Пептидные связи, действие излучения

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Мы начнем этот раздел с краткого обзора действия излучения высокой энергии на аминокислоты. Хотя белковые молекулы состоят из аминокислот, связанных пептидными связями, сами аминокислоты не являются удобной моделью для нашего рассмотрения, так как свободные группы а-МНг и а-СООН могут находиться в белковых молекулах только в качестве концевых групп. Лучшей моделью явился бы короткий полипептид известного строения с определенными концевыми группа.ми [c.220]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Экспериментально найденная линейная зависимость между дозой облучения полиизобутилена и 1/уИ указывает на то, что разрывы цепи происходят согласно закону случая и что количество их пропорционально дозе. Облучение белков может вызывать отщепление аммиака и расщепление пептидных связей, а при наличии серы— выделение сероводорода (отрицательная сторона лучевой стерилизации). Небольшие дозы излучения, почти не влияющие на большинство полимеров, сильно действуют на нуклеиновые кислоты, нук-леопротеиды, гемоглобин, миоглобин и ферменты, чем в значительной степени объясняется опасность облучения для живых организмов. [c.639]

Изменение пространственной структуры белка без разрушения пептидных связей под действием различных физических факторов (нагревание, действие ультразвука, ультрафиолетовое й радиоактивное излучение и т. д.) и химических вевдеств (крепкие кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, органические растворители) называется денатурацией. [c.37]

Белки денатурируют при облучении ультрафиолетовым светом, а также большими дозами рентгеновых и у-лучей. Действие ультрафиолетового света особенно выражено при длинах волн от 260 до 310 ммк, причем основное поглощение обусловлено кольцами тирозина и триптофана. Показано, что при длительном воздействии ультрафиолетовых лучей происходит разрыв пептидных связей, смежных с ароматическими кольцами. При действии ионизирующего излучения могут также возникать разрывы между а-углеродными атомами и боковыми цепями аминокислот. Кроме того, возможны вторичные процессы, вызванные образованием различных свободных радикалов типа ОгН, Н2О2, ОН и т.д. Последние являются сильными окислителями, воздействующими на тиоловые группы и разрывающими дисульфидные связи. [c.187]

Пространственные полимеры. Пространственные полимеры охватывают большую группу разнообразных чрезвычайно важных в техническом отношении полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул наблюдается у различных систем, начиная от гелей вплоть до продуктов вулканизации каучука, дубления белков и др. Кау- чуки и коллаген практически используют преимущественно в виде трехмерных полимеров шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. Пространственные структуры линейных полимеров образуются также нри введении активных наполнителей (например, сажи в каучук), где узлы сетки образованы действием поверхностных и химических сил па частицах наполнителя. Истинные пространственные полимеры с химическими связями между линейными молекулами образуются путем их реакции с бифункциональными молекулами (например, дитиолами), с атомами серы или кислорода, при действии излучений и др. Пространственные нолимеры способны. тишь к ограниченному набуханию и полностью лишены текучести при увеличении числа связей между линейными молекулами длина свободных отрезков цепей и их изгибаемость у.меньшаются, возрастает жесткость полимера (например, эбонит) и наконец каучукоподобная эластичность полностью переходит в обычную упругость твердых тел. [c.276]

Влияние излучений высоких энергий на белки привлекает все больший интерес исследователей. Открытие Чарлзби [365] реакции сшивания полиэтилена под действием ионизирующей радиации стимулировало развитие обширной области радиационной физики и химии макромолекул. В настоящее время достоверно установлено, что радикалы, образующиеся в полимерах под действием излучения, могут рекомбинировать с образованием поперечных химических связей между соседними цепями. Однако хорошо известен также процесс деструкции полимеров под действием излучения, причем в случае уже упоминавшегося полиэтилена, нанример, сумма числа образующихся двойных связей и разорванных связей основной цепи равна числу образующихся в продукте сшивок [380]. Было показано, что действие ионизирующих излучений на белки приводит к разрушению дисульфидных [364, 371], пептидных [366] и водородных связей [367]. В монографии Бовея [362] подробно рассмотрены вопросы действия на белки рентгеновского излучения, у-лучей, электронов, нейтронов, протонов и а-частиц. В ранее опубликованном обзоре Мак-Ларена [363] рассмотрены наиболее важные достижения в этой области до 1949 г. [c.430]

Другой фактор, ВЛИЯЮЩИЙ на стабильность реагентов, — доступ ультрафиолетового излучения (об этом уже шла речь в гл. III). Огсутствие защитного слоя озона, существующего в настоящее время, должно было приводить к тому, что ультрафиолетовое излучение действовало разрушительным образом на многие соединения, синтезированные при его же воздействии. Однако если эти соединения накапливались в воде, то это предохраняло их от разрушающего воздействия ультрафиолетового излучения в отличие от соединений, остававшихся в неводном окружении. Мы видели ранее, что ультрафиолетовые лучи могут стимулировать образование пептидных связей между теми аминокислотами, которые способны поглощать энергию ультрафиолетового излучения. С другой стороны, ультрафиолет может вызывать разложение аминокислот путем дезаминирования в том случае, если они находятся в водном растворе на небольшой глубине. Известно, что поглощение ультрафиолетовых излучений, особенно с длиной волны менее 1850 А, быстро возрастает с увеличением толщины водного слоя. Таким образом, с увеличением глубины аминокислоты все в меньшей степени будут подвергаться разложению (и соответственно будет также уменьшаться влияние ультрафиолетового света на синтез пептидов). [c.239]

Подобная схема миграции протона по цепочке пептидно-водородных связей была предложена Внртцем [693, 695]. (Этот механизм был предложен для объяснения возникновения мутаций при действии ионизирующего излучения — процесса, необратимого по своему характеру,— однако сейчас ясно, что к мутациям он не имеет отношения.) Сравнительно недавние исследования N-метилацетамида (соединения с одной пептидной группой) методом ядерного резонанса подтвердили возможность существования различных форм пептидных групп [373]. Известно, однако, что для разрыва связи N—Н в низкомолекулярных соединениях с пептидной группой требуется сравнительно большая энергия [179]. Однако е упоминавшихся уже расчетах Сора, Бертье и Пульмана [649] было показано, что при переходе от монопептида к длинной цепочке сильно меняются многие параметры. Поэтому использовать непосредственно данные, полученные для низкомолекулярных соединений, для выяснения возможности миграции протона по цепочке пептидно-водородных связей нельзя. Для решения этого вопроса необходимы экспериментальные исследования, и, по-видимому, метод ЯМР может оказаться здесь полезным. [c.295]