Белковые вещества Белки глобулярные

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Итак, современное состояние вопроса о строении протоплазмы заставляет сделать вывод о существовании весьма тонкого и подвижного цитоскелета, который сохраняется и при разжижении цитоплазмы. В петлях цитоскелета размещаются разнообразные глобулярные белки, молекулы которых при развертывании сами могут превращаться в скелетные образования, а также различные органические и неорганические вещества, вода. Таким образом, современное учение о тонком строении клеточного тела в известной мере вернулось к теории сетчатой или фибриллярной структуры протоплазмы, только на более высокой основе. Оно включило в это представление полувековые достижения коллоидной химии и наше значение химической структуры белковых веществ. [c.392]

Для хроматографического фракционирования смеси молекул, не сильно различающихся по своим массам, следует ориентироваться на линейный участок графика селективности, так чтобы для крайних значений молекулярных масс разделяемой смеси веществ значения оставались в интервале 0,2—0,8. То же самое относится и к определению самих молекулярных масс методом гель-фильт-рации. Впрочем, если это определение ведут в денатурирующем буфере (6 М раствор гуанидинхлорида), то надо учесть, что благодаря рыхлой упаковке денатурированных биополимеров вся область фракционирования смещается в сторону меньших значений молекулярных масс, чем те, которые приведены в таблицах для нативных глобулярных белков. Коррекцию на деформацию (и изменение размеров) белков следует вводить и в случае использования детергентов, применяемых для улучшения растворимости. Детергенты разворачивают белковые глобулы, увеличивая их эффективные размеры, и, кроме того, связываются с белками, что приводит иногда к заметному увеличению массы. [c.134]

Большинство белков, выделенных из природных веществ, имеет вид белых аморфных порошков. Ряд белковых веществ представляет собой смеси нескольких белков. Например, белки молока состоят только из глобулярных белков, а в состав мышечной ткани, помимо глобулярных, входят и фибриллярные белки. [c.213]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

Белковые вещества различаются между собой по аминокислотному составу, а также по форме молекулы. Так, различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные белки. Последние имеют форму, приближающуюся к сферической или эллипсоиду [c.335]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

Советские ученые исследуют белковые вещества также с других теоретических позиций и другими методами. Д. Л. Талмуд на основании физикохимических исследований с использованием моделирования сделал интересную попытку построения новой модели глобулярных белков [291]. Биохимическое значение имеют работы В. Н. Ореховича [292] по кристаллическим белкам. Большой интерес представляют работы С. Е. Бреслера [293] с сотрудниками по так называемому ресинтезу белков под высоким давлением (5000—10000 атм.) и с участием ферментов, когда из продуктов распада белков получаются вещества, очень близкие по свойствам и составу к природным белкам. ]Иожно с уверенностью отметить, что все эти работы знаменуют собой новый этап в решении проблемы о строении и синтезе белков. [c.269]

Общим свойством водных растворов ПАВ и глобулярных белков является их солюбилизирующая способность по отношению к малорастворимым неполярным веществам. Солюбилизирующая способность белковых и мицеллярных структур связана с образованием в результате гидрофобных взаимодействий неполярных областей, как это показано в работах Маркиной и сотр. [6, 198—200], в наших работах с сотр. [126, 127, 163, 164, 191, 196] и в работах других исследователей [94,105,118,147]. Результаты этих работ показывают, что процессы солюбилизации неполярных [c.44]

Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Растворимость вещества в растворителе почти всегда зависит от силы взаимодействия между молекулами растворителя и растворяемого вещества, а также от энергии кристаллической решетки твердой фазы, т. е. от сил, действующих между молекулами растворяемого вещества. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. В связи с этим можно заключить, что растворимость белков будет зависеть главным образом от природы тех групп, которые образуют поверхность крупных частиц, а также частично от распределения ионных и неполярных групп между поверхностью и внутренней частью белковой молекулы [8, 26, 38, 40]. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков (см. гл. VII). [c.114]

Белковые вещества различают не только но аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, лшшечнои ткани, ко вторым — большинство [c.379]

К внутреннему слою кутикулы примыкают оболочки клеток эпидермиса, состоящие в основном из полисахаридов (целлюлоза, гемицеллюлоза, пектин), лигнина и белка. В оболочках клеток имеется так называемое свободное пространство, образованное промежутками между фибриллами целлюлозы. Клеточную оболочку отделяет от цитоплазмы липопротеидная полупроницаемая мембрана — плазмалемма. Она представляет собой био-молекулярную пленку, состоящую из глобулярных липопротеиновых молекул. Расстояние между отдельными макромолекулами в плазмалемме не превышает 0,4 нм. Поэтому лишь молекулы воды (размером около 0,2 нм) могут беспрепятственно проникать в плазмалемму. Ей присущи все свойства полупроницаемой мембраны. Плазмалемма — последний барьер на пути проникновения ксенобиотика в протопласт. Элементарная мембрана состоит из двух слоев белковых веществ, между которыми заключен липидный слой, определяющий степень проницаемости [c.198]

Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

Малость длины дебройлевской волны для электрона означает большой радиус сферы Эвальда (см. стр. 268), ее вырождение в плоскость. Это сильно упрощает истолкование электро-нограмм, так как они оказываются прямыми изображениями плоского сечения обратной решетки кристалла. Атомные факторы для рассеяния электронов также пропорциональны атомному номеру, но по своей абсолютной величине они во много раз больше, чем для рентгеновских лучей. Иными словами, электроны взаимодействуют с веществом значительно сильнее, чем рентгеновские кванты. Поэтому они сильно поглощаются веществом, и для исследования его структуры необходимо пользоваться очень тонкими пленками толщиной порядка 10 —10 см, тогда как размеры кристаллов, изучаемых в рентгенографии, порядка 10 см. Исследование необходимо проводить в высоком вакууме. Это делает невозможным применение электронографии для изучения глобулярных белков в их нативном состоянии — вакуум высушит белок. Тем не менее электронография позволяет получить ценные результаты при исследовании фибриллярных белковых структур, синтетических полимеров и других аморфных тел. Существенное преимущество электронографии состоит в том, что она позволяет локализовать атомы водорода (подробное изложение см. в монографиях [31, 32]). [c.275]

Аналогичные попытки получить синтетические модельные вещества из исходных дикетопиперазиновых структур предпринял М. Бергманн [83, 84], развивая исследования Э. Абдергальдена. Исследуя свойства дикетопиперазинов, содержащих остатки серина или цистина [85], он показал возможность связывания дикетопиперазиновых колец в более сложные соединения за счет гидроксильных и сульф гидр ильных групп. Эти исследования, так же как и работы Каррера, привлекли некоторое внимание, так как, казалось, они давали возможность рещить вопрос о размерах белковых частиц в пользу относительно низкомолекулярных структурных единиц. Эго было связано с тем, что первые данные рентгеноструктурного анализа были ложно истолкованы как свидетельство существования у фибриллярных белков структурных единиц относительно малого молекулярного веса — порядка 200—450 [113, 252]. Аналогичные данные были получены для некоторых глобулярных белков при определении их молекулярного веса криоскопическим методом [123]. [c.103]