Комплекс пируватдегидрогеназный

Рис. 10.8. Механизм действия пируватдегидрогеназного комплекса.

В состав коферментов пируватдегидрогеназного комплекса входят витамины [c.542]

Теперь можно подвести итог тому, каков энергетический выход при окислении молекулы глюкозы, осуществляемом в максимально отлаженной энергетической системе, функционирующей в эукариотных клетках гликолиз—>ЦТК— -дыхательная цепь митохондрий. На первом этапе в процессе гликолитического разложения молекулы глюкозы образуются по 2 молекулы пирувата, АТФ и НАД Н2. Конечными продуктами реакции окислительного декарбоксилирования 2 молекул пирувата, катализируемой пируватдегидрогеназным комплексом, являются 2 молекулы ацетил-КоА и НАД Н2. Окисление 2 молекул ацетил-КоА в ЦТК приводит к образованию 6 молекул НАД Н2 и по 2 молекулы ФАД Н2 [c.366]

Рис. 16-5. Электронная микрофотография пируватдегидрогеназного комплекса, выделенного из клеток Е. соН. Видно, что частицы комплекса состоят из субъединиц.

Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название пируватдегидрогеназный комплекс . [c.344]

Регуляторным ферментом в глюконеогенезе является пируваткарбоксилаза, катализирующая первую необратимую реакцию этого процесса. Положительным аллостерическим эффектором фермента (активатором) является ацетил-КоА. Поэтому биосинтез глюкозы происходит тогда, когда в митохондриях накапливается больше ацетил-КоА, чем требуется для ЦТК. Кроме того, ацетил-КоА является ингибитором пируватдегидрогеназного комплекса, т. е. замедляет окисление пирувата и способствует биосинтетическому превращению его в глюкозу. [c.276]

Следует иметь в виду, что в то время как Е. соИ, культивируемая в анаэробных условиях, вырабатывает пируват-формиат-лиазу, в присутствии воздуха эта же бактерия синтезирует пируватдегидрогеназный комплекс, содержащий липоевую кислоту (рис. 8-17). [c.275]

Процесс катализируется пируватдегидрогеназным комплексом и практически необратим. В результате образуется ацетил-КоА, содержащий высокоэнергетическую тиоэфирную связь, ацетильная группа с которого переносится на неорганический фосфат, что приводит к образованию ацетилфосфата и регенерированию кофермента А [c.228]

Пируват, образовавшийся в цитоплазме клетки, поступает в митохондрии, где он превращается в ацетил-КоА и Oj, при действии сложноорганизованного мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса (ПД-комп-лекс). В состав ПД-комплекса (табл. 19.1) входят три сложных фермента, коферменты которых достаточно прочно ассоциированы с апоферментами, и два кофермента — легко диссоциирующие (HS-KoA и НАД ). [c.261]

В результате ЦТК - вместе с реакциями гликолиза и пируватдегидрогеназным комплексом - включает 19 реакций, приводящих к полному разложению молекулы глюкозы до шести молекул СО2. Количество молекул АТФ (или эквивалентных молекул ГТФ) представляет собой энергетический эффект ЦТК [c.84]

Малатдегидрогеназа Пируватдегидрогеназный комплекс [c.485]

Гликоген—главная форма запасания углеводов у животных и человека. Накапливается гликоген главным образом в печени (до 6% от массы печени) и в скелетных мышцах, где его содержание редко превышает 1%. Запасы гликогена в скелетных мышцах ввиду значительно большей массы последних превышают его запасы в печени. Гликоген присутствует в цитозоле в форме гранул диаметром от 10 до 40 нм. На электронных микрофотографиях гликогеновые гранулы выглядят плотными. Установлено, что эти гранулы, кроме гликогена, содержат ферменты, катализирующие синтез и распад гликогена. Однако гликогеновые гранулы отличаются от мультиферментных комплексов (например, от пируватдегидрогеназного комплекса). Степень структурной организации гликогеновых гранул ниже, чем в мультиферментных комплексах. Следует подчеркнуть, что синтез и распад гликогена в клетке осуществляются разными метаболическими путями. [c.321]

Основной реакцией, протекающей с участием ТПФ, является декарбоксилирование пирувата в составе пируватдегидрогеназного комплекса. Атом углерода, находящийся между атомами азота и серы тиазолового кольца ТПФ, ионизируется и образует карбанион, который легко присоединяется к карбонильной группе пирувата. Положительно заряженный азот в кольце ТПФ принимает на себя электроны, стабилизируя формирование отрицательного заряда, необходимого для декарбоксилирования. Затем протонирование приводит к образованию гидроксиэтилтиаминпирофосфата. Конечным продуктом реакции является ацетилкофермент Л. На рис. 11 приведена [c.37]

Во время четвертой реакции происходит окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаровой кислоты с образованием высокоэнергетического соединения сукцинил-КоА. Механизм этой реакции сходен с таковым реакции окислительного декарбоксилирования пирувата до ацетил-КоА, а-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс напоминает по своей структуре пируватдегидрогеназный комплекс. Как в одном, так и в другом случае в реакции принимают участие 5 коферментов ТПФ, амид липоевой кислоты, HS-KoA, ФАД и НАД. [c.347]

Регуляция глюконеогенеза. Важным моментом в регуляции глюконеогенеза является реакция, катализируемая пируваткарбоксилазой. Роль положительного аллостерического модулятора этого фермента выполняет ацетил-КоА. В отсутствие ацетил-КоА фермент почти полностью лишен активности. Когда в клетке накапливается митохондриальный ацетил-КоА, биосинтез глюкозы из пирувата усиливается. Известно, что ацетил-КоА одновременно является отрицательным модулятором пируватдегидрогеназного комплекса (см. далее). Следовательно, накопление ацетил-КоА замедляет окислительное декарбоксилирование пирувата, что также способствует превращению последнего в глюкозу. [c.341]

Коферментами мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса являются [c.571]

Дальнейшие события развиваются в одном из трех направлений. В аэробных условиях происходит окислительное декарбоксилирование пирувата в соответствии со схемой, описанной в 4.1 для окислительного декарбоксилирования Of-кетокислот. В данном случае оно протекает в комплексе из трех ферментов, называемом пируватдегидрогеназным комплексом. Итогом этого процесса является [c.348]

Для бери-бери характерны мышечная слабость, истощение, плохая координация, периферический неврит, спутанность сознания, апатия, снижение частоты сердечных сокращений и увеличение размеров сердца. Болезнь может также сопровождаться опуханием или отеком конечностей. Наиболее частой причиной смерти служит сердечная недостаточность. Особенно тяжело бери-бери протекает у грудных детей, матери которых не получают достаточного количества тиамина. При бери-бери в крови резко возрастает концентрация пирувата, что подтверждает участие тиаминпирофосфата в качестве кофермента в пируватдегидрогеназном комплексе (разд. 16.2). Введение [c.828]

Наиболее детально вопрос о распределении биохимических процессов между клеточными органеллами изучен на примере митохондрий. Главным назначением митохондрий является окислительное фосфорилирование. В митохондриях происходят такие процессы, как цикл трикарбоновых кислот, окисление жирных кислот, собственно окислительное фосфорилирование и некоторые другие превращения, о которых будет сказано ниже. Системы, осуществляющие перечисленные процессы, распределены между различными отделами митохондрий. Так, комплекс белков, осуществляющих перенос электронов от NAD-Н к молекулярному кислороду и сопряженное фосфорилирование АДФ, полностью вмонтирован во внутреннюю митохондриальную мембрану. Цикл трикарбоновых кислот функционирует в митохондриальном матриксе, за исключением стадии дегидрирования сукцината, которое осуществляется с помощью сукцинат дегидрогеназы, также входящей в состав внутренней мембраны. Пируватдегидрогеназный комплекс и система ферментов, катализирующих окисление жирных кислот, поставляющие ацетил-СоА в цикл трикарбоновых кислот, целиком сосредоточены в матриксе. [c.433]

Ниже мы увидим, что регуляция активности пируватдегидрогеназного комплекса составляет один из важных элементов в биологическом контроле дыхания. [c.482]

Суммарную реаьщию, катализируемую пируватдегидрогеназным комплексом, можно представить следующим образом [c.345]

Пируватдегидрогеназный комплекс регулируется также путем аллостерической [c.494]

Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

В то время как при использовании ферментов из растительных тканей реакция (XI.146) является легко обратимой, ферменты из некоторых бактерий или выделенный пируватдегидрогеназный комплекс (см. стр. 296) не катализируют образования свободного ацетальдегида, и это соединение может играть роль только акцептора, но не донора карбонильной группы. Ацетоин в присутствии соответствующей дегидрогеназы может служить еще одним акцептором электронов и обеспечивать реокисление восстановленного НАД через реакцию [c.294]

Активность пируватдегидрогеназного комплекса тканей многих млекопитающих частично контролируется механизмом фосфорилирование — дефосфорилирование [138, 139а]. Фосфорилирование субъединицы декарбоксилазы (дегидрогеназы) АТР-зависимой киназой приводит к образованию неактивного фосфофермента. Особая фосфатаза реактивирует дегидрогеназу (рис. 6-15). [c.272]

Скорость окислительных стадий цикла определяется скоростью реокисления NADH в цепи переноса электронов. При некоторых условиях ее может лимитировать скорость поступления Ог. Однако в аэробных организмах она обычно определяется концентрацией ADP и (или) Р , доступных для превращения в АТР в процессе окислительного фосфорилирования (гл. 10). Если в ходе катаболизма образуется больше АТР, чем это необходимо для энергетических потребностей клетки, концентрация ADP падает до низкого уровня, выключая, таким образом, процесс фосфорилирования. Одновременно АТР, присутствующий в высоких концентрациях, действуя по принципу обратной связи, ингибирует процессы катаболизма углеводов и жиров. Это ингибирование осуществляется во многих пунктах метаболизма, часть которых показана на рис 9-3. Важным участком, на котором осуществляется такое ингибирование, является пируватдегидрогеназный комплекс (гл 8, разд К2) [19]. Другим таким участком сложит цитратсинтетаза— фермент, катализирующий первую реакцию цикла трикарбоновых кислот [20]. Правда, существуют сомнения относительно того, имеет ли такое ингибирование физиологическое значение [16]. Уровень фосфорилирования аденилатной системы может регулировать работу цикла еще и другим способом, связанным с потребностью в GDP на стадии е цикла (рис. 9-2). В митохондриях GTP в основном используется для превращения АМР в ADP. Следовательно, образование GDP зависит от АМР — соединения, которое образуется в митохондриях при использовании АТР для активации жирных кислот [уравнение (9-1)]. [c.324]

Следующая реакция - превращение а-кетоглутарата в сукцинил-КоА - сходна с пируватдегидрогеназной реакцией. Реакция катализируется комплексом трех ферментов и пяти коферментов. В результате такого окислительного декарбоксилирования образуется макроэргическое соединение - сукцинил-КоА и синтезируется еще одна молекула НАДН. [c.83]

Некоторые исследователи склонны рассматривать, и не без основания, существование пятого уровня структурной организации белков. Речь идет о полифункциональных макромолекулярных комплексах, или ассоциатах из разных ферментов, получивших название метаболических олигомеров, или метаболонов, и катализирующих весь путь превращений субстрата (синте-тазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь). [c.71]

Кофермент А участвует в сложной реакции дегидрирования и декарбоксилирования пировиноградной кислоты, при которой высвобождается ацетат, акцептируемый КоА, аккумулируя при этом часть высвобождаемой энергии в виде макроэргической связи. Эта реакция осуществляется ферментными системами, состоящими из пируватдегидрогеназного комплекса и других ферментов [224 ] при участии коферментов никотинамидадениндинукле-отида (НАД), тиаминдифосфата (ТДФ), флавинадениндинуклеотида (ФАД) и липоевой кислоты (ЛК) [c.90]

Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты Пируватдегидрогеназа (пируватдегидрогеназный комплекс) Окисление 2НАДН в дыхательной цепи б [c.352]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

В аэробных условиях, когда регенерация NAD происходит в результате окисления NAD-H кислородом в цепи переноса эле <тронов, к этому скромному итогу сразу добавляется еще шесть молекул АТФ, образуюни1хся результате окислительного фосфорилирования двух молекул NAD-И. Столько же молекул АТФ образуется в результате появления еще двух молекул NAD-H при функционировании пируватдегидрогеназного комплекса. С учетом сопутствующего фосфорилирования АДФ стехиометрические уравнения для трех вариантов гликолиза можно записать в виде [c.350]

Вйжно отметить, что процесс, катализируемый пируватдегидрогеназным комплексом, в животных тканях необратим. Это подтверждено изотопным методом, при помощи которого было показано, что радиоактивная Oj не присоединялась вновь к ацетил-СоА, т.е. образования пирувата, меченного по карбоксильной группе, не происходило. [c.482]

У строго анаэробных бактерий пируватдегидрогеназный мультифер-ментный комплекс отсутствует. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология