Ферменты эритроцитов

В результате образуется фермент с активностью пептидазы, действующий на С5. Комплекс С4, 2,3, находящийся на поверхности клетки, обеспечивает фиксацию на клеточной мембране активированного пятого компонента комплемента, а затем С6 п С7. Эти три компонента, действующие как одна функциональная единица, способствуют фиксации С8 н С9. После присоединения первого из них эритроцит становится высокочувствительным к осмотическому лизису. Действие С8 усиливает С9, вызывающий необратимые повреждения структуры мембраны. [c.170]

Б. Поскольку обработка нативного переносчика глюкозы ферментом, отщепляющим боковые олигосахаридные цепи, приводит к получению более четкой электрофоретической полосы, размытый характер ее должен быть обусловлен гетерогенностью углеводных компонентов, связанных с белком. Объясняется ли эта гетерогенность различной заполненностью участков на поверхности белка, способных к О- или N-связыванию олигосахаридов, либо связана с вариабельностью длины или последовательности боковых олиго-сахаридных цепей, пока неизвестно. Данная степень гетерогенности необычна, большинство гликопротеинов образуют гораздо более резкие полосы при электрофорезе в полиакриламидном геле с ДСН. Хотя на каждый эритроцит приходится до 350000 молекул этого белка (столько же, сколько гликофорина и белка полосы 3), однако в течение многих лет он оставался незамеченным. К тому же существовали противоречивые мнения относительно молекулярной идентификации переносчика глюкозы, его молекулярный вес оценивали величинами до 200000 Да. Причиной была размытость, нечеткость его полосы при электрофорезе. [c.319]

Поскольку в зрелом эритроците нет ядра, хроматина и аппарата трансляции, на протяжении всей примерно четырехмесячной жизни эритроцита в нем функционируют только те белки, которые образовались на стадии ретикулоцита или даже на более ранних стадиях развития эритроцита. С другой стороны, концентрация кислорода в эритроцитах больше, чем в клетках других тканей, и эритроциты в большей мере подвержены его повреждающему действию. Кроме того, эритроциты непосредственно контактируют с окислителями, поступающими из желудочно-кишечного тракта. Окисление сульфгидрильных групп ферментов и других белков, окисление гемоглобина в метгемоглобин инактивирует эти белки. Однако в эритроцитах существуют специальные защитные восстановительные системы, ослабляющие вредное действие кислорода. [c.493]

Как отмечалось, кислотный характер оксигемоглобина выражен значительно сильнее, чем гемоглобина (константа диссоциации ННЬО, примерно в 20 раз больше константы диссоциации ННЬ). Важно также запомнить, что поступающий в ткани с кровью оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем Н,СОз, и связан с катионом калия. Эту калийную соль оксигемоглобина можно обозначить как КНЬО, (рис. 17.7). В периферических капиллярах большого круга кровообращения гемоглобин эритроцитов отдает кислород тканям (КНЬО,—>0, + КНЬ), его способность связывать ионы водорода увеличивается. Одновременно в эритроцит поступает продукт обмена —углекислый газ. Под влиянием фермента карбоангидразы углекислый газ взаимодействует с водой, при этом образуется угольная кислота. Возникающий за счет угольной кислоты избыток водородных ионов связывается с гемоглобином, отдавшим кислород, а накапливающиеся анионы НСОз выходят из эритроцита в плазму [c.597]

Числом оборотов фермента называется число молекул субстрата, претерпеваю-пщх превращение в единицу времени в расчете на одну молекулу фермента (или один каталитический центр) в условиях, когда концентрация фермента является единственным фактором, лимитирующим скорость реакции (табл. 9-6). Карбонат-дегидратаза (карбоангидраза)-важный фермент, присутствующий в больших концентрациях в эритроци-,/ тах,-представляет собой один из наиболее активных ферментов с числом оборотов 36 ООО ООО в 1 мин в расчете на одну молекулу фермента. Этот фермент катализирует обратимую реакцию гидрата- [c.240]

Те же самые незначительные нарушения в молекуле гемоглобина, которые приводят к появлению аномальных гемоглобинов и возникновению тяжелых форм анемии, оказываются жизненно ценными в малярийных районах, так как обеспечивают противомалярийный иммунитет. Ферментный аппарат паразита — плазмодия, проникающего в эритроцит, Бысокоспециализирован и способен расщеплять полипептиды с определенной аминокислотной последовательностью. Молекула аномального гемоглобина, имеющая только одно незначительное изменение, соединяется с ферментом, но не может быть расщеплена им, выступая, таким образом, в роли ингибитора данного фермента. Гетерозиготные по гену аномального НЬ лица менее подвержены заболеванию малярией. [c.147]

Во фракциях сарколеммы сердца и саркоплазматического ретикулума скелетных мышц обнаружена способность к обратимому ферментативному превращению фосфатидилэтаноламина в фосфатидилхолин. Эта реакция контролирует микровязкость и градиент гибкости бислоя, а значит, и условия работы мембранных ферментов. Показано, что превращение фосфатидилхолина в фосфа-тидилэтаноламин ингибирует Са-АТФазу ретикулума и эритроци- [c.40]

Повышение концентрации цАМФ под действием катехоламинов-приводит к фосфорилировацию мембран, и Са входит внутрь эритроцита. Образуется комплекс Са-кальмодулин, который, присоединяясь к фосфодиэстеразе и Са-АТФазе, стимулирует как гидролиз цАМФ, так и выброс Са + из эритроцита. В результате этого концентрация цАМФ снижается до исходного уровня, происходит дефосфорилирование мембран и замедляется вход Са2+ в эритроцит. Параллельно этому осуществляется выброс иоиов Са + Са-АТФазой, стимулированной кальмодулином, поэтому сиилсается концентрация Са2+ в цитоплазме. Са диссоциирует от кальмодулина, распадается комплекс кальмодулина с ферментом, и фосфодиэстераза возвращается в исходное, малоактивное состояние. Если в среде по-прежнему присутствуют катехоламины, то скорость синтеза начнет превышать скорость гидролиза цАМФ и концентрация циклического нуклеотида в эритроците снова начнет повышаться (см. рис. 86). Таким образом, кальмодулин. обеспечивает преобразование длительного и постоянного регуляторного сигнала в циклические изменения внутриклеточной концентрации цАМФ. Этот процесс напоминает работу электрического преобразователя, который превращает постоянный ток в переменный. Подобно явлению десенсибилизации рецепторов (см, раздел 3.4), данный процесс может служить механизмом защиты клетки от перевозбуждения при длительном действий гормонов и нейромедиаторов. Не исключено таклсе, что в некоторых случаях этот процесс обеспечивает ритмическую активность ршй автоматию клетки, [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология