Мембранные белки олигомеры

Для детального описания мембранных белков требуется знать ие только то, на какой поверхности они находятся, но и их распределение по этой поверхности. Белки могут перемещаться в мембране независимо, а могут быть связаны с другими белками. Они способны образовывать симметричные олигомеры, спиральные или пластинчатые структуры. О четвертичной структуре мембранных белков почти ничего не известно. Этот вопрос вызывает особый интерес в связи с возможностью образования каналов в мембране либо при участии отдельных молекул белка, имеющих внутреннюю полость, либо в результате ассоциации белков с образованием структуры с полостью посередине. Предположение о наличии каналов возникает всякий раз, когда мембрана становится хорошо проницаемой для ионов, так как чистые липидные бислои являются хорошими изоляторами. Однако о механизме образования каналов и о регуляции их проницаемости на молекулярном уровне известно очень мало. [c.224]

Ранее мы рассмотрели способы, при помощи которых белковые субъединицы могут соединяться друг с другом, образуя замкнутые олигомеры и длинные опирали. Другой чрезвычайно важный способ упаковки белков и липидов приводит к образованию пластинчатых структур, или мембран [1—10], которые с молекулярной точки зрения можно рассматривать как практически безграничные двумерные поверхности. Эта глава посвящена строению, химическим свойствам и функциям биологических мембран, а также клеточных стенок бактерий, грибов и растений. [c.337]

Считают, что структурной единицей Ка , К -АТФазы является димер (ар)2, а минимальной функциональной единицей — (а(З)-протомер (или а-субъединица). Олигомерный ансамбль ((аР)2-димер) АТФазы поддерживается в основном за счет взаимодействий а-субъединиц с цитоплазматической стороны в районе АТР-связывающ их центров, что обеспечивает стабильность четвертичной структуры, необходимой для проявления функциональной активности белка. Вместе с тем с функциональной точки зрения каждая а-субъединица в стабилизированном состоянии обладает полной гидролитической и транспортной активностью. Однако вопрос о биологической роли олигомеров фермента, образуемых в мембране, изучен далеко не полностью. По-видимому, наличие олигомерной структуры Ка , -АТФазы обеспечивает возможность реализации гибких механизмов , контролирующ их активность мембраносвязанного фермента (см. раздел 2.3.3). [c.46]

Необходимо отметить, что в хемиосмотической концепции и ее модификациях имеется ряд неясных моментов, связанных в первую очередь с физическими механизмами переноса зарядов. Например, перенос электронов, по Митчеллу, совершается по системам цитохромов и других негемовых белков, однако, физические механизмы этого процесса не уточняются [89]. При построении различных схем структура многих белков существенно искажается, и не учитываются особенности их надмолекулярной организации, в частности, симметрия в расположении олигомеров [89,92]. В то же время, путь протонов, согласно Митчеллу, проходит вдоль мембраны по водной физиологической среде [89], что критикуется многими исследователями [139, 141]. Важно отметить также, что в схемах Митчелла и его последователей пути электронов и протонов (отметим, что пути эти различны), прокладываются на пустой структуре белков и мембран. А ведь к настоящему времени надмолекулярная организация многих мембранных белков, в том числе цитохромов, известна достаточно подробно [116, 128]. Отсутствие тесной связи между хемиосмотической концепцией, механизмами переноса зарядов и структурной организацией белков и вообще биомембран является, на наш взляд, существенным недостатком данной концепции. Само представление о мембранном потенциале является бесструктурным и по сутй — лишь отражением физических процессов, происходящих на молекулярном уровне, сущность которых в данной концепции остается не вскрытой. [c.41]

Для исследования расположения белков в мембранах, а также расположения олигомеров в ферментах, состоящих из многих субъединиц, был разработан ряд методов мечения [24,30] и сшивки [31—34]. Так, для сшивания молекул белков в мембране эритроцитов использовали окисление их внутренних меркапто-групп [30] после выделения комплекса образовавшиеся связи могут быть разрушены восстановительным расщеплением, что позволяло идентифицировать составляющие белки. Альтернативный подход [32,33] заключался в биосинтетическом введении в биологические мембраны жирных кислот, несущих светочувствительную группу сшивка производного жирной кислоты и смежного белка индуцировалась фотолизом. Сходные методы применяли для сшнвки белков [34] в мембранах эритроцитов. [c.124]

Коннексоны щелевого контакта являются олигомерами трансмембранного белка, несколько раз пронизывающего мембрану [6J [c.482]

Таким образом, на современном уровне знаний Ма , К -АТФаза представляется олигомером, в котором взаимодействие между протомерами выражено сильнее, чем между глобулами белка и его липидным окружением. Количество протомеров в таком комплексе определяется, по-видимому, той конформацией белка, которую ему диктует липидное микроокружение. Сами взаимодействия между протомерами контролируются липидами. Показано, что взаимодействия между протомерами фермента в процессе гидролиза АТР не остаются постоянными доля крупных ассоци-атов АТФазы возрастает на стадии взаимодействия ее с ионами калия, а подвижность этих ассоциатов в мембране резко увеличивается при связывании АТР. [c.49]

Сврйства структурных белков мембран в определенной мере предопределяются их аминокислотным составом. В них содержатся в высокой пропорции аминокислоты, обладающие гидрофобными радикалами (глицин и аланин— 10—15%, валин, лейцин и изолейцин—в среднем 5—6% каждый, а в ряде случаев—до 9—13%), и сравнительно невелико содержание основных и кислых аминокислот. Но самое любопытное состоит в том, что гидрофобные аминокислоты образуют в полипептидной цепи структурных белков мембран локальные зоны (сегменты), включающие 20 и более остатков только гидрофобных аминокислот и занимающие в общем до 20% от длины всей полипептидной цепи. Это способствует возникновению гидрофобных центров в молекулах структурных белков мембран, в том числе центров, локализованных на поверхности глобулы. Указанное обстоятельство в известной мере объясняет высокую способность этих белков к агрегации, а также то, что субъединицы в олигомерах связаны силами слабых взаимодействий. [c.90]

Семейство спектрина — одно из самых интересных в группе тех сшивающих белков, на которые кальций непосредственно не действует. Собственно спектрин — это тетрамер (ар)г, обнаруженный первоначально в мембранном скелете эритроцитов. ар-Димеры связываются друг с другом хвост к хвосту , а головки молекул остаются свободными и могут взаимодействовать с олигомерами актина. а-Субъединица каждого димера может, кроме того, взаимодействовать с кальмодулином — кальций-связывающим белком, участвующим во многих регулируемых кальцием процессах. До сих пор неизвестно, какое действие оказывает связывание кальмодулина на активность спектрина. Спектриноподобные молекулы найдены к настоящему времени в клетках многих типов [10, 11, 12], так что правильнее будет говорить о семействе спектрина. а-Субъединица спектрина из эритроцитов имеет мол. массу 240 кДа. Иммунологически родственный ей белок с такой же мол. массой был обнаружен [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология