Антитела, протеолитическая свойства

Белки являются специфическими антигенами антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [c.448]

Антигенные свойства белков исчезают после расщепления белков протеолитическими ферментами. В результате денатурации может происходить либо изменение, либо частичная потеря первоначальных антигенных свойств нативного белка. Так, например, антитела против нативного яичного альбумина весьма слабо реагируют с денатурированным яичным альбумином [14]. Иммунизация же денатурированным яичным альбумином приводит к образованию антител, специфически реагирующих только с денатурированным белком [15]. Надо, однако, отметить, что каких-либо заметных различий в антигенной активности нативного и [c.332]

Согласно гуморальной теории, реакция аллергена с антителом происходит в крови. Сторонники клеточной теории возникновения анафилактического шока полагают, что аллерген соединяется с антителом на поверхности тучных клеток и базофилов. Вслед за образованием иммунных комплексов наступает патохимическая фаза активации и выброса ими медиаторов, в том числе медленно реагирующих веществ анафилаксина и ан филатоксина, усиливающих протеолитические свойства сыворотки. [c.58]

Широкие стереохимические проблемы встают в связи с изучением агрегатов, образуемых антигенами с антителами. Если количественное соотношение антигена и антитела лежит в опре деленных пределах, то агрегаты антиген—антитело обычно нерас-гворимы. Эти агрегаты обладают некоторыми специальными свой сгвами, такими, как способность фиксации (связывания) комплемента, освобождение гистамина из некоторых его комплексен в клетках и, возможно, активации определенных протеолитических энзимов (ферментов). Высказан ряд гипотез, объясняющих эти явления может быть, они связаны с особой конформацией реагирующего антитела, а возможно, что некоторые черты и особенности структуры агрегата антиген—антитело могут определять эти специфические свойства. [c.688]

Молекулы у-глобулинов (антитела) могут быть расщеплены с уменьшением их молекулярного веса наполовину и даже больше протеолитическими ферментами (непсином, трипсином и др.). При этом их иммунные свойства не теряются. [c.510]

Ферментативное расщепление ИгГ имеет особое значение при исследовании различных биологических свойств молекулы. Продолжая работы, начатые по исследованию действия нескольких протеолитических ферментов, ряд авторов показали, что папаин расщепляет ИгГ кролика на три крупных фрагмента — I, ПиШ — с образованием очень малого количества мелких пептидов. Фрагменты I и II имеют молекулярный вес около 42 ООО, III — несколько больше. Как I, так и II содержат участки со свойствами антител, обладающие сродством к специфическому антигену, что было показано несколькими методами [1, 20, 21, 22]. Фрагмент III легко кристаллизуется и содержит в основном изотипические (т. е. видоспецифические) антигенные участки. Аллотипические антигенные участки (т. е. участки, определяющие отличия между иммуноглобулинами разных индивидуумов одного и того же вида) связаны с фрагментами I и II, тогда как способность фиксироваться на KOHie и проходить через плаценту, но-видимому, связана со структурными особенностями фрагмента III. Связывание комплемента после реакции ИгГ со специфическим антигеном представляет собой сложную реакцию, в которой принимают участие все части молекулы, входящие во фрагменты I, II и III [23]. Вполне возможно, что наиболее важным моментом для выяснения структуры молекулы является тот факт, что все указанные биологические свойства сохраняются после расщепления молекулы на три части. Это дает веские основания для предположения, что папаин гидролизует пептидные связи на небольшом уязвимом участке и что исходная молекула состоит из определенных частей, пространственная структура которых не затрагивается при гидролизе. Нисонов и сотр. [24] показали, что при гидролизе пепсином образуется одна фракция с молекулярным весом около 100 ООО, в которой сохраняются оба участка антитела. При восстановлении цистепном в низкой концентрации эта фракция расщепляется на равные части, которые по биологическим и химическим свойствам очень сходны с фрагментами [c.104]

В ходе каскадной протеолитической активации комплемента образуется несколько небольших биологически активных белковых фрагментов. Из них наиболее важны СЗа и С5а. Оба этих фрагмента представляют собой пептиды с сильными основными свойствами, отщепляемые от N-концов исходных белков оба вызывают сокращение гладкой мускулатуры и стимулируют секрецию гистамина тучными клетками и базофилами. Гистамин местно увеличивает проницаемость кровеносных сосудов, что позволяет лейкоцитам и дополнительным количествам антител и комплемента проникать в места инфекции. С5 служит также мощным хемоаттрактаптом для нейтрофилов и усиливает механизмы, с помощью которых эти клетки уничтожают иоглошейные бактерии. Именно эти два пептида в основном ответственны за местную воспалительную реакцию, которой обычно сопровождается активация комплемента [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология