Динамика структуры белков

Существует стремление в конечном счете не только описать структуру воды вблизи поверхности белка, но и объяснить эту структуру в терминах энергий взаимодействия белок — вода и вода — вода. Энергию данной конфигурации белка и молекул растворителя можно оценить прямым путем. Однако для получения адекватной модели статистического ансамбля возможных конфигураций воды и белка требуются вычисления по методу Монте-Карло [7—9] или с помощью методов молекулярной динамики [10—13]. В связи с большим машинным временем, необходимым для расчета адекватной модели любым из названных методов, авторы разработали более простой приближенный метод расчета, результаты которого проливают свет на характер [c.202]

Анализ ряда ферментов показал, что они являются просто белками и не содержат иных соединений. С другой стороны, известно значительное число ферментов, представляющих собой системы из двух составных частей белка, иногда называемого апоферментом, или носителем, и активной, или прос.тетической, группы небелковой природы, Активная группа может быть прочно связана с белком и не терять связи с ним в процессе катализа, но может удерживаться и очень слабо и в ходе метаболических реакций переходить с одного ферментного белка на другой. В этом случае активную группу часто называют коферментом. Ко-фермент, субстрат и белок объединяются в общий комплекс в момент реакции. Мы встречаемся здесь с весьма своеобразным явлением, резко отличающимся от тех, к которым мы привыкли при изучении обычных каталитических реакций в неживой природе. Динамические свойства ферментов определяются динамикой образования и распада белковых структур высших порядков и самого белка. Если же активная группа фермента имеет небелковую природу, то, вообще говоря, скорость обмена белковой и небелковой частей могут и не совпадать. Активные группы некоторых ферментов представляют собой витамины запас витаминов в организме нуждается в постоянном пополнении, так как высшие организмы не способны сами синтезировать их. Это тот крайний случай, когда скорость образования активной группы сама по себе равна нулю и практически зависит от темпа введения витаминов с пищей. [c.54]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Наличие доменов может отражать ход образования третичной структуры из развернутой пептидной цепи. Быстрее всего собираются в свернутую или упорядоченную структуру участки протяженной полипептидной цепн, расположенные по соседству в ее первичной структуре, так как они с большей вероятностью могут оказаться сближенными в пространстве при произвольной конформации белка. В гл. 21 мы обсудим количественные данные о динамике процесса свертывания белков. Здесь мы хотим только отметить, что если структура белка делится на домены, то последние представляют собой важные промежуточные состояния в процессе снертывания. Возможно также, что белок претерпевает конформационные изменения, прн которых внутренняя структура доменов остается неизменной, а нх относительное расположение заметно изменяется. Таким образом.бе-лок, состоящий из доменов, будет скорее иметь гибкую структуру, чем белок, в котором различные участки скрепляются между собой перекрещивающимися полипептидными цепями. (В качестве примера можно привести структуру иммуноглобулина С, изображенную на рис. 1.9 и 2.10). [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология