Клеточная мембрана зависимый фермент

Чувствительность биологических процессов к pH обусловлена целым рядом причин.. Ионы водорода могут выступать в качестве катализатора ряда процессов, быть реагентом или продуктом реакции. Кроме того, при изменении pH может измениться проницаемость клеточной мембраны, а следовательно, и распределение веществ или ионов по обе ее стороны. Подобно другим биологическим структурам, мембраны содержат способные к ионизации группы, и в зависимости от степени их ионизации меняется конформация, а значит и биологическая активность молекул, в которые эти группы входят. Это прежде всего касается белков, а следовательно, ферментов. В некоторых белках небольшое изменение pH окружающей среды вызывает проявление биологической активности. На примере гемоглобина, основной функцией которого является перенос кислорода от легких к тканям, можно видеть, что при активном тканевом дыхании незначительное понижение pH в тканях в результате образования углекислоты и ионов водорода облегчает высвобождение кислорода. Процесс высвобождения кислорода сопровождается связыванием протонов гемоглобином, что увеличивает буферную емкость системы. [c.19]

Это же касается и аденилатциклазного комплекса, центр которого доступен для внутриклеточного субстрата Na+, К+-зависимой АТФ-азы, активируемой ионами Ма+ изнутри клетки, ионами К+ снаружи и расщепляющей внутриклеточный АТФ и т. д. Таким образом, маркерные ферменты клеточных мембран связаны с функционированием специализированного участка мембраны. [c.236]

Толерантность (привыкание к лекарствам) проявляется в том, что болеутоляющее действие многих наркотиков (опиатов) со временем уменьшается, что делает необходимым постоянное увеличение вводимых доз препарата. Лекарственная зависимость (наркомания), т. е. синдром я не могу жить без лекарства , имеет химическую природу, которая заключается в следующем. Опиаты ингибируют аденилатциклазу клеточной мембраны и снижают концентрацию цАМФ, а также блокируют высвобождение вещества Р — нейропептида, состоящего из 11 аминокислотных остатков и выполняющего роль медиатора нервного болевого пути. В результате понижается возбудимость клеток, что обеспечивает обезболивающий эффект. Клетка компенсирует ингибированный фермент синтезом [c.511]

Перейдем к молекулярному рассмотрению. Как уже сказано, источником свободной энергии для активного транспорта служит АТФ. АТФ усиливает активный транспорт, будучи введена внутрь клетки, но ие влияет ка него, находясь во внешней среде. Цз клеточных мембран удалось выделить К, Na-активируемую АТФ-азу. Этот фермент расщепляет АТФ только в присутствии ионов К" " и Na" . Действие АТФ в мембране непосредственно связано с активным транспортом — глюкозид оубаин ингибирует АТФ-азу при той же концентрации, при которой он прекращает работу натриевого насоса. Гидролиз АТФ in vitro с помощью этой АТФ-азы происходит в две стадии. Вначале выделяется АДФ, а неорганический фосфат остается связанным с ферментом. Эта стадия активируется ионами Na"". Второй этап требует ионов К"" и состоит в отщеплении фосфата от фермента. Сходная, но уже пространственная асимметрия свойственна насосу — на внутренней поверхности мембраны его активность зависит от Na, на внешней — от При расщеплении АТФ на мембранах наблюдается переход меченого фосфата из АТФ в фосфопротеи-ды мембраны. Кинетика действия АТФ-азы in vitro характеризуется S-образной зависимостью скорости реакции от концентраций Na"", К+ и АТФ. Гидролиз одной молекулы АТФ в мембране сопровождается выходом из клетки двух-трех ионов Na"". [c.348]

Митохондрии — это замкнутые клеточные полиморфные структуры с многочисленными перегородками, возникающие в результате постепенной инвагинации цитоплазматической мембраны. Размеры митохондрий варьируют в широких пределах. Форма митохондрий может быть удлиненной, эллипсовидной или круглой. Эти органоиды ответственны за энергетический обмен клетки и в зависимости от энергонапряженности обмена в клетке внутренняя мембрана может иметь меньше (не напряженный обмен) или больше (энергонапряженный обмен) складок или трубочек (крист). Наружная мембрана митохондрий дрожжей очень прочна и однородна. Внутренняя мембрана неоднородна, к ней в большом количестве прикреплены грибовидные структуры, которые, по-видимому, являются местом сосредоточения ферментов, вероятнее всего, участвующих в процессе окислительного фосфорилирования. Внутренняя мембрана митохондрий, особенно кристы, более лабильна, чем внешняя. [c.28]

Триггерные свойства ферментативных систем играют решаюшую роль в ре-гулировании внутриклеточных процессов метаболизма, а также в процессах клеточной дифференциации, когда при делении появляются дочерние клетки, качественно отличные от клеток предшественников. В настоящее время хорошо известны также триггерные свойства ферментативных систем, осуществляющих транспортную функцию. В частности, такие явления были обнаружены при изучении переноса растворов через пористые мембраны. Система мембранного переноса, сопряженная с химической реакцией, в которой участвует транспортируемое соединение, обладает триггерными свойствами. Предположим, что химический процесс катализируется ферментом, свойства которого, в свою очередь, зависят от концентрации субстрата (транспортируемое вещество) или продукта реакции. Такая зависимость может быть основана на изменении конформационного состояния фермента при некоторых критических концентрациях названных соединений. В этих условиях вместе с конформационным состоянием фермента будут меняться его активность и, следовательно, скорость химического процесса. [c.69]

ЭР служит фабрикой для производства бежовых и липидных компонентов многих органелл. Его обширная мембрана содержит множество ферментов биосинтеза Среди них те, которые ответственны за синтез почти всех клеточных липидов и за присоединение N-связанного олигосахарида к множеству бежов. Вновь синтезированные белки, предназначенные как для секреции, так и для самого ЭР, апп ата Гольджи, лизосом и плазматической мембраны, сначала должны поступить из цитозоля в ЭР. В ЭР переносятся только те белки, которые имеют специфические гидрофобные сигнальные пептиды. Сигнальный пептид узнается сигнал-распознающей частицей (SRP), которая связывает новую цепь бежа и рибосому и направляет их к б елку-рецептору на поверхности мембраны ЭР. Это связывание с мембраной запускает АТР-зависимый перенос, при котором петля полипептидной цепи протаскивается через мембрану ЭР. [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология