Цитохром гены

Г ен, кодирующий цитохром Ь, известен под названием box или ob. Он существует в двух формах. Некоторые штаммы дрожжей имеют длинный ген, кодирующая область которого размером 1155 п. н. располагается на участке ДНК длиной около 6400 п. п. и имеет в своем составе шесть экзонов (обозначаемых как В1 -В6), в том числе несколько очень коротких. Другие штаммы имеют короткий ген, по длине равный примерно половине [c.258]

Минимальное число нуклеотидных замен в гене, кодирующем цитохром с, для четырех видов (табл. 26.7) и схема их филогении представлены ниже [c.254]

Не обязательно считать, что с самого начала одновременно наличествовали и фотокатализатор, и цитохром. Кажется соблазнительным предположение, что гем цитохрома мог развиться из хлорофилла путем удвоения гена 5,Д). [c.103]

Кроме того, большая часть мутаций в каком-либо локусе обычно не обладает резко выраженным эффектом это относится даже к тем генам, некоторые мутации которых вызывают такие эффекты. Мы должны предполагать, что белки, определяемые локусами, для которых известны морфологические мутации, допускают, подобно другим ферментам и белкам вообще, большое число аминокислотных замещений, не затрагивающих существенным образом их функцию. В настоящее время невозможно оценить долю аминокислотных замещений, дающих резкие мутации, особенно если учесть, что мы не знаем, какова зависимость между степенью морфологического нарушения и степенью нарушения активности соответствующего фермента. Единственным хорошо документированным случаем (возможно, необычным по некоторым причинам) является цитохром с, у которого 35 из 104 аминокислот, по-видимому, совершено не изме- [c.46]

Сокращения. А8 - АТФ-синтаза, СОХ - цитохром-с-оксидаза, СУТ - цитохром, N0 - НАДН-де-гидрогеназа, ШР-Ш - ген, индуцируемый интерфероном, Я.lIg - легкая цепь иммуноглобулина. [c.163]

Последовательности ДНК многих сходных по функции (гомологичных) генов и последовательности аминокислот белковых продуктов этих генов похожи у разных организмов — от бактерий до высших растений и животных. Например, известен белок цитохром С, выполняющий важную роль в производстве внутриклеточной энергии (энергетическая молекула называется АТФ) в результате сжигания пищевых молекул, поглощенных живой клеткой. Сравнение последовательностей нуклеотидов в ДНК (или последовательностей аминокислот) генов цитохрома С разных видов показало, что этот ген (за исключением редких мутаций) практически одинаков у всех видов, использующих АТФ. Он обнаруживается и у грибов, и у [c.33]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

В настоящее время известны триплетные кодоны для кал<дой аминокислоты поэтому определение первичной структуры белка позволяет узнать последовательность основанк 1 в соответ-ствуюихем гене. Цитохром С является универсальным белком в живы.х о )ганизмах, и, где бы он ни встречался, о все да бы1Юл- [c.403]

ДПН-Н при 340лш . Кристаллич. Л., полученная из дрожжей или бактерий (цитохром Ьц), отличается от Л., полученной из животных тканей. Дрожжевая Л. (мол. в. 100000) катализирует окисление 1.-молочной к-ты в пировиноградную СНзСО(ОН)СООН окисленный цитохром С —СН3СОСООН восстановлеп-ный цитохром С. Дрожжевая Л. — белок с двумя простетич. группами флавинмононуклеотидом и геном. Первичным акцептором водорода окисляемой молочной к-ты при ферментативной реакции является флавинмононуклеотид, с к-рого электроны переходят на гем фермента и затем на цитохром С. [c.455]

Большинство клеточных белков синтезируется в рибосомах ассоциированных с эндоплазматическим ретикулумом (гл. 11) Некоторые из белков, присутствующих в митохондриях (напри мер, цитохром с и малатдегидрогеназа), синтезируются в рибо сомах, а затем каким-то образом транспортируются в мито хондрии. Иногда ферменты, встречающиеся в двух компартмен тах, фактически представляют собой две или более формы (изоферменты). Эти изоферменты являются белками с разной аминокислотной последовательностью, т. е. они кодируются разными генами один белок присутствует в одной органелле, другой белок — в другой. Примерами такого рода являются митохондриальный и цитоплазматический изоферменты малат-дегидрогеназы (КФ 1.1.1.37), аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1) и супероксндднсмутазы (КФ 1.15.1.1). [c.90]

Ген oxi3 имеет восемь экзонов, кодирующих субъединицу 1 цитохромоксидазы, состоящую, по-видимому, из 510 аминокислот. Короткий и длинный варианты гена кодируют один и тот же белок-цитохром Ь, состоящий из 385 аминокислот. Кластеры мутаций обозначены как box [c.259]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

Два наиболее интересных локуса-мозаичные гены box (кодирующий цитохром Ь) и oxi3 (кодирующий субъединицу 1 цитохром-оксидазы), организация которых уже была рассмотрена в гл. 20. Суммарная длина двух этих [c.285]

Остальные гены, по всей вероятности, непрерывны. Им соответствуют две другие кодируемые митохондриальными генами субъединицы цитохром-оксидазы, субъединица (субъединицы) АТРазы и (в случае vari) рибосомный белок митохондрий. [c.285]

В конце 70-х годов были разработаны методы для простого и быстрого определения последовательности нуклеотидов (секвенирования) любых очищенных фрагментов ДНК. Вслед за этим были определены полные последовательности нуклеотидов многих генов млекопитающих. включая гены, кодирующие гемоглобин, инсулин и цитохром с. Объем информации о последовательностях ДНК столь велик (многие миллионы нуклеотидов), что для хранения и анализа имеющихся данных необходимо использовать компьютеры. Секвенировано несколько протяженных последовательностей ДНК, содержащих более 10 пар нуклеотидов среди них полный геном вируса Эпщтейна-Барр (вызывающего у человека инфекционный мононуклеоз), а также полный геном хлоропластов растений. В настоящее время щироко используются два различных метода секвенирования ДНК принципы, лежащие в основе химического метода иллюстрированы рис. 4-66 и 4-67. ферментативный метод объясняется на рис. 4-68. [c.234]

ГО — ЛИШЬ В Присутствии дитионита. Кроме того, для цитохромов Ь этих двух типов были зарегистрированы различные спектры как в интактных митохондриях, так и в очищенном комплексе. Наконец, они имели различные потенциалы полувосстановления, и эта разница сохранялась даже в выделенных димерах цитохромов (von Jagow et al., 1978). Эти цитохромы были названы Ьк или S62 — цитохром, восстанавливаемый сукцинатом, и Ьт или Ьббб — цитохром, который восстанавливается лишь ди-тионитом. В дальнейшем, однако, генетические исследования на митохондриях дрожжей показали, что апобелки обоих цитохромов кодируются одним структурным геном и, следовательно, являются структурно идентичными субъединицами димера. В этом случае различное поведение цитохромов в димере, по-видимому, связано с взаимодействиями мономеров. [c.119]

Повышенную экспрессию ряда генов, кодирующих белки окислительного фосфорилирования (цитохрома Ь, субъединицы 2 цитохром-с-оксидазы, субъединиц 1 и 4 КАВН-дегидрогеназы) и митохондриальную 168 рРНК, [c.168]

Особые типы интронов группа II. Интроны группы II распространены менее широко, чем интроны группы I. Они обнаружены в двух митохондриальных генах дрожжей, кодирующих одну из субъединиц цитохромоксвдазы и цитохром Ь интересно, что в этих генах присутствуют также интроны группы I. Интроны группы II не содержат канонических [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология