Величины аминокислот, таблица

Таблица 5-4. Величины рК ионизируемых групп некоторых аминокислот при 25°С

Таблица 105- Величины Rf некоторых аминокислот

Таблица 12.5. Соотнесение кодонов определенного состава и соответствующих им аминокислот на основе сопоставления относительных величин, отражающих включение аминокислот в состав полипептидов, синтезируемых по случайному АС-сополимеру в качестве матрицы

Таблица 12 ОРИЕНТИРОВОЧНЫЕ ВЕЛИЧИНЫ РАЗРУШЕНИЯ ДНФ-АМИНОКИСЛОТ [4]

В табл. 1 приведена классификация 20 аминокислот, обычно входящих в состав белков. Все они являются а-аминокислотами. Общая конфигурация a-L-аминокислоты схематически изображена справа от заголовка таблицы. Из схемы видно, что тетраэдрический атом углерода связан с четырьмя различными группами в зависимости от расположения этих групп аминокислота приобретает одну из двух различных, не совмещающихся при наложении форм, каждая из которых является зеркальным отображением другой (так называемые изомерные формы, или изомеры). В состав белков входят только L-аминокислоты, получившие такое название потому, что конфигурация их соответствует конфигурации L-глицеринового альдегида. Знак вращения плоскости поляризации при прохождении поляризованного света через раствор L-аминокислоты зависит от величины pH раствора и длины волны света. Если вообразить, что положительно заряженную аминогруппу (NH ) L-аминокислоты мы возьмем в левую руку, а карбоксил-анион (С00 ) — в правую, то и атом Н и остаток R будут направлены вверх, но таким образом, что группа R окажется расположенной сзади нас, а атом Н — перед нами. Конфигурацию L-аминокислоты можно также наглядно изобразить следующим образом если вытянуть левую руку и расположить перпендикулярно друг другу большой, указательный и средний пальцы, то их кончики будут представлять собой соответственно атом водорода, аминогруппу и карбоксил-анион, а остаток R будет направлен вдоль руки (для изображения D-аминокислоты нужно взять правую руку). Различия между L- и D-изомерами особенно существенны в тех случаях, когда происходит их взаимодействие с оптически активными поверхностями. Заметим, что обычно L-аминокислоты имеют более горький вкус, чем их D-антиподы. [c.12]

В табл. 4.20 представлены рассчитанные значения коэффициентов парных взаимодействий (h ) оснований нуклеиновых кислот с аминокислотами в воде. Чтобы избежать перегруженности таблицы данными, в ней не приведены значения коэффициентов корреляции и pH для каждой из изученных систем. Отметим, что значения коэффициентов корреляции лежат в пределах 0,72 (система yt + Pro)-0,99(Ura + Phe), но для подавляющего большинства систем их величина составила не менее 0,9. Значения pH растворов практически не зависят от того, какое основание нуклеиновых кислот находилось в растворе конкретной аминокислоты (порядок изменения - сотые доли pH). Поэтому можно привести усредненные значения pH изученных растворов, не указывая к какому НО они относятся [c.237]

Кажущиеся величины, ожидаемые в боковом радикале линейного пептида. Таблица структур аминокислот приведена в разд. 23.2 1. [c.457]

Как и раньше, все аналитические данные в нижеследующих таблицах рассчитаны, исходя из 16 v азота. В большинстве случаев приводимые цифры не имеют значения абсолютных величин, я могут быть использованы лишь как общее указание на присутствие этих двух аминокислот в белковых гидролизатах. [c.345]

При сохранении постоянных условий величина Rj, для различных аминокислот довольно характерна, и во многих руководствах имеются таблицы отдельных аминокислот в различных растворителях, но все же лучше самостоятельно определить чистых растворов отдельных аминокислот на данной бумаге и при данных растворителях и пользоваться ими для сравнения. [c.152]

Алифатические боковые цепи приведенных в таблице аминокислот, повидимому, не оказывают большого влияния на диссоциацию как карбоксильных, так и аминных групп. Кроме того, из таблицы следует, что у пептидов величина рК] на 0,8 единицы pH выше, а величина рКг на 1,4—1,7 единицы pH ниже, чем у соответствующих аминокислот. Это означает, что кислотность [c.75]

При составлении этой таблицы для вычисления процентного содержания меченого азота в исследуемой фракции за 100% принималась величина обогащения изотопом сульфата аммония, применявшегося для подкормки, т. е. в данном случае 3-кратное обогащение Такой способ определения степени обновления азота в исследуемых фракциях будет правильным только применительно к аминокислотам и амидам, на синтез которых непосредственно используется аммиачный азот сульфата аммония, внесенного в качестве подкормки. Но на построение белков и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а продукты его превращения, и прежде всего аминокислоты. [c.176]

При вычислении степени обновления аминокислот и амидов небелкового органического азота) в качестве исходного источника азота принимался вносимый в подкормку меченый сульфат аммония, аммиачный азот которого непосредственно используется на синтез аминокислот и амидов. Но на построение белка и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а синтезированные за его счет аминокислоты. Следовательно, при вычислении и степени обновления азота белка и хлорофилла в качестве исходной величины (А) нужно принимать степень обогащения изотопом М азота аминокислот, являющихся непосредственными предшественниками белка в процессе его образования в растениях. В таблицах 1 и 2 приведены данные, полученные в опыте с овсом в 1953 г. [c.188]

Таблица 2.3. Величины рК некоторых аминокислот

Чтобы подчеркнуть характерные данные, на основании которых сделан ряд выводов, величины степени асимметрического синтеза для ряда реакций, осуществляемых в одинаковых условиях, приведены в табл. 7-3 как функция строения хирального амина и а-кетокислоты. Для трех приведенных в таблице аминов, как видно, выполняется следующая корреляция 5-амин приводит к 5-аминокислоте, а / -амин — к / -аминокислоте. Эта корреляция для изученных примеров обозначена в виде 8-21 - 8-23, как приведено в заголовке табл. 7-3. [c.362]

Относительные величины, отражающие включение отдельных аминокислот в состав полипептидов, синтезируемых в присутствии (А С = = 5 1)-сополимера, приведены в табл. 12.5, А. Наблюдается включение шести различных аминокислот. Наиболее часто включающуюся в полипептиды аминокислоту-лизин, как мы знаем, кодирует триплет ААА, а наименее часто встречающуюся-пролин-триплет ССС. Основываясь на расчетных данных таблицы 12.4, можно установить соответствие между определенными аминокислотами и триплетами определенного состава. Результаты аналогичного эксперимента, основанного на использовании сополимера, содержащего А и С в соотношении 1 5, показаны в табл. 12.5, Б. Подобные эксперименты позволяют установить состав кодонов, соответствующих данной аминокислоте, однако не дают никакой информации о последовательности оснований в этих кодонах. [c.77]

Будучи растворены в воде, аминокислоты и бетаины значительно повышают диэлектрическую постоянную воды, причем в разбавленных растворах это повышение пропорционально концентрации. Напротив, при растворении других веществ, обладающих дипольными моментами, но не образующих биполярных ионов, диэлектрическая постоянная воды остается почти неизменной — обычно она немного уменьшается. Даже сильно полярный нитрометан (ц = 3,6 О) образует небольшой отрицательный диэлектрический инкремент йе/йс = — 2. У ацетонитрила этот инкремент равен — Величина диэлектрического инкремента у аминокислот, как это видно из следующей таблицы, зависит от взаимного расположения аминогруппы и карбоксила . [c.100]

В таблице представлены величины эффективных коэффициентов диффузии аминокислот при разных степенях заполнения. Для цистеина значение Оэф выше, чем для фенилаланина и тирозина. Это можно объяснить тем, что ион цистеина в гидратированном состоянии имеет меньший размер. [c.113]

А. Г. Пасынским [216] для определения сольватации неэлектролитов. Именно таким способом на основании измерения скоростей ультразвука были изучены сольватации спиртов, жирных кислот, углеводов, аминокислот и некоторых других органических соединений. Измеряя скорости звука и плотности растворов разной концентрации и вычисляя соответствующие значения сольватации, можно экстраполяцией найти предельное значение сольватации, соответствующее бесконечно разбавленному раствору. Как показал опыт, величина предельной сольватации характеризует определённые группы, входящие в молекулы неэлектролитов, часто вне зависимости от структуры остальной части молекулы. Этот вывод иллюстрирует таблица 34, в которой данные о предельной сольватации, полученные на основании акустических измерений отнесённые к определённым группам в молекулах, сопоставлены с данными, полученными на основании иных физикохимических методов [217] (последние величины приведены в скобках). [c.216]

В последних столбцах левой и правой сторон таблицы приведены числа п водородных связей между нуклеотидами ху кодона и комплементарными нуклеотидами х у антикодона. Значения п (можно назвать эту величину степенью комплементар-ности) в первом октете равны 6 и 5, во втором 5 и 4. Можно думать, что при га = 6 взаимодействие 2 — 2 кодона и антикодона не имеет существенного значения, так как связь ху — х у достаточно прочна и обеспечивает необходимую комплементарность. Поэтому кодоны первого октета безразличны к г, В этом случае возможны 16 сочетаний кодон — антикодон, при которых одна и та же аминокислота включается в белковую цепь и отвечает любым 2 и 2 при фиксированных ху и, следовательно, х у. Если в первом октете га = 5, то возможно, что взаимодействие 2 —2 уже играет некоторую роль в обеспечении комплементарности, и число допустимых сочетаний кодон — антикодон может оказаться меньше 16, но больше 4. Из сказанного, конечно, не следует, что все мыслимые сочетания встречаются в природе. Было бы интересно экспериментально определить число различных антикодонов, т. е. различных тРИК, отвечающих данной аминокислоте, и, конечно, число соответствующих кодонов. Возможно, что опыт действительно покажет наличие большего числа антикодонов и кодонов для тех аминокислот первого октета, для которых га = 6, и меньшего их числа для га = 5. Мутационные замещения 2 в кодонах мРИК могут заметно отличаться по эффективности для га — 6 и га = 5, [c.593]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Величины, приведенные в таблице, приблизительны. Пи литературным данным, в различных опытах для одного и того же белка потучаютея результаты, часто сильно колеблющиеся. В некоторых случаях трудно сказать, присутствует ли в данном белке та пли иная аминокислота в больших или малых количествах. Колебания, вероятно, отчасти объясняются разным происхождением исследуемого белка, отчасти - аналитп-ческимитрудност ими. [c.170]

Анализ таблицы показывает, что в первом растворителе (За) плохо разделяются валин и метионин, не разделяются глицин и аспарагиновая кислота, а во втором (46) вместе движутся аргинин и аспарагиновая кислота и близко друг к другу — глицин и серии. Для разделения аминокислот, дающих одно пятно в бутанольно-водном растворителе, применяли смесь фенола с фосфатным буфером с рН=12. Кроме того, для увеличения разрешающей способности растворителя для веществ с близкими Rf на пятно аминокислот на стартовой линии несколько раз наносили порции растворителя. При этом аминокислоты перемещаются на периферию пятен и проявляются в виде колец. Удовлетворительное разделение аминокислот при использовании бутанольно-водных растворителей достигается через 36 ч. Увеличение времени протекания растворителя не улучшает разделения, но пятна аминокислот получаются диффузными, особенно у веществ с большой величиной Ег (валин, метионин, лейцин). [c.214]

Калибровочную кривую строят по лейцину (0,05— 0,250 ммоль/мл) при трех разведениях (5, 10 и 15 мл) 60%-ным этанолом. Выход аминокислот рассчитывают по так называемым лейциновым единицам при помощи соответствующих коэффициентов (см. стр. 352). Для ускорения расчетов удобно пользоваться соответствующей таблицей. Содержание нингидринположительных веществ (аминокислот) в каждой фракции наносят на график по оси ординат против номера соответствующей фракции или объема элюата. В результате получают профиль элюирования, или хроматограмму. Объем элюирования (или, что то же самое, удерживаемый объем) каждого вещества, т. е. объем элюата от начала опыта до максимума данного пика, является вопроизводимой величиной и служит характеристикой данного вещества. Площадь пика пропорциональна количеству присутствующей в элюате аминокислоты. [c.315]

Некоторые величины, приведенные в таблице, являются приблизительными и основываются на небольшом числе определений тем не менее они дают представление о порядке величин, характеризующих содержание аминокислот в перечисленных биологических объектах. Другие данные о содержании свободных аминокислот в животных тканях, в моче и плазме крови человека и в растениях можно найти в статьях Таллана, Мура и Стайна [303], Стайна [307], Стайна и Мура [326] и Стюарда и Томпсона [340]. [c.65]

Все данные, приведенные ниже в таблицах, рассчитаны на 16,07о азота. В тех случаях, когда авторы не приводят содержания азота, данные по аминокислотам пересчитаны на азог, указанный в скобках. Если исследователь выражает количество ахминокислоты в процентах от общего азота, то эти величины тоже пересчитаны на 16% общего азота, но в таблице содержание азота не указывается. Таким образом, при желании читатель может легко пересчитать все данные на азот аминокислоты в процентах общего азота. [c.64]

Все нижеприведенные в таблицах данные рассчитаны на 16,0% азота. В тех случаях, когда авторы не приводят содержания азота, данные по аминокислотам пересчитаны на азот, указанный в скобках. Если исследователь выралоет количество аминокислот в процентах от общего азота, то эти величины тоже пересчитаны на 16,0 . азота, но в таблице содержание азота не указывается. О значении Наиболее правильные данные и о расчете средних величин см. гл. I, раздел 7. Под заголовком Метод указывается основа метода, применявшегося для определения тирозина, триптофана и фенилаланина соответственно. Обозначение Миллон относится к одному из видоизменений Миллоновой реакции для тирозина Миллон-Лагг обозначает реакцию Миллона, модифицированную Лаггом для тирозина и триптофана. Фолин обозначает при.менение фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот для определения тирозина или триптофана (обычно — триптофана). Капеллер относится к методу определения фенилаланина по Капеллер-Адлер или к видоизменениям этого метода и т. д. [c.137]

Авторы дают таблицу величин, которые оказываются немного ниже соответствующих нисходящих Яр. Стеклянный цилиндр пригоден также н для выполнения двухмерной хроматограммы. В этом случае употребляется квадратный лист бу.маги (30 см- или больше). Исследуемый раствор помещают в углу листа на расстояни 3 см от обоих краев бумаги. Лист свертывают в трубку, скрепляют проволокой и опускают в цилиндр или кувшин подходящего размера, где налит первый растворитель. После высушивания лист свертывают в другом направлении погружают в новый цилиндр, с другим растворителем, после чего следуют обычная обработка бумаги и проявление. Как указывают авторы, восходящая хроматограмма значительно чище нисходящей . Однако эта модификация ни в какой мере не снижает значения основного метода [9]. В частности, недостатком метода является невозможность насыщения атмосферы кислотами Л 1 основаниям . ЧТО очень важно для лучшего разгона аминокислот. [c.400]

Если основываться только на данных аминокислотного анализа, то нужно учитывать все следующие возможности аминокислотной последовательности 01у-ь-РЬе-ь-Рго, 01у-Ь Рго-ь-РЬе, ь-РЬе-01у-ь-Рго, ь-РНе-ь-Рго-01у, ь-Рго-01у-ь-РЬе и ь-Рго-ь-РЬе-01у. Этот простой пример прекрасно иллюстрирует громадное число вероятных структур и проблемы идентификации в ГЖХ. Это происходит вследствие того, что дложны быть известны данные по удерживанию всех дипептидов, которые могли бы получиться из этих комбинаций, чтобы подтвердить, что в выбранных условиях хроматографирования все они успешно разделились бы. Идентификация правильна лишь в том случае, если могут быть исключены все остальные комбинации. Для получения необходимых данных по удерживанию можно обратиться к таблицам и проанализировать стандарт в тех же условиях или же с известной осторожностью воспользоваться вычисленными величинами. Очевидно, что любая дополнительная информация (например, знание концевой аминокислоты) значительно сокращает число вероятных последовательностей. [c.166]

Консден [1], Найт [46], а также Мур и Бэкер [47] опубликовали ценные таблицы значений R для пептидов, разделяемых в различных растворителях. Краткий перечень взятых из работы Мура и Бекера величин для пептидов вместе со значениями l f для аминокислот в тех же растворителях приведен в табл. 3. Состав растворителей указан в табл. 4. [c.30]

В этой таблице слева перечислены меченые аминокислоты (в каждом случае это какая-то одна из двадцати), а справа приведены относительные величины (вычисленные по радиоактивному излучению), показывающиед какое количество данной меченой аминокислоты включилось в построен- [c.82]

В табл. 7-6 приведены величины оптических выходов метил-оксибутирата (МОБ) и начальных скоростей гидрирования в энантиофасном дифференцирующем гидрировании метилацетоацетата (МАА) на катализаторе MRNi, полученном и модифицированном в одинаковых условиях, за исключением модифицирующего реагента, который варьировался. Как видно из данных этой таблицы, хотя скорости зависят от характера и числа функциональных групп модифицирующего реагента, MRNi-катализаторы, модифицированные гомологическими реагентами, проводят реакцию с одинаковыми скоростями. В то же время мы обнаружили большие различия в дифференцирующей способности в этом ряду катализаторов, модифицированных гомологическими аминокислотами. [c.246]

Изучая методом Бреннера и др. [23] аминокислоты мочи, Опиенска-Блаут и др. [34] определили величины Rf для 33 аминокислот в трех растворителях (табл. 17.1). Кроме указанных в таблице растворителей эти авторы опробовали большое число. специальных растворителей. Разделение групп лейцина и валина проводилось смесью фенол—лг-крезол—боратный буфер при pH 9,3 (1 1 1). Для основных аминокислот использовалась смесь ацетон—пиридин—н-бутанол—вода—диэтиламин [c.481]

Обычно в справочных таблицах химического состава пищевых продуктов указьюают 1 или 2 лимитирующие аминокислоты. В связи с тем, что точность аминокислотного анализа, как отмечалось вьпие, составляет примерно 5 % отн., то величина скора 95 % и выше приравнивается к 100% и в настоящем издании таблиц (как и в предьщущем) в подобных случаях в соответствующей графе о наличии лимитирующей аминокислоты ставится слово Нет . Поэтому в вышеуказанном примере в таблицах должны быть указаны только две лимитирующие аминокислоты — метионин + цистин (скор 71 %) и лизин (скор 73 %). [c.286]

На основе полученных значений энтальпий растворения (АрастЯ .), приведенных в таблице 1, по методике [1] рассчитаны величины энтальпийных коэффициентов парных взаимодействий (h ) аминокислот с сахарозой в воде (табл. 2). [c.187]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология