Белки полярные группы

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

Поверхность глобулярных белков представлена нерегулярно расположенными группами близких друг к другу полярных атомов, между которыми находятся небольшие островки неполярной поверхности [138]. Поэтому в аддитивных расчетах в работе [161] использовались значения вкладов, характерных для сближенных полярных групп. Вклады неполярных атомных групп учитывались пропорционально их доступной поверхности. Вклады заряженных групп учитывались без каких-либо поправок. На рис. 3.12 приведены вычисленные значения Д/С>г в виде отрезков, отложенных вниз от /См. Видно, что экспериментальные значения гидратационных эффектов по абсолютной величине в среднем на 30% ниже вычисленных. Следовательно, на поверхности глобулярного белка нет кооперативных эффектов, усиливающих гидратационный эффект сжимаемости по сравнению с низкомолекулярными соединениями. [c.60]

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

Фуппы (-СОО -NHз и др.), а гидратация полярных заместителей - ориентацией молекул воды в результате образования водородных связей. Молекулы гидратно-связанной белком воды можно представить в виде монослоя вокруг ионизированных И полярных групп полипептида, в то время как гидрофобные ра- [c.359]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок иди складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. [c.271]

П1. ПАВ, обладающие способностью к образованию гелеподобных структур в адсорбционных слоях и объемах фаз (высокомолекулярные природные или синтетические соединения с большим числом полярных групп - белки, глюкозиды, поливиниловый спирт и т.п.). Такие вещества используются как высокоэффективные стабилизаторы умеренно концентрированных дисперсных систем различной природы - эмульсий, пен, суспензий. [c.69]

Сорбционная область в данном случае представляет собой фрагмент поверхностного слоя белка, напоминающий мицеллу ПАВ (где гидрофобные цепи экранированы от воды полярными группами, см. 6 гл. III). [c.145]

Электрический заряд белков, помимо их своеобразного строения, является особенностью их свойств. В белковой молекуле содержатся две полярные группы основная — ЫНг и кислотная — СООН, которые и сообщают макромолекуле амфотерные свойства. Белки не просто электролиты, а электролиты — амфолиты. Это означает, что в водных растворах макромолекулы способны диссоциировать как кислоты, т. е. с отщеплением ионов водорода [c.339]

Строение клеточной мембраны показано на рис. 45. Мембрана состоит из липидного бислоя /, полярные группы 2 которого обращены наружу (липиды — макромолекулы, образованные из молекул жирных кислот). На внешних поверхностях мембраны адсорбирован первичный слой 3 белковых молекул, взаимодействие которых друг с другом придает мембране механическую устойчивость и прочность. Мембраны пронизаны особыми липопротеиновыми (комплекс липидов и белков) каналами 4, при помощи которых, по-видимому, осуществляется селективный ионный транспорт. Раствор внутри клетки содержит относительно большие концентрации ионов К+ и низкие концент- [c.138]

Многие высокомолекулярные вещества хорошо растворимы в обычных растворителях. Почти все каучуки растворяются в бензоле, бензине и других углеводородах (неполярных л<ид-костях) белки и другие высокополимеры, молекулы которых содержат много полярных групп, растворяются в полярных растворителях — воде, ацетоне, этилацетате и т. п. [c.200]

Однако максимальная устойчивость коллоидных систем достигается именно при образовании полного мономолекулярного слоя. Например, при добавлении желатины и некоторых других белков к золям или суспензиям кварца устойчивость системы обеспечивалась при толщине адсорбционного слоя около 1 нм, что соответствует сплошному мономолекулярному слою. В таком состоянии молекулы желатины образуются двухмерные гелеобразные структуры с большим числом гидратированных полярных групп. Подобные адсорбционные слои способны наиболее эффективно защищать коллоидные частицы от возможности слипания. [c.338]

III. Поверхностно-активные вещества, обладающие способностью к образованию гелеподобных структур (т. е. в известной мере твердообразных, см. 5 гл. IX) в адсорбционных слоях и в объемах фаз. При этом в некоторых случаях относящиеся сюда ПАВ могут и не иметь высокой поверхностной активности. Большинство ПАВ, принадлежащих к этой группе, — высокомолекулярные, природные или синтетические вещества преимущественно сложного строения, с большим числом полярных групп (белки, глюкозиды, производные целлюлозы, поливиниловый спирт и т. п.). Такие вещества используются как высокоэффективные стабилизаторы умеренно концентрированных дисперсных систем различной природы пен, эмульсий, суспензий. ПАВ этой группы могут выступать как пластификаторы высококонцентрированных дисперсии (паст). Механизм действия этих веществ рассматривается в гл. IX—XI. [c.74]

У полимеров, макромолекулы которых состоят из полярных и неполярных групп, сольватируются полярные группы, если растворитель полярен. Если же растворитель неполярен, то сольватируются неполярные группы. В зависимости от того, каких групп в полимере больше, он будет набухать в полярном или неполярном растворителе. Обычно набухание — избирательное явление, т. е. полимер набухает в жидкостях, близких к нему по химическому строению. Так, углеводородные полимеры типа каучуков набухают в неполярных жидкостях — бензине, бензоле. Полимеры, в состав молекул которых входят полярные группы, например белки, крахмал, набухают в полярных растворителях (воде, спиртах). [c.249]

Защитным действием по отношению к коллоидным растворам в воде обладают белки, полисахариды, пектиновые вещества. Механизм защитного действия сводится к адсорбции молекул высокомолекулярного вещества на поверхности частиц золя. Адсорбируясь на частицах гидрозолей, макромолекулы белков и других растворимых в воде полимеров располагаются на поверхности твердой фазы так, что их гидрофильные (полярные) группы обращены к воде. Благодаря этому усиливается гидратация частиц.(Если в состав полимера входят ионогенные группы, способные к диссоциации,. как, например, в белках, то защитный слой сообщает. частице и достаточно высокий электрокинетический потенциал. Гидратная оболочка и высокий электрокинетический потенциал придают золю необычную для него агрегативную устойчивость. Цля разрушения такого золя необходимо прибавить к нему такое же большое ко- [c.264]

Катионактивные ПАВ меньше снижают поверхностное натяжение, чем анионактивные, но они могут взаимод. химически с пов-стью адсорбента, напр, с клеточными белками бактерий, обусловливая бактерицидное действие. Взаимод. полярных групп катионактивных ПАВ с гидроксильными группами волокон целлюлозы приводит к гидрофобизации волокон и импрегнированию тканей. [c.587]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Электростатические силы играют очень важную роль во взаимодействиях между молекулами и часто являются причиной изменения их конформации например, притяжение между группами —СОО и —ЫНз весьма существенно для взаимодействий между молекулами белка. С карбоксильными группами белков и углеводов в растворе часто взаимодействуют ионы кальция, что иногда приводит к переходу растворов этих веществ в гелеобразное состояние (примером может служить агароза, гл. 2, разд. В.5). Катион Са , обладающий двойным зарядом, может играть роль мостика , соединяющего две карбоксильные или иные полярные группы. [c.245]

Повторяющийся период миелина определяется толщиной составляющего его липидного бислоя, зажатого двумя белковыми слоями, и равен 15-16 нм (рис.4.3). Белки, частично пронизывающие бислой, занимают 5-10% площади распределение его по поверхности бислоя неравномерно — есть области, не занятые белком. Полярные группы липвдов образуют слой толщиной в 1 нм, а гидрофобная область занимает 3,3-3,8 нм. [c.114]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Большая часть полярных атомных групп на поверхности белков и нуклеиновых кислот расположена близко друг к другу, так что молекула воды в гидратной оболочке может связываться с поверхностью двумя водородными связями [138— 140]. Поэтому хорошей моделью для изучения свойств воды полярной поверхности биополимеров могут служить полифунк-циональные низкомолекулярные соединения со сближенными полярными группами, такие, например, как сахара, аминокислоты и др. [c.54]

Фибриллярные белки характеризуются регулярным расположением полярных групп вдоль длинной жесткой полимерной цепи. Для одного из наиболее характерных фибриллярных белков— коллагена — в литературе есть данные по скорости ультразвука в растворе [202] по этим данным в работе [161] вычислена парциальная адиабатическая сжимаемость, значение которой аномально низко. На шкале сжимаемос й (см. рис. 3.12) приведен результат аддитивного расчета полностью развернутой цепи коллагена. Это значение можно счи- [c.60]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

В синтетических полярных полимерах и белках набухание начинается с сольватации полярных групп. При образовании сольватных слоев поглош,ается около 20—40% растворителя от массы сухого полимера. Следующая стадия набухания — поглощение десятикратного объема растворителя — объясняется осмотически-ми явлениями. Набухание в современиой трактовке тесно связано с молекулярной структурой полимера. С термодинамической точки зрения процессы набухания ВМС и растворения низкомолекулярных веществ весьма сходны между собой набухание — явление,-характерное для полимеров. [c.285]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в той или иной степени в глобулу—полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимущественно внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках, а следовательно, и форму макромолекулы. [c.110]

Макромолекулы белков и других полимеров развертываются в адсорбционном слое (как и в нерастворимых пленках, см. раздел VIH. 4) таким образом, что гидрофильные части обращены к водной фазе, образуя в ней свободные петли и складки сегментов цепей. Прочность таких белковых слоев на границе воды с углеводородом (эмульсии), как показали работы Измайловой , на 2—3 порядка выше, чем на грайице с воздухом (нерастворимые пленки). Это может быть объяснено более полной развертываемостью макромолекул и образованием большого числа мак-ромолекулярных связей. Еще большей прочностью обладают смешанные пленки, образующиеся при введении маслорастворимых ПАВ в адсорбционный слой желатины (Измайлова). Ориентация молекул ПАВ полярными группами в сторону желатины создает дополнительные контакты. Эти пленки представляют большой интерес как модели биологических мембран. [c.260]

Согласно представлениям глобулярной теории белков, развитой главным образом трудами советских исследователей (Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в тон или иной степени в глобулу- полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимуществеипо внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках и, следовательно, форму макромолекулы. [c.102]

Биол. макромолекулы (белки, нуклеиновые к-ты) и их модели (полипептиды, полинуклеотиды) в р-рах могут иметь специфич. конформации, стабилизированные внутримол. взаимодействием. Так, нативные глобулярные конформации белков в водном р-ригеле стабилизированы водородными связями и гидрофобными взаимодействиями неполярных групп атомов. Полярные группы на пов-сти глобулы обеспечивают ее р-римость. При изменении состава и св-в р-рителя, pH и ионной силы р-ра или при изменении т-ры происходят виутримол. конформац. переходы типа спираль-клубок и глобула-клубок, что приводит к резкому изменению всех св-в Р. п. [c.190]

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет 0,75 для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают утоплены внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран. [c.96]

Молекулы воды образуют водородные связи не только друг с другом, но н с полярными группами растворенных соединений. В го же время любая группа, способная образовывать водородные связи с другой группой, может образовать водородные связи примерно такой же прочности и с молекулами воды. Именно поэтому водородные свяэи далеко не всегда способствуют ассоциации малых молекул в водных растворах. Если в неполярном растворителе какие-либо полярные молекулы прочно связываются друг с другом за счет водородных связей, это отнюдь не означает, что они будут ассоциировать и в воде. Что же в таком случае позволяет биохимикам утверждать, что водородные связи играют огромную роль в формировании структуры макромолекул и при взаимодействии биологически важных соединений Дело в том, что равновесие между состояниями, при которых пары взаимодействующих молекул в воде связаны друг с другом водородными связями или диссоциированы, легко смеш,ается в ту или другую сторону. Так, например, белки и нуклеиновые кислоты могут образовывать компактные структуры за счет внутримолекулярных водородных связей между определенными группами или же денатурировать вследствие образования водородных связей между данными группами и молекулами воды, причем разница в свободных энергиях этих двух состояний сравнительно невелика. [c.247]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

ОН и др.) связывают такое же количество воды, как и в молекулах жирной кислоты или спирта. Расчеты сольватации полимеров по числу полярных групп в 1 юлекуле, с учетом данных табл. 15, хорошо сходятся с прямыми весовыми определениями сольватации (в граммах растворителя на 1 г полимера), которые для ряда белков в воде составляют 0,25—0,35 г/г, для нитроцеллюлозы в ацетоне 0,47 г/г, для крахмала—0,35 г/г, и др. Этот результат показывает, что при сольватации молекулы растворителя располагаются в виде одного слоя лишь вокруг полярных групп полимера, приблизительно пропорционально их содержанию в цепи. Неполярные участки, лежащие между полярны1 ш группами в полимерах, и составляющие, например, в белках или нитроцеллюлозе около половины веса полимера, остаются свободными от растворителя, т. е. топография гидратного слоя выражается рядом островков на молекуле полимера. На каждом из этих центров сольватации связанные 1 юлекулы растворителя обладают определенной продолжительностью жизни и статистическое равновесие связывания и освобождения молекул растворителя на сотнях центров, существующих в 1 юлекуле полимера, аналогично электрохимическому равновесию при ионизации поливалентных электролитов (стр. 105) или динамическому равновесию адсорбции-десорбции, выражаемому изотермой Лангмюра (стр. 93), хотя лишь в последнем случае процесс происходит на физической поверхности раздела. Этим объясняется, почему сольватационное равновесие или взаимодействие полимерных 1 юлекул в растворе иногда выражают уравнением адсорбционной изотермы или говорят об адсорбции молекул растворителя молекулами полимера. В наличии внутренней связи этих различных процессов заключается одна нз характерных особенностей коллоидных систем, которая отсутствует в растворах низко молекулярных веществ (см. главу первую). [c.175]

В отличие от лиофобных золей, растворы высокомолекулярных веществ являются термодинамически устойчивыми обратимыми истинными растворами. Они подчиняются правилу фаз и их устойчивость определяется соотношением энергетического (ДЯ) и энтропийного (ТД5) членов в уравнении (VIII. 1). Для растворов полярных полимеров, обычно обладающих жесткими цепями, основное значение имеют изменения ДЯ, в значительной мере зависящие от сольватации. Тепловые эффекты, изменения упругости пара, сжимаемости и других свойств растворов при сольватации указывают, что наиболее прочно связанная часть растворителя составляет около одного слоя молекул вокруг полярных групп полимера (табл. 15). Для растворов неполярных полимеров с гибкими цепями основное значение имеют изменения энтропии смешения, во много раз превышающие идеальные значения, и непосредственно связанные с гибкостью макромолекул в растворах. Различные соотношения ДЯ и Д5, приводящие к возможности самопроизвольного растворения полимеров (Д2<0) приведены в табл. 16. Нарушение устойчивости растворов полимеров при понижении температуры, добавлении нерастворяющей жидкости или высоких концентраций солей приводит к различным случаям расслоения на две фазы, выпадения полимеров, высаливания белков и др. Зависимость растворимости полимеров от молекулярного [c.196]