Синтетазы специфичность

Ферменты, участвующие в этом процессе, являются синтетазами, и на каждом этапе синтеза расщепляется одна молекула АТР все ферменты специфичны как к уже образовавшемуся пептиду, так и к присоединяемой аминокислоте. Табл. 11.7 иллюстрирует образование пентапептида, связанного с UDP-АМ-группой. Использовалась смесь ферментов и проверялась ее активность в присутствии каждой из приведенных в таблице аминокислот по отдельности. В среду последовательно вводили промежуточные продукты, которые образовывались при построении цепи, как показано в первом столбце таблицы каждый субстрат является продуктом реакции, приведенной в расположенной выше строчке. Характер аминокислоты, присоединяемой на каждом этапе, определяется уже сформированной последовательностью синтетазы, специфичные к другим аминокислотам, не способны осуществлять реакцию, так как каж- [c.73]

Как правило, синтетазы одной и той же аминокислотной специфичности, выделенные из разных источников, имеют похожую четвертичную структуру и близкие размеры полипептидных цепей. Однако синтетазы эукариотических клеток, по сравнению с прокариотическими, характеризуются несколько большим размером субъединиц. [c.40]

К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

Каждая такая синтетаза должна выбирать специфичную аминокислоту и соответствующую ей тРНК тот же самый фермент может переносить аминокислоту на все изоакцепторные тРНК, специфичные для данной аминокислоты. [c.239]

В процессе трансляции возможны ошибки в специфичности аминоацил-тРНК-синтетаз, которые присоединяют другие аминокислоты. Присутствие орнитина в некоторых арабиногалакто-протеинах может обусловливаться явлением именно этого типа. Кроме того, ошибочное аминоацилирование наблюдалось как результат структурных видоизменений аминоацил-тРНК-синтетаз или транспортных РНК [53]. [c.42]

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Очевидно, что для обеспечения однозначности, с которой мРНК кодирует белки в процессе трансляции, аминоацил-тРНК-синтетазы должны обладать исключительно высокой специфичностью в выборе Как аминокислоты, так и тРНК в качестве субстратов. В случае выбора аминокислоты ферменту приходится дискриминировать между субстратами, иногда очень близкими по структуре— например. [c.45]

Для осуществления такой последовательности реакций нет необходимости в образовании физически связанного в один структурный агрегат комплекса ферментов. Должная степень организации может достигаться за счет специфичности самих ферментов так, в типичных бактериях ферменты, ответственные за синтез Жирных кислот, и сам ацилпереносящий белок обычно находятся в растворе. Возможно, такое же положение существует и в высишх растениях. Однако в грибах и в клетках животных ферменты связаны в единый многоферментный комплекс, синтетазу жирных Кислот , структура которого благоприятствует последовательному протеканию макромолекулярных реакций, с довольно большой степенью точности соответствующих тем, которые приведены на схе- [c.419]

Выше отмечалось (см. разд. 29.1.2.1), что в случае синтетаз жирных кислот структура продукта реакции определяется специфичностью трансацилаз, вводящих в систему предшественники и выводящих из нее продукты реакции. В более общей картине синтеза поликетидов возможностей для вариаций значительно больше. Об этом свидетельствуют как непосредственные энзимологические исследования (см. разд. 29.1.2.2), так и гораздо более многочисленные косвенные данные, относящиеся к менее изученным системам (см. последующие разделы). В то же время специфичность каждого отдельного процесса биосинтеза поликетидов значительно выше, чем в случае синтеза жирных кислот не известно ни одного примера, кроме жирных кислот, когда синтезировался бы весь набор гомологичных соединений. Очевидно, более сложная архитектура продуктов реакции позволяет осуществлять с большей специфичностью конечную стадию процесса, в которой поликетидный скелет стабилизируется (например, путем циклизации) и отщепляется от комплекса. В случае 6-метилсалицилат—синтетазы (см. разд. 29.1.2.2) замена стартового звена ацетил-КоА на про-пионил-КоА приводит к образованию соответствующего 6-этиль-ного производного, но общая скорость процесса снижается более чем в семь раз [26]. Выше уже отмечалась невозможность осуществления заключительной стадии циклизации в случаях, когда вследствие выпадения стадии С-метилирования (схема 6) или использования чужого стартового звена (схема 7) не образуется соответствующее промежуточное соединение. [c.426]

Однако, как показывают приведенные выше примеры тетракетидов (1)—(10), диапазон структурных вариаций в молекулах поликетидов, связанный с узкой специфичностью действия различных синтетаз, может быть очень широк. В общем случае возможны следующие вариации. [c.426]

Известно, что ряд органических кислот вступает в реакции синтеза в виде своих ацил-КоА-производных. С реакцией ацилирования связывают транспорт некоторых органических кислот, например ацетата, бутирата, валерата. В таком случае возникают конкурентные взаимоотношения между органическими кислотами за свободный коэнзим А. Для некоторых бактериальных культур существуют убедительные доказательства того, что субстратная специфичность ряда жирных кислот в реакциях транспорта и ацилирования одинакова. Косвенным доказательством участия коэнзима А в транспорте является локализация ацил-КоА-синтетазы на клеточной мембране. В роли ингибиторов транспорта органических кислот часто выступают углеводы, в частности глюкоза и сахароза. [c.67]

Блестящие исследования путей бактериальной деструкции АБС и осуществляющих ее ферментов провел Виллетс с сотр. [520—524]. Автор обнаружил у бактерий, способных к р-окисле-нию, зависимую от НАД оксигеназу смешанной функции. Это конститутивный фермент, который окисляет АБС благодаря довольно широкой субстратной специфичности. В клетках бактерий— деструкторов АБС — содержатся также ключевые ферменты классического пути р-окисления, а именно ацил-СоА-синтетаза, ацил-СоА-дегидрогеназа и р-оксиацил-СоА-дегидро- [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология