не вступающего в химическое взаимодействие с компонентами коллоидного раствора. Такие электролиты называют индифферентными они не имеют ионов, способных достраивать ядро мицеллы и вступать в реакцию с потенциалопределяющими ионами. При увеличении концентрации индифферентного электролита диффузный слой противоионов мицеллы сжимается, переходя в адсорбционный слой. В результате уменьщается электрокинетический потенциал и он может стать равным нулю. Такое состояние коллоидной системы называется изоэлектрически м. С уменьшением электро-кинетического потенциала агрегативная устойчивость коллоидного раствора снижается и при критическом значении дзета-потен-циала начинается коагуляция. Термодинамический потенциал при этом не изменяется. [c.331]

От реакции среды и характера диссоциации белч ковой макромолекулы зависит ее форма в растворе. При диссоциации только по кислотному или только по основному типу в макромолекулярной изогнутой гибкой цепи появятся одноименные заряды, распределенные по всей ее длине. Под действием сил электростатического отталкивания положительных или отрицательных зарядов макромолекула растягивается. В изоэлектрическом состоянии в макромолекуле чередуются разноименно заряженные группы, которые притягиваются друг к другу и тем самым ежи- мают или даже скручивают макромолекулу (рис. 107). [c.263]

Реакция среды, от которой зависит форма макро- молекулы белка, определяет свойства белковых рас- , творов. В изоэлектрическом состоянии молекульп белка свернуты в плотный клубок и занимают не- большой объем. С увеличением или уменьшением pH молекулы распрямляются и объем клубка увели-, чивается. Чем больший объем занимает макромолеч кула, тем в большей степени она препятствует течеу нию жидкости, т. е. в большей степени увеличивает ся вязкость. По изменению вязкости раствора белка [c.263]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Для качественного определения белков известны различные, не всегда специфичные, классические цветные реакции, основанные часто иа присутствии определенных аминокислотных остатков (табл. 3-5). С этой целью можно использовать также денатурацию при осаждении белков путем добавления трнхлоруксусной, пикриновой, хлорной илн фосфорновольфрамовой кислот, солей тяжелых металлов (Си, РЬ, 2п, Ре н др.) и путем нагревания в изоэлектрической точке. [c.355]

Фэн и Сосульский [37], изучая рассматриваемые здесь свойства нескольких видов бобовых растений, сделали вывод, что в целом профили растворимости в зависимости от pH сравнимы с профилями для сои Однако у разных видов расте ний возможно некоторое варьи рование изоэлектрических то чек и уровней растворимости Так, белки гороха и люпина более растворимы, особенно 1-сорт Амино,19, 7с "ри нейтральной реакции сре-л ды, чем белки сои или конских [c.420]

По данным группы исследователей, возглавляемой Фуйимаки и Ямашитой, реакции, катализируемые протеазами, обратимы, как и другие ферментативные реакции [19]. На основе серии анализов хроматографией в геле [20, 113, 123], инфракрасной спектрометрией [132], турбидиметрией [123], мечением изотопами [129], электрофорезом в геле [132] и измерением изоэлектрической точки [132] они предложили для пластеинов, образованных при участии а-химотрипсина, механизм, в первую очередь включающий образование пептидно-химотрипсинового комплекса в положении серина 195 молекулы фермента, после чего следует нуклеофильная [c.610]

Катион кремния. Существование катионной формы мономерного кремнезема, конечно, правомерно при допущении, что мономер Si(0H)4 имеет изоэлектрическую точку. Как было показано, коллоидные частицы кремнезема при низких значениях pH несут положительный заряд. Однако прямого доказательства существования кремния в виде катиона не было представлено.. Поэтому интересен тот факт, что в очень разбавленном растворе (0,0066 %) мономерный кремнезем вступает в реакцию с НС1 с образованием иона H203Si(0H)+ l , как показано Черкин- [c.253]

Климентова, Кириченко и Высоцкий [54] обобщили данные, устанавливающие взаимосвязь между изоэлектрической точкой поликремневой кислоты и устойчивостью золен, скоростью гелеобразования и свойствами формируемых гелей. Можно Кратко сказать, что все подобного рода наблюдаемые явления затрагивают образование и гидролиз связей 51—О—51 и что скорости таких реакций зависят от каталитического эффекта, который минимален при pH 1,5—2,0 в присутствии анионов сильных кислот. Каталитический эффект несколько возрастает при более высоких значениях pH в присутствии анионов более слабых кислот. [c.256]

Ионизация силанольных групп на поверхности раздела кремнезем—вода рассматривалась в гл. 3 в связи с процессом полимеризации кремнезема. Изоэлектрическая точка и точка нулевого заряда кремнезема располагаются при pH 2. Скорость конденсации силанольных групп SiOH, приводящей к образованию силоксановых связей Si—О—Si, как и скорость обратной реакции гидролиза, будет наименьшей при этом значении pH, так как в обеих реакциях участвует ион =Si [c.482]

Простыми грубыми опытами мы можем убедиться, что pH казеина есть регулятор течения его реакций с солями, кислотами и основаниями. Если растворить казеин в 1/ю уксуснокислом натрии и довести pH раствора прибавлением l/jj N уксусной кислоты возможно ближе (до начала коагуляции) к изоэлектрической точке, то такой раствор казеина будет иметь pH > 4,6, казеин слегка будет заряжен отрицательно. Если прилить Vio раствора медного купороса, то выпадет голубой осадок соединения казеин — медь. Если к такому же раствору казенна в уксуснокислом натрии прибавить раствора хромовой кислоты, pH раствора, близкий к изоэлектрической точке, быстро изменится и сделается меньше 4,6. Казеин образует соединение с [СГ2О7]" и даст осадок желтого цвета. Если приготовить воду, подкисленную до pH = 4,6 н промыть ею несколько раз голубой и желтый осадки казеина, то оба они обесцветятся, казеин потеряет заряд и не в состоянии будет удерживать адсорбированные медь н хромовую кислоту. [c.64]

При промывании подкисленной до pH = 4,8 водой комнатной температуры биуретовая реакция в промывных водах была отрицательной. Алкалоиды удалялись до полного отсутствия горького вкуса в муке. При этом если для удаления их дестиллированной водой требовалось двое суток, то при подкисленной до изоэлектрического пункта воде промывка длилась одни лишь сутки. При этом наблюдалась интересная картина выщелачивания белка из зерен муки и коагуляция его. В промывном сосуде образовалось два слоя нижний — мука и верхний—белковое вещество (рис. 25). [c.113]

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Каждый белок имеет изоэлектрическую точку при характерном для него pH среды. Для большинства белков изоэлектрическая точка наступает в слегка кислой (почти нейтральной) среде. Такой сдвиг кислотности объясняется тем, что в большинстве белков кислотные свойства преобладают над щелочными и при pH = 7,0 в них больше свободных карбоксильных групп, чем щелочных. Однако часть белков содержит больше аминных, чем карбоксильных групп, т. е. в белках больше диа-миномонокарбоновых кислот. Поэтому такие белки при pH = 7,0 ведут себя как слабые основания. К ним относятся гистоны и протамины. Изоэлектрическая точка у гистонов и протаминов наступает при слабощелочной реакции. [c.37]

Это не имело бы места, если бы для изоэлек-трических реакций ДСр. равнялось нулю. Вычитая уравнение 3 из уравнения 4, получаем другую изоэлектрическую реакцию [c.493]

Реакция взаимодействия риванола(катион) с белками протекает при незначительном сдвиге pH от изоэлектрической точки, то есть при малом отрицательном заряде белковой молекулы, а образующийся риванольно-белковый комплекс слабо растворим в воде — он растворим при pH 5,0. [c.595]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология