Пептиды скорость роста цепи

Ацетильные группы отщепляются от готового полимера с помощью мягкого гидролиза в водном аммиаке при комнатной температуре. В настоящее время разработаны некоторые еще более эффективные методы защиты боковых групп с помощью более сложных органических соединений. Однако мы их не будем касаться. При получении полипептидов, как во всякой реакции поликопденсации или полимеризации, мы должны различать реакции инициирования и реакции роста цепи полимера. Реакции обрыва цепей в данном случае можно избежать, и все цепи могут расти вплоть до полного исчерпания. мономера. При этом необходимо, чтобы полимерные цепи находились в растворе или в набухшем состоянии и концевая аминогруппа была доступна реакции с мономером. При достаточно эффективном инициаторе (например, не слишком слабом амине) степень полимеризации (средпечислен-ная) попросту равна числу молей прореагировавшего мономера, деленному на число молей инициатора. Это означает, что все молекулы инициатора вступают одновременно в реакцию с молекулами мономера и все цепи растут одновременно и без обрыва. При таких условиях константы скоростей инициирования и роста окажутся одпого порядка. Скорость роста цепи определяется реакционоснособпостью мономера. Реакционоспособность различных карбоксиангидридов чрезвычайно различна и сильно зависит от природы аминокислоты. При этом она относительно мало зависит от природы пептида, аминогруппа которого присоединяет к себе данное звено. [c.39]

Например, если полимеризация, протекающая при начальном отношении М/1=20, прошла на 98%, кц, равно 0,035 л-моль -сек-При последующих добавках мономера и растворителя, приводящих к отношению М/1 = 12, возобновляется реакция, которая имеет псевдо-мономолекулярный характер и константу скорости второго порядка кг, равную 0,038 л-моль -сек -. Из этого следует, что концентрация растущих полимерных цепей и константа скорости их роста не изменились после того, как полимер достиг критической длины 8—11 звеньев. На этом основании Лундберг и Доти сделали вывод, что медленная стадия реакции относится к росту на статистическом клубке пептидов низкого молекулярного веса, а быстрая стадия — к росту на молекулах в спиральной форме. В соответствии с этой гипотезой в процессе полимеризации при начальном отношении М/1 =4 реакция роста цепи имеет одну медленную стадию, й,п = 0,007 л-моль- -сек- -. Очевидно, что спирали не могут образовываться при таких низких степенях полимеризации, поэтому быстрая стадия реакции отсутствует. [c.612]

Скорость роста пептидных цепей можно оценить по данным, представленным на рис. 5-4. В этом опыте единственный вид мРНК ВТМ, кодирующей белок массой 116000 Да, транслировался в лизате ретикулоцитов кролика в присутствии 8-метионина. Пробы отбирали с интервалами в одну минуту и анализировали с помощью электрофореза в полиакриламидном геле. Продукты трансляции определяли с помощью радиоавтографии. Как следует из рисунка, размер наиболее крупных пептидов увеличивается с продлением периода трансляции. [c.13]

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология