Механизм мышечного сокращения

Механизм мышечного сокращения [c.656]

Механизм мышечного сокращения теория скользящих нитей [c.385]

Механизм мышечного сокращения и расслабления. [c.256]

Имеется много гипотез, пытающихся объяснить молекулярный механизм мышечного сокращения. Наиболее обоснованной в настоящее время является гипотеза весельной лодки , или гребная гипотеза, X. Хаксли. В упрощенном виде ее суть заключается в следующем. [c.131]

Пусковым механизмом мышечного сокращения является повыщение концентрации ионов Са в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом. [c.130]

Для понимания молекулярных механизмов мышечного сокращения математическое моделирование составляет существенную часть исследований. Современный уровень техники не позволяет проследить за динамикой молекулярного мотора непосредственно в мышце, однако, его работу можно смоделировать на основании знаний о молекулярной конструкции саркомера и его физико-химических свойств. Критерием адекватности модели служит степень совпадения описания макроскопических свойств мышцы (например, механики и энергетики) в модели с экспериментальными результатами. Основной прогресс в этой области связан с именами [c.238]

Строение мышц и механизм мышечного сокращения [c.435]

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ [c.130]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Основные научные работы посвящены химии витаминов, изучению биологического окисления, механизма мышечного сокращения и углеводного обмена. Выделил [c.458]

Интересно, что я x -форма миозина является особой не только по характеру спектров ЭПР при низкой температуре, но и по тому значению, которое ей приписывают в связи с изучением механизма мышечного сокращения [212]. [c.308]

Опишите регуляторные белки мышечного сокращения. Каков механизм мышечного сокращения Какое значение имеет определение тропонинов I и Т в сыворотке крови. Чем отличается энергетическое обеспечение работающих мышц у спринтера и стайера [c.468]

Дайте характеристику биохимического механизма мышечного сокращения. [c.305]

В 1993 г. впервые были выделены в кристаллическом виде изолированные головки миозина, что позволило установить их структуру и сформулировать гипотезу о механизме мышечного сокращения, состоящую в следующем. [c.479]

В миозиновых нитях различают три фрагмента, принимающие участие в механизме мышечного сокращения, а именно активный центр для гидролиза АТФ, энергия которого преобразуется в механическую энергию движения поверхности, комплементарные актиновым нитям, с помощью которых происходит сцепление актиновых и миозиновых нитей рецепторы для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей. [c.480]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

При укорочении саркомера сжимаются только светлые полосы - темная полоса своих размеров не меняет. Это можно легко объяснить, предположив, что сокращение вызывается скольжением тонких филаментов относительно толстых без изменения длины тех и других (рис. 11-4). Эта .модель скользящих нитей , впервые предложенная в 1954 г., сыграла решающую роль в понимании механизма мышечного сокращения. Она, в частности, привлекла внимание к молекулярным взаимодействиям, лежащим в основе взаимного скольжения соприкасающихся толстых и тонких филаментов. [c.257]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

Рис. 10-5. Схема, иллюстрирующая механизм мышечного сокращения, основанный на принципе скользящих нитей тонкие и толстые филаменты перемещаются относительно друг друга, не изменяя собственной длины.

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 425). Это взаи--модействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне организма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозннтри-фосфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [c.8]

Процесс мышечного сокращения нельзя свести к укорочению толстых или тонких нитей, так как их длина существенно не меняется при умеренном укорочении мышечных волокон. Вместе с тем в ходе мышэчного сокращения длина саркомеров уменьшается и решетки толстых и тонких нитей вдвигаются друг в друга. Если укорочение волокна невелико, гексагональное расположение нитей сохраняется нити скользят относительно друг друга. Сила сокращения возникает при взаимодействии толстых и тонких нитей, заключающемся в замыкании поперечных мостиков. Одно из решающих доказательств такого механизма мышечного сокращения было получено при сопоставлении величины напряжения мь шечного волокна со степенью перекрывания толстых и тонких нитей [Гордон, Хаксли А., Юлиан, 19661. Изолированное мышечное волокно растягивали так, что вначале толстые и тонкие нити не перекрывались (состояние 1 на рис. 92), и затем определяли изометрическое напряжение сокращения при разных длинах саркомера. Было установлено, что напряжение возрастает линейно со степенью перекрывания нитей (рис. 93) и достигает максимального значения в состоянии 2, когда участки толстых нитей, содержащие поперечные мостики, полностью перекрыты тонкими нитями. При продолжении укорочения саркомера до момента схождения концов тонких нитей напряжение практически не меняется, поскольку число способных к нормальному замыканию мостиков в районе перекрывания остается неизменным. В ходе дальнейшего сокращения (состояние 3) напряжение начинает резко снижаться вследствие того, что послё прохождения дальше центра толстых нитей перемещение тонких нитей приводит уже к появлению участков двойного перекрывания с неправильной ориентацией мостиков. [c.219]

В настоящее время в научной литературе все чаще раздаются звонкие голоса в пользу серьезной роли жидкокристаллического состояния в процессах биологической подвижности. При этом в первую очередь имеются в виду механизмы сокращения мышц, движения клеток, перемещения одних молекул (например, ферментов) вдоль других (например, белков) и т. д. Особенно загадочным представляется механизм мышечного сокращения, в процессе которого химическая энергия, выделяющаяся при гидролизе молекул АТФ, непосредственно переходит в механическую. Сокращение мышцы осу- [c.196]

Третий вопрос связан с двумя предыдущими и касается роли эндоплазматического ретикулухМа в транспорте. Он, вероятно, образует систему непрерывных каналов вдоль всего аксона, поскольку радиоактивные молекулы в процессе транспорта концентрируются здесь особенно быстро. Эти каналы могут составить идеальную транспортную систему, но, даже если бы имелось доказательство их существования, оно само по себе не проясняет природу механизма транспорта. Как они взаимодействуют с микротрубочками, микро- и нейрофиламентами и актином Здесь мы не имеем возможности обсуждать разнообразные выдвигаемые гипотезы. Общее мнение заключается в том, что транспортирующая активность зависит от ионов кальция и обусловлена системой актин — миозин, работа которой подобна механизму мышечного сокращения. По-видимому, наиболее вероятна модель, предложенная Дрозом — сторонником ретикулярной гипотезы (рис. 10.4), поскольку она учитывает большую часть известных фактов [3]. [c.309]

Динамическая Б., исследующая превращения веществ в организме, начиная с момента поступления в него питательных веществ вплоть до образовапия выводимых из организма конечных продуктов обмена. Основное содержание динамич. Б. составляет промежуточный (интермедиарный) обмен веществ, связанный с обменом энергии. Промежуточный обмен (метаболизм) приводит, с одной стороны, к переходу питательных веществ в вещества, являющиеся составными химич, частями тела (ассимиляция, анаболизм), а с другой — к распаду входящих в состав тола веществ до конечных продуктов обмена, таких, как вода, углекислый газ, мочевина и т. д. (диссимиляция, катаболизм), В ходе промежуточного обмена процессы синтеза и распада веществ тесно связаны друг с другом, 3) Ф у н к ц и о н а л ь п а я Б., имеющая своей задачей зскрытие химич. основ функциональной деятельности, напр, синтеза специфич. веществ в клетках, выделения различных веществ железами в ходе секреции, химич. механизма мышечного сокращения, нервного возбуждения и торможения, химич. механизма передачи наследственных свойств и т. д. В этой области Б. происходит органич. слияние задач и способов исследования морфологии (изучение структуры), биохимии и биофизики (изуче- [c.218]

Большим событием в учении о ферментах явилось открытие в 1939—1941 гг. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ферментативных свойств белка миозина. При взаимодействии миозина с аденозйнтрифосфатом (АТФ) резко меняются его свойства, мышечное волокно сокращается, одновременно наблюдается расщепление АТФ с образованием АДФ и фосфорной кислоты. Эти наблюдения позволяют найти ключ к объяснению механизма- мышечного сокращения и превращения химической энергии, заложенной в макроэргнческих связях АТФ, в механическую [c.124]

Ни одна из гипотез, предложенных для объяснения механизма мышечного сокращения, не может удовлетворительным образом объяснить необычайно сильное сокращение некоторых мышц. Так, например, мышца голотурии Ткуопе уменьшается при сокращении примерно до 8—9% своей первоначальной длины [84]. Такое уменьшение вряд ли может быть следствием того скручивания волокон, которое изображено на фиг. 36 [139]. Возможно, что здесь мы имеем дело с разрывом многих поперечных ионных связей между растянутыми параллельно лежа- [c.192]

По инфракрасному дихроизму полос пептидного поглощения можно определить преимущественное направление объединенных водородной связью групп С=0---НМ. Мы применили этот метод для изучения водородных связей в белковом комплексе — акто-миозине, играющем важную роль в механизме мышечного сокращения [53, П5]. [c.317]

СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫПЩ. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ И РАССЛАБЛЕНИЯ [c.124]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Для понимания молекулярного процесса знание трехмерных структур вступающих во взаимодействие белков, безусловно, является необходимым условием. Однако изучение процесса можно считать завершенным только в том случае, если он получает полностью априорную трактовку, опирающуюся исключительно на информацию о свойствах молекул в исходном (нативном) состоянии, т.е. трактовку, получаемую при использовании подхода "от структуры к функции". Конкретно это означает возможность строго количественного описания взаимодействий соответствующих белковых структур в виде самопроизвольно протекающего, взаимообусловленного на всех своих стадиях непрерьш-ного процесса. Если попытаться кратко охарактеризовать сегодняшнее состояние исследований механизма мышечных сокращений, то, невидимому, можно сказать, что они достигли уровня, необходимого для понимания общей схемы процесса, но еще далеки от уровня, достаточного для доказательного объяснения многих его деталей и побудительных мотивов. [c.122]

Знакомство с морфологией филаментов, осуществленное главным образом с помощью электронной микроскопии и малоуглового рентгеновского рассеяния, позволило предположить, что ответственными за связьшание с актиновыми филаментами являются глобулярные головки миозина, прикрепленные к его фибриллярному хвосту. Возникла мысль, что миозиновая головка, используя энергию гидролиза АТР, изменяет свою конформацию и тем самым образует молекулярный рычаг, с помощью которого создается тянущее усилие по отношению к тонкому филаменту. На этой основе в конце 1960-х годов была предложена гипотетическая схема АТРзависимого циклического механизма мышечного сокращения, которая согласовывалась с [c.132]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология