Глюкозо фосфат изоферменты

В печени присутствует другая форма фермента, получившая название глюкокиназы, которая не обнаружена в других тканях. Глюкокиназа отличается от изоферментов группы гексокиназы тремя особенностями во-первых, она специфична только в отношении D-глюкозы и не действует, на другие гексозы во-вторых, глюкозо-6-фосфат не является для нее ингибитором и, наконец, в-третьих, она характеризуется гораздо более высокой по сравнению с гексокиназой ве- -личиной Хм для глюкозы (около 10 мМ). Глюкокиназа печени вступает в действие только тогда, когда концентрация глюкозы в крови заметно возрастает, как это бывает, например, после приема пищи, богатой углеводами. В этих условиях глюкокиназа действует на избыточную глюкозу крови и переводит ее в глюко-зо-6-фосфат для отложения в запас в виде гликогена печени. У больных сахарным диабетом количество глюкокиназы снижено, и это имеет для организма очень серьезные последствия. При сахарном диабете поджелудочная железа не выра- [c.447]

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

В настоящее время известно много различных ферментов, существующих в виде различных форм. Эго малатдегидрогеназа, креатинкиназа, щелочная фосфатаза, изо-мераза глюкозо-6-фосфата и др. По строению все исследованные изоферменты одного фермента отличаются друг от друга разными соотношениями различных полипептидных цепей. [c.105]

Изоферменты групп 1 и 2 (табл. 12.4) встречаются у всех особей данного вида, но изоферменты группы 3 (возникшие в результате аллельных вариаций) имеются только у определенных особей. У человека наиболее изученным примером генетического полиморфизма белка является полиморфизм гемоглобина, для которого описано более 150 вариантов [3023]. Подобные варианты, по-видимому, имеются у большинства других белков, в том числе и у ферментов, и если последние различаются по своим свойствам, то их рассматривают как изоферменты. Известен по крайней мере 21 вариант глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназы (КФ 1.1.1.49) человека [1790]. Индивидуумы, гетерозиготные по данному гену, синтезируют обычный и видоизмененный белки, и если рассматриваемый фермент является димером или более сложным олигомером, могут образовывать- [c.114]

Приведем в качестве примера изоферментов глюкокиназу и гексокиназу. Обе эти киназы катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, но различаются по значению константы Михаэлиса, а также по локализации в организме глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и многих других тканях. Физиологическое значение этих различий глюкокиназы и гексокиназы описано в гл. 9. [c.97]

Существуют также ферменты, способные катализировать одну и ту же реакцию, но различающиеся по ряду свойств (активности и др.). Такие ферменты называют изоферментами. Например, ферменты глюкокиназа и гексокиназа катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, но различаются по значению константы Михаэлиса, а также по локализации в организме глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и других органах. Физиологическое значение этих ферментов состоит в том, что глюкокиназа, обладая низким сродством к глюкозе (по сравнению с гексокиназой), обеспечивает протекание реакции при высоких концентрациях глюкозы, а гексокина- [c.121]

Иногда таким способом образуется большое число четко различимых изоферментов так, при электрофоретическом разделении пуриннуклеозидфосфорилазы эритроцитов на электро-.фореграмме выявляется до семи симметрично расположенных компонентов [1790]. Все эти компоненты обладают ферментативной активностью, но когда активность определяют с большой точностью, иногда удается обнаружить постепенное снижение удельной активности. Такое снижение наблюдается, в частности, для глюкозо-6-фосфат— дегидрогеназы эритроцитов человека при измерении отношения активности ферментативной к иммунологической активности, причем оно сопровождается появлением новых, более отрицательно заряженных форм фермента, которые, вероятно, поэтому обладают более низкой активностью [2292]. Такой способ образования вторичных изоферментов может быть просто связан с начальными этапами деградации фермента, предшествующими полной потере активности. [c.116]

Ферментативная активность G6PD обнаружена в клетках большинства (возможно, и всех) тканей оказалось, что тканеспецифичных форм изоферментов нет, и если имеется мутантная форма глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы, то обнаруживается она во всех тканях. [c.26]

Анализ изоферментов, проведенный в гомогенатах линий клеток 25 видов, показал, что этот биохимический признак можно использовать для подтверждения вида [11]. Определяя спектры трех изоферментных систем (глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы (ГФД), лактатдегидрогеназы (ЛД) и нуклеозидфос-форилазы (НФ)) с помощью вертикального электрофореза в крахмальном геле, можно с высокой степенью надежности оп- [c.120]

Гексокиназа и глюкокиназа катализируют одну и ту же реакцию, фосфорилирование глюкозы и превращение ее в глюкозо-6-фосфат. Для печени (в которой запасается глюкоза) и Р-клеток поджелудочной железы (которая вырабатывает гормон инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови) характерен в основном изофермент глюкокиназа, а для остальных органов и тканей (например, мыщц и мозга) — гексокиназа. [c.43]

Глюкоза способна проходить через клеточные мембраны, в то время как для глюкозо-6-фосфата мембраны непроницаемы. Таким образом, в результате фосфорилирования глюкоза запирается в клетке. В паренхиматозных клетках печени есть два фермента (изофермента), катализируюш,их эту реакцию, — гексокиназа и глюкокиназа (в других органах — только гексокиназа). Гексокиназа обладает [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология