Цитохромы окисление

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Микросомальные ферментные системы. Реакции микросомального окисления катализируются НАДФН- и НАДН-зависимыми ферментными системами в присутствии кислорода. НАДФН-зависимый флавопротеин переносит электрон от восстановленного НАДФН на терминальный фермент — цитохром Р-450, восстанавливая железо гема последнего. Кроме того, в монооксигеназных реакциях принимает участие НАДН-зависимый ферментный комплекс, состоящий из НАДН-зависимого флавопротеина и цитохрома Ь . В этом случае электрон переносится на кислород и активирует его [c.511]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы h, С , с, а и (Я,. Цитохром представляет собой терминальный участок дыхательной цепи — цитохромоксидазу, которая осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода, т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электрон-транспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до б протонов (рис. 9.8). [c.310]

Представляет интерес вопрос о роли пигмента и ферментных систем в процессе разложения воды. Из ферментов цитохром и флавин рассматриваются как возможные участники этого процесса [345, 346]. При этом цитохромная система либо осуществляет электронный перенос между системами хлоропластов, либо непосредственно участвует в окислении воды. [c.138]

Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Флавинмононуклеотид является также коэнзимом цитохром-редуктазы — специфической и весьма активной дегидрогеназы, которая переносит электроны от того или иного кофермента на окисленный цитохром. Окисленный флавинмононуклеотид восстанавливается за счет водорода восстановленных кодегидраз. [c.233]

Специфические флуоресцирующие антитела, специфичные к цитохрому с, связываются только с С-стороны внутренней мембраны, а антитела к цитохромоксидазе — с обеих сторон это дает основание думать, что этот белок пронизывает всю мембрану [66, 66а]. Одиако окисление цитохрома с (с участием цитохрома а) происходит только на С-стороне, а восстановление Ог (при участии цитохрома аз) — только на М-стороне [66]. Далее, антитела к фактору сопряжения , образующего шишковидные выступы, связываются только со стороны матрикса. [c.393]

Флавопротеид (старый желтый фермент) —0.12 Цитохром 6 (переносящий электрон прн окислении ян- —0,05 тарной кислоты) [c.560]

Гемопротеидом является и цитохром с, образованный небольшим белком, ковалентно связанным с гемом. Цитохром с осуществляет перенос электронов на кислород в важнейшем процессе окисления органических соединений, присущий [c.16]

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Кюветы спектрофотометра заполняют средой, содержащей фосфатный буфер (pH 7,4), 1 мМ K N, 1 мкМ ротенон, 1,5 мМ НАДН, 10—20 мкМ цитохром с. Устанавливают длину волны 550 нм (точно ). Для этого кювету помещают в кюветное отделение, устанавливают длину волны по шкале прибора на отметке 550 нм и добавляют к среде нейтрализованный (pH 7,4) раствор аскорбиновой кислоты (конечная концентрация — 5—10 мМ). Цитохром с немедленно восстанавливается, и раствор меняет цвет от красновато-оранжевого до ярко-розового. Устанавливают шкалу длин волн на 550 нм по максимальному поглощению раствора восстановленного цитохрома с, при дальнейшей работе установку длин волн не меняют. Реакцию начинают внесением препаратов в кювету, содержащую окисленный цитохром с, и регистрируют увеличение поглощения при 550 нм. Рассчитывают удельную активность препаратов в микроэлектронэквивалентах за 1 мин в расчете на 1 мг белка. Коэффициент миллимолярной экстинкции для цитохрома с Активность фермента, характерного для внешней мембраны, определяют по разнице скоростей реакций в присутствии и в отсутствие ротенона. [c.412]

Обнаружены ингибиторы, специфически действующие на определенные участки дыхательной цепи. Амитал и ротенон блокируют перенос электронов на участке до цитохрома Ь, действуя предположительно на НАД(Ф) Н2-дегидрогеназу. Антимицин А (антибиотик, продуцируемый Streptomy es) подавляет перенос электронов от цитохрома Ь к цитохрому с,. Цианид, окись углерода и азид блокируют конечный этап переноса электронов от цитохромов а + Дз на молекулярный кислород, ингибируя цитохромоксидазу. Если блокировать перенос электронов в электронтран-спортной цепи определенными ингибиторами, то переносчики, находящиеся на участке от субстрата до места действия ингибитора, будут в восстановленной, а переносчики за местом действия ингибитора — в окисленной форме. [c.364]

Для препарата, промытого гипотоническим раствором КС1, определяют зависимость скорости окисления сукцината от количества добавленного в среду инкубации цитохрома с измеряют сукцинатоксидазную активность, как описано выще, но в пробы добавляют цитохром с в концентрациях от О до 100 мкг/2 мл (5—6 точек). Полученные результаты представляют в виде графика. [c.420]

Регистрация активности. А. Кювету спектрофотометра заполняют раствором, содержащим 25 мМ фосфатный буфер, 0,1 мМ ЭДТА, 20 мМ сукцинат калия и 40 мкМ цитохром с, pH 7,4. Устанавливают длину волны регистрации 550 нм, как описано на с. 412. Реакцию начинают внесением активированного препарата ( 2—10 мкг/мл среды измерения) фермента и рассчитывают его активность в микромолях окисленного сукцината за 1 мин на 1 мг белка. Коэффициент молярной экстинкции для восстановленного цитохрома с (vlsso— 55о)= 18. Б. В связи с тем что цитохром с служит акцептором электронов, но не протонов, сукцинат цитохром с-редуктазная активность при pH>6 может быть записана в виде [c.428]

Окисление сульфита в сульфат осуществляется сульфит-цитохром с — редуктазой [сульфитоксидазой уравнение (10-28), стадия д -или идет через образование адеиилилсульфата (называемого также адено-зин-5 -фосфосульфатом, сокращенно APS). [c.429]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

Цитохромы. Группа сложных белков, локализованных в митохондриях, которые играют важную роль в процессах биологического окисления. Лучше всего изучен цитохром е (молекулярная масса 12 400). Цитохромы осуществляют конечные реакции окис-литепьпого метаболизма пищи. [c.195]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Заметим, однако, что для реакций окисления под действием кислорода или любого другого окислителя, отличного от НАО+ и не включенного в табл. 3-3, нельзя использовать непосредственно значения АСох. В этом случае поступают следующим образом. Сначала из значений АСох рассчитывают АС° или АС для рассматриваемой реакции, считая, что окислителем является НАО+, а затем к полученному значению прибавляют свободную энергию окисления кислородом (или другим окислителем) образовавшегося НАВН. Такого типа величины для О2 приведены в табл. 3-7 основываясь на данных этой таблицы, можно оценить их значение и для ряда других окислителей, таких, как Ре + и цитохром с. [c.228]

Предположим, что связанная с мембраной гидрогеназа позволила уравновесить. Нг с Н+ и другим,и компонентами дыхательной цепи организма, а) Чему при pH 7 и давлении Н2 = 0,1 атм будут равны следующие отношения [NADH]/[NAD+] [Fd (восстановленный) ]/[Fd (окисленный)] (для клостридиального ферредоксина [Цитохром с (восстановленный)]/[Цитохром с (оксиленный) ] б) Изменятся ли зти отношения, если прохождение электронов по дыхательной цепи на участке 1 жестко1 сопряжено с синтезом одной молекулы АТР Если изменится, то сколь большим будет это изменение при степени фосфорилирования Rp =10 М [c.450]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

После того как выяснилось, что некоторые ароматические углеводороды являются канцерогенами, началось интенсивное исследование реакции эпоксидирования, катализируемой микросомами печени. Эти клеточные организмы содержат цитохром-Р-450-зависимую моноок-сигеназу, метаболитическая функция которой состоит в окислении активированной двойной связи в оксирановую группу. Поскольку эта [c.210]

Поразительные изменения свойств могут проистекать в результате замены всего лишь одной аминокислоты на другую в молекуле белка. Так, замена остатка глутаминовой кислоты на валин в одной из четырех полипептидных цепей гемоглобина резко изменяет его свойства и приводит к болезни — серповидной анемии. Изменение других аминокислотных остатков может, однако, давать незначительный эффект или вовсе не влиять на биологическую активность. Интересный пример такого рода эффектов можно наблюдать среди различных молекул цитохрома с, выделенных из организмов, которые находятся на очень различных стадиях эволюционного статуса [12]. Цитохромы действуют при биологическом окислении как переносчики электронов и один из них, цитохром с, может быть легко растворен и выделен. Полная аминокислотная последовательность цитохрома с была определена для белков из примерно 40 видов проведено сопоставление между различными последовательностями, а также с трехмерной (по данным рентгенографии) моделью цитохрома с сердца лошади. По-видимому, цитохром с не подвержен радикальным эволюционным изменениям, однако отдельные участки (особенно положения 70— 80 в последовательности из 104 аминокислот) совершенно неизменны, тогда как другие допускают изменения в довольно широких пределах. Важно, что участок аминокислотной последовательности, ответственный за перенос электронов, содержит шесть или более остатков различных аминокислот в различных видах. [c.223]

В реакциях свободного окисления участвуют также кислород и восстановленные дьЕхательные переносчики (чаще всего НАДФН). Акцептором электронов является цитохром Р-450 (иногда цитохром Ь ). Окисление субстрата протекает по следующей схеме [c.313]

При окислении янтарной кислоты сукцинатдегидрогеназой восстановленный флавиновый кофермент передает электроны первоначально на ци тохром Ь, а затем на цитохром i и другие звенья цепи дыхания. Цитохром Ь содержит две винильные группы и является железопротопорфирином IX. [c.560]

Однако при измельчении мицелия в 0,01 М фосфатном буферном растворе (pH 6,8) в присутствии стеклянного порощка и центрифугировании смеси при малой скорости Хигучи [59] получил суспензию цитохромной оксидазы, которая окисляла цитохром с . Окисление сильно тормозилось 0,001 М азидом натрня, но очень слабо 0,001 М 8-оксихинолином. Это показывало, что окисление вызывалось цитохромной оксидазой. [c.691]

Цитохром Р450 представляет собой гемопротеин, который широко используется при биологическом окислении, катализируемом оксидазами со смешанной функцией. Р450 является цитохромом типа Ь с протогемом IX в качестве простетической. группы. В результате реакции с окисью углерода Ре +дает ста- [c.180]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Общая картина такова, что при переносе электронов от донора на акцептор фотосистемой I образуется сильный восстановитель, который может восстанавливать NADP+ до NADPH, и слабый окислитель, который тем не менее способен получать электроны от пластоцианина. Вместе с тем перенос электронов с донора на акцептор фотосистемой II приводит к образованию сильного окислителя (окисленный донор), который может осуществлять окисление воды и выделение кислорода. Образующийся при этом восстановитель (восстановленный акцептор), хотя и более слабый, чем в фотосистеме I, достаточно силен для передачи электронов через последовательность компонентов пластохинон — цитохром / — пластоцианин. [c.344]

Описаны две формы метанмонооксигеназы связанная с вну-трицитоплазматическими мембранами и растворимая. Донором электронов для первой предположительно может быть восстановленный цитохром с или НАД Н2, образующийся в результате обратного электронного транспорта, для второй — только НАД(Ф) х ХН2 или соединения, которые окисляются с его образованием. Остальные этапы окисления катализируются соответствующими дегидрогеназами, различающимися строением, природой акцепторов электронов и другими параметрами. [c.396]

Ключевая роль в процессах микросомального оксигенирования принадлежит цитохрому Р-450, представляющему собой, как и все цитохромы, гемопротеин. Атом железа цитохрома Р-450 (Ре " ) восстанавливает связанный в активном центре фермента кислород, т. е. происходит активация кислорода, который затем переносится на субстрат. Микросомальное окисление играет важную роль в метаболических процессах, протекающих во всех организмах. Во-первых, это основная детоксицирующая система в организме человека и [c.206]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

В цитохромах с и С дополнительные ковалентные связи формируются между тиогруппами цистеина и боковыми винилъными группами гема. ОНг-дегидрогеназа (комплекс III) представляет собой комплекс цитохромов Ь и j. Этот фермент катализирует окисление восстановленного кофермента Q и перенос электронов на цитохром с. Электроны последовательно переносятся атомами железа цитохромов Ь и j, а затем поступают на цитохром с. Протоны после окисления QH2 освобождаются в раствор. [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология