Негистоновые белки хроматина

Кроме ферментов в ядрах содержатся негистоновые белки, имеющие, по-видимому, отношение к структуре хроматина. К ним относятся так называемые H.MG-белки, принадлежащие к двум классам HMQ 14 и 17 и H.MG 1 и 2. (Название H.MQ-белков происходит от англ. high mobility group — группа [белков с высокой подвижностью, так как в обычных системах гель-электрофореза эти белки движутся быстрее других негистоновых белков хроматина.) Эти белки содержат много положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков, причем они располагаются асимметрично iV-концевая часть богата кислыми остатками, а С-концевая — основными. Возможно, HMG-белки участвуют в процессах транскрипции и репликации. [c.238]

Гистоны и негистоновые белки хроматина регулируют клеточный цикл на всех этапах — от деления до завершения существования дифференцированной клетки. Нормальное [c.144]

Негистоновые белки хроматина обычно исследуют с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН. Одни иа-этих белков обладают, очевидно, тканевой специфичностью [1088, 1461], тогда как другие представляют собой, вероятно,, ферменты, имеющие общие для всех тканей структурные компоненты [337]. [c.307]

Обработку цетавлоном удобно использовать для диссоциации белков от ДНК в хроматине с одновременным осаждением ДНК и последующим электрофорезом комплексов белков с- цетавлоном. При низких значениях pH связывание цетавлона с ги-стонами и негистоновыми белками хроматина носит избирательный характер, что способствует их электрофоретическому разделению. [c.86]

Иногда для улучшения растворения осажденного в геле белка экстракцию ведут в 1 %-ном ДДС-Na с б М мочевиной [Buisson et al., 1976]. Щелочные негистоновые белки хроматина можно экстрагировать 66%-ной уксусной кислотой на холоду [Rabbani et al., 1980]. Белки рибосом после двумерного электрофореза и окраски СВВ R-250 можно также элюировать бб%)-ной уксусной кислотой. Краситель легко затем удалить на микроколонке ДЭАЭ-целлюлозы прямо в той же кислоте. Анионный по своей природе краситель десорбируется с белка и полностью задерживается на анионообменнике, а ш елочные рибосомальные белки с ним не связываются [Bernabeu et al., 1980]. [c.105]

Негистоновые белки хроматина (НБХ) из культуры клеток ИТС (происходящих от гепатомы крысы) почти одинаково и полностью связываются с фенил- и октилсефарозой ]при концентрации Na l от [c.181]

Некоторое недоумение на первый взгляд может вызвать другая работа, где гидрофобная обратнофазовая хроматография использовалась, как и выше, для фракционирования негистоновых белков хроматина. В этой работе предварительно отделенные от нуклеиновых кислот и гистонов (на оксиапатите) белки хроматина сначала диали-зовали против довольно концентрированного раствора сульфата ам- [c.182]

П p пм e p 7. Вейсброд и Вайнтрауб описали способ выделения нуклеосом, участвующих в транскрипции, путем сорбции на агарозе с иммобилизованными негистоновыми белками хроматина HMG-14 и HMG-17. Основанием для разработки этого iмeтoдa послужили ранее опубликованные данные авторов о том, что указанные белки преимущественно связываются именно с активными нуклеосома-ми, повышая их чувствительность к обработке ДНКазой I. [c.440]

Важную роль в регуляции транскрипции генов могут играть, наконец, процессы фосфорилирования, метилирования и, возможно, дру1 ие посттрансляционные модификации негистоновых белков хроматина. Заметные изменения в наборах фосфорили-руемых и метилируемых негистоновых белков наблюдаются в ядрах нейронов и глиальных клеток неокортекса крыс в первые недели постнатального онтогенеза. При этом главное различие между ядрами нейронов и глиальных клеток состоит в большем метилировании группы специфических для нейронов негистоновых белков -100 кД. В ядрах нейронов и глии мозга мышей обнаружены протеинкиназная и метилазная активности, значительная часть которых прочно ассоциирована с хроматином. [c.18]

Протеинкиназа осуществляет цАМФ-независимое фосфори-лирование белков хроматина. Ее активность в ядрах нейронов значительно выше, чем в ядрах глиальных клеток. При действии ряда нейромедиаторов на нейроны мозга крыс наблюдается фос4юрилирование ядерных белков и стимуляция синтеза РНК. Фосфорилирование части негистоновых (так называемых НМО) белков индуцируется в клетках верхнего шейного ганглия при действии фактора роста нервов. В хромаффинных клетках надпочечников фосфорилирование негистоновых белков хроматина цАМФ-зависимой протеинкиназой является центральным звеном в транссинаптической регуляции синтеза тирозин-З-мо-нооксигеназы ацетилхолином. Показано, что фосфорилирование негистоновых белков хроматина повышается при выработке оборонительных условных рефлексов. [c.18]

В то время как молекулярная масса гистонов не превышает 40 000 [117, 118], негистоновые белки хроматина (по данным электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН) характеризуются большой молекулярной массой (до 180 000) [1282]. [c.307]

Иногда меченые аминокислоты выбирают с учетом известного состава сопоставляемых белков. Например, можно прослеживать параллельно синтез гистонов и негистоновых белков хроматина, если вводить животному одновременно [ Н]-трипто-фан и [ С]-лейцин, поскольку в составе гистонов нет триптофана. [c.263]

Белки-рецепторы интенсивно изучаются. Так, рецепторный белок для гидрокортизона имеет М = 67000, а для эстрадиола—М = 200 ООО. В последнем случае он состоит из двух субъединиц, одна из которых ответственна за связывание гормона, а вторая—акцепторного участка хроматина. В яйцеводах курицы, где сосредоточены клетки-мишени эстрадиола, ядра которых содержат до 500 мест акцептирования гормон-рецепторного комплекса каждое, в опытах по индукции биосинтеза яичного альбумина показано, что число молекул мРНК возрастает в несколько тысяч раз. В результате воздействия эстрадиола в яйцеводах резко повьпнается синтез яичного альбумина. Предполагают, что гормон-рецепторный комплекс фиксируется на ядерной ДНК при модулирующем действии лабильно связаншлх негистоновых белков хроматина, некоторые из которых, возможно, сами являются рецепторами стероидных гормонов. [c.446]

Возникающее при этом соединение—циклический аденозинмонофосфат, открытое в 1957 г. одновременно двумя группами исследователей—Е. Сатерлэн-дом с сотр. и Д. Маркхэмом с сотр., оказалось тем веществом, которое передает гормональный сигнал метаболическим системам клетки, т. е. является, по существу, вторичным посредником в передаче этого сигнала (первичный посредник— рецепторный белок, воспринимающий гормональный сигнал). Дело в том, что цАМФ является аллостерическим регулятором протеинкиназ, при участии которых фосфорилируются гистоны и негистоновые белки хроматина (это сказывается на метаболической активности генома клетки и, в частности, на уровне биосинтеза мРНК), рибосомальные белки и белковые факторы трансляции (это отражается на интенсивности новообразования белков в рибосомальном аппарате клетки), многие ферменты (что предопределяет степень их активности) и т. п. Поскольку это затрагивает фундаментальные стороны обмена веществ, то вполне объяснимы биохимические и физиологические явления, наблюдаемые при недостатке или избытке пептидных гормонов. Ряд конкретных примеров такого механизма действия пептидных гормонов был рассмотрен ранее при изучении реакции фосфоролиза гликогена, липолитических процессов и др. [c.456]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология