Негистоновые белки

Эухроматин отличается от гетерохроматина менее плотной упаковкой омосомного материала, больщим кол-вом негистоновых белков и др. Может инактивироваться и приобретать св-ва факультативного гетерохроматина. [c.314]

Хроматин был выделен из ядер и проанализирован. Он состоит из очень тонких волокон, которые содержат 60% белка, 35% ДНК и, вероятно, 5% РНК (разд. 2.7). Хроматиновые волокна в хромосоме свернуты и образуют множество узелков и петель (рис. 27-21). ДНК в хроматине очень прочно связана с белками, называемыми гистонами, функция которых состоит в упаковке и упорядочении ДНК в структурные единицы - нуклеосол<ы. В хроматине содержится также ряд негистоновых белков. В отличие от эукариотических бактериальные хромосомы не содержат гистонов в их состав входит лишь небольшое количество белков, способствующих образованию петель и конденсации (уплотнению) ДНК. [c.873]

Негистоновые белки 238 3. Нуклеосома 238 4. Организация нуклеосомных фибрилл 242 -5. Конденсация хроматина 244 [c.353]

Кроме гистонов в хроматине присутствует большое количество различных негистоновых белков, характер взаимодействия которых с нуклеосомной ДНК пока не ясен. Наиболее богато представлены негистоновые белки HMG 14 и 17, функция которых остается все еще не изученной. H.MG 14 и 17 —это близкие по структуре белки, несущие большое количество заряженных групп. Они состоят соответственно из 68 и 74 аминокислотных остатков. Две молекулы этих белков способны к кооперативному связыванию с нуклеосомой, причем каждый белок взаимодействует с концевым участком ДНК и вторым сегментом, расположенным на расстоянии примерно 20 п. о. от ее конца. Эти две области нуклеосомной ДНК в основном свободны от гистонов (см. рис. 125). HMG 14 и 17 связываются с обращенной внутрь нуклеосо.мы стороной двойной спирали ДНК и не меняют существенным образом общую форму нуклеосомы. Создается впечатление, что этн два белка занимают свободную внутреннюю область ДН К нуклеосомы. [c.242]

Репликация, транскрипция и трансляция ядерного генома. У эукариот генетическая информация, содержащаяся в ядре, распределена между хромосомами. Каждая хромосома — это нитевидная структура, содержащая ДНК, основные белки особого типа, называемые гистонами и группу негистоновых белков, которые, вероятно, играют какую-то роль в регулировании функции генов. В неделящемся, или интерфазном, ядре каждая хромосома сильно выгнута и имеет толщину всего 20-30 нм поэтому ее нельзя увидеть с помощью светового микроскопа. Интерфазное ядро содержит ядрышко — органеллу, богатую РНК и связанную со специфическим участком хромосомы — ядрышковым организатором. Ядрышковый организатор содержит множество копий генов, определяющих структуру рибосомальных РНК ядрышко служит местом синтеза высокомолекулярного РНК-предшественника, из которого затем путем расщепления образуются основные типы молекул РНК, входящих в состав цитоплазматических рибосом. Эти РНК, а также матричные РНК, синтезируемые в других участках хромосом, выходят через ядерные поры в цитоплазму, где происходит сборка рибосом и синтезируется основная масса клеточного белка. [c.48]

Кроме ферментов в ядрах содержатся негистоновые белки, имеющие, по-видимому, отношение к структуре хроматина. К ним относятся так называемые H.MG-белки, принадлежащие к двум классам HMQ 14 и 17 и H.MG 1 и 2. (Название H.MQ-белков происходит от англ. high mobility group — группа [белков с высокой подвижностью, так как в обычных системах гель-электрофореза эти белки движутся быстрее других негистоновых белков хроматина.) Эти белки содержат много положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков, причем они располагаются асимметрично iV-концевая часть богата кислыми остатками, а С-концевая — основными. Возможно, HMG-белки участвуют в процессах транскрипции и репликации. [c.238]

Серьезные помехи в проведении реакции Фельгена иногда создаются под влиянием ядерных белков [13], [17]. Как выяснилось, определенные фракции негистоновых белков клеточного ядра являются ингибиторами реакции Фельгена. Эти белки сравнительно хорошо удаляются при фиксации препарата после замораживания, а также при получении изолированных ядер в сахарозной среде. По нашим данным, главная причина здесь заключается в том, что белковые компоненты блокируют ДНК, участвуя в молекулярной организации компактного хроматина [c.143]

Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

Описанные в литературе случаи следует отнести за счет того, что исследователями не был учтен какой-либо из перечисленных выше факторов потеря лабильной ДНК при обработках и гидролизе, блокирование ДНК белками, ингибирование реакции одним из компонентов клетки и, наконец, разбавление ДНК в структурах ядра, богатых негистоновыми белками. [c.144]

По данным А. Дейч [И], количество связанного с НК метиленового голубого не зависит от концентрации красителя и продолжительности окраски в диапазоне pH 3,75—4,25. Белки, особенно гистоны и основные негистоновые белки, мешают связыванию красителя. [c.159]

Помимо гистонов ядра содержат большое количество разнообразных негистоновых белков. Далеко не все они связаны в ядре е ДНК или с нуклеогистоновой фибриллой, Л ногие из них входят в состав рибонуклеопротеидов (РНП), которыми богаты тран-скрипционно активные ядра. Кроме того, в ядре находятся ферменты, непосредственно связанные с функционированием гено.маг РНК-полимеразы I, II и III ДНК-полимеразы топоизомеразы 1 и II. [c.238]

Возникновение гиперчувствительных мест в хроматине может быть обусловлено не только отсутствием нуклеосом, но и другими факторами особой локальной конформацией ДНК и/или связыванием негистоновых белков. Хотя большая часть ДНК в хроматине находится в обычной В-конформации, некоторые ее участки могут принимать другую конформацию, например из-за особенностей последовательности. Так, протяженные (более 8—10 п. н.) участки строгого чередования пуринов и пиримидинов в экспериментах in vitro при повышении ионной силы склонны переходить в левоспиральную Z-конфигурацию. Еще одна необычная конформация ДНК —так называемая Н-форма (см. гл. 1). В Н-переход наблюдается в полипурин-полнпиримидиновых последовательно стях при понижении pH. Однако до сих пор не ясно, возможны ли такие переходы в клетке. Известно, что многие нуклеазы с высокой избирательностью расщепляют ДНК на границе между участками с различной конформацией, например В—Z или В—Н. [c.257]

Негистоновые белки хроматина (НБХ) из культуры клеток ИТС (происходящих от гепатомы крысы) почти одинаково и полностью связываются с фенил- и октилсефарозой ]при концентрации Na l от [c.181]

Некоторое недоумение на первый взгляд может вызвать другая работа, где гидрофобная обратнофазовая хроматография использовалась, как и выше, для фракционирования негистоновых белков хроматина. В этой работе предварительно отделенные от нуклеиновых кислот и гистонов (на оксиапатите) белки хроматина сначала диали-зовали против довольно концентрированного раствора сульфата ам- [c.182]

П p пм e p 7. Вейсброд и Вайнтрауб описали способ выделения нуклеосом, участвующих в транскрипции, путем сорбции на агарозе с иммобилизованными негистоновыми белками хроматина HMG-14 и HMG-17. Основанием для разработки этого iмeтoдa послужили ранее опубликованные данные авторов о том, что указанные белки преимущественно связываются именно с активными нуклеосома-ми, повышая их чувствительность к обработке ДНКазой I. [c.440]

ХРОМАТЙН, нуклеопротевд клеточного ядра, составляющий основу хромосом. В состав X. входят ДНК (30-40% по массе), гистоны (30-50%), негистоновые белки (4-33%) и РНК. Кол-во негистоновых белков, РНК, а также размеры молекул ДНК колеблются в щироких пределах в зависимости от метода вьщеления X. и природы объекта. Взаимод. между ги-стонами и ДНК гл. обр. ионное. [c.314]

Природа негистоновых белков пока не достаточно выяснена. Негистоновые белки в настоящее время интенсивно изучаются. В их состав входят сложные белки, ферменты, а также регуляторные белки. По своим свойствам последние отличаются от гистонов и представлены кислыми белками. [c.87]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Негистоновые белки содержат не основные, а кислотные остатки. НГБ очень гетерогенны. Их м. м. варьируют от 10 000 до 150 000. Они разнообразны функционально. Свойства и строение НГБ изучены еще недостаточно, но несомненно их участие в регуляции генов. Способность НГБ стимулировать синтез РНК в бесклеточной системе зависит от состояния их фосфорилирования. Сформулирована гипотеза, согласно которой ген включается присоединением негистоиового белка к специфическому участку ДНК, репрессированному гистоном. НГБ фосфорилируются и приобретают отрпцательные заряды. Позтому они отталкивают также отрицательно заряженную ДНК и покидают ее вместе с положительно заряженными гистонами. Остается свободный участок ДНК, способный к транскрхшции. [c.297]

Ядерный хроматин содержит ДНК, гистоновые и негистоновые белки, небольшое количество РНК. В пространственной организации хромосом можно вьщелить несколько уровней. Первый уровень — нуклеосомный. Нуклеосом-ная нить образуется при взаимодействии ДНК с белками-гистонами. Гистоны представляют собой простые белки с молекулярной массой 14—20 kDa, в аминокислотном составе которых преобладают аргинин и лизин, глицин и цистеин. Преобладание лизина и аргинина придает гистонам щелочной характер и обеспечивает их способность взаимодействовать с кислотными группами ДНК. Во всех типах эукариотических клеток обнаружено 5 классов гистонов [c.182]

Третичный уровень организации хромосом обусловлен укладкой хроматиновой фибриллы в петли. В образовании петель принимают участие негистоновые белки, узнающие специфические нуклеотидные последовательности в ненуклеосомной ДНК и фиксирующие образование петель. Участок ДНК, соответствующий одной петле, содержит от 20 ООО до 80 ООО пар нуклеотидов и, вероятно, представляет домен ДНК, соответствующий единице транскрипции. В результате такой упаковки линейные размеры ДНК уменьшаются примерно в 200 раз. Петлеобразная доменная организация ДНК, называемая интерфазной хромонемой, может подвергаться дальнейшей компактизации, степень которой меняется в зависимости от фазы клеточного цикла (рис. 14.6). [c.183]

Спираль первого порядка толщиной 100—150 А образуется с участием аргининовых гистонов. Высшие уровни спирализа-ции возникают под влиянием лизиновых и других гистонов н негистоновых белков. На этих уровнях спирализации вплетаются рибонуклеопротеиды и липиды. [c.17]

По способности извлечения ДНК слабыми солевыми растворами. Лабильная ДНК, представляющая собой обедненный или ненасыщенный гистонами дезоксирибонуклеопротеид диспергированной части хроматина, способна растворяться и извлекаться из ядра 0,14—0,2 М Na l. Остальная часть ДНК находится в составе нуклеогистона, упакованного дополнительными белками (лизиновыми гистонами, негистоновыми белками и т. д.) в более или менее компактный хроматин. Она извлекается из ядра в виде нуклеогистона лишь после обработки 1—2 М Na l в результате диссоциации комплекса на молекулярную форму дезоксирибонуклеопротеида и связывающий его белок. [c.176]

В промежутках между нуклеосомами расположена соединительная (лин-керная, спейсерная) ДНК, с которой связывается гистон Н1. Длина соединительных участков ДНК варьирует в пределах от 20 до 120 нуклеотидных пар в зависимости от вида организма и типа клеток. В хроматиновых волокнах человека длина этих участков около 50 нуклеотидных пар. Нуклеосомы-это структурные единицы хроматина, вьи л-няющие главным образом функцию плотной упаковки ДНК. В дополнение ж укорачиванию двухценочечной ДНК за счет того, что она обвивает гистоны, добавочное укорачивание и плотная упаковка эукариотической ДНК в хроматине достигается в результате упорядоченного расположения нуклеосом в пространстве (рис. 27-23). Хроматин связан также с негистоновыми белками ядра, которые образуют ядерный матрикс. [c.876]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология