Конкурирующие субстраты

Рис. 64. График в координатах Лайнуивера-Берка для реакции двух конкурирующих субстратов (5а-андростан-3-16-диона и 5а-ан-дростан-З-она) с одним ферментом — кортизонредуктазой. Отношение концентрации второго субстрата к первому равно (а) — 0 (б) —10 (б)—30

Специфичность ферментов по отношению к конкурирующим субстратам [c.124]

Специфичность в отношении конкурирующих субстратов зависит от относительной прочности связывания ферментом их переходных состояний. Комплементарность фермента переходному состоянию субстрата позволяет достичь максимально высокой специфичности, поскольку этим обеспечивается оптималь- [c.334]

Реакцию двух конкурирующих субстратов с одним ферментом (не образующих смешанный тройной комплекс) можно записать в следующем виде [c.230]

В работе [18] изучалась кинетика реакции двух конкурирующих субстратов (5а-андростан-3,16-диона и 5а-андростан-3-она) [c.123]

Реакции с двумя конкурирующими субстратами [c.159]

Если два субстрата реагируют конкурентно, то относительная реакционная способность определяется относительными скоростями переноса электрона на два конкурирующих субстрата. Когда же субстраты реагируют изолированно, общая активность определяется не только событиями, происходящими на стадии роста цепи, но также и относительными скоростями инициирования и обрыва цепи. Примеры проявления эффекта вовлечения встречаются и в других случаях установления относительной реакционной способности [90]. [c.230]

Следовательно, фермент выбирает тот или иной из конкурирующих субстратов в зависимости от -значения а не только [c.227]

Рис. 85. Графика координатах Лайнуивера — Бёрка для реакции Двух конкурирующих субстратов (5а-ан-дростан-3,16-дион и 5а-андростан-3-он) с одним ферментом— кортизон-редуктазой (схема 6.55) [41], если отношение концентраций второго субстрата к первому равно

Несколько по-иному подошли В. В. Лалов и В. А. Гарбалин-ский [104] к использованию теории ферментативных процессов для описания кинетики роста популяции дрожжей на жидких парафинах. Они предположили, что фермент, участвующий в реакции узкого места, не обладает строгой специфичностью и может катализировать превращение нескольких конкурирующих субстратов. [c.79]

Ниже будет показано [уравнение (3.41)], что этот вывод справедлив для любой концентрации субстрата. Мы покажем также [уравнение (3.44)], что параметр к а. 1К1л определяет специфичность действия фермента при наличии конкурирующих субстратов. [c.117]

Отсюда следует важный вывод специфичность, т. е. выбор ферментом только одного из двух конкурирующих субстратов, определяется отнощением са1/Дм, а не параметром Км как таковым. Поскольку ксг1/Км не зависит от непродуктивного связывания или накопления промежуточных соединений, эти факторы не влияют на специфичность (гл. 11). [c.124]

Специфичность фермента, заключающаяся в его способности распознавать один из конкурирующих субстратов, не зависит от того, какой из трех перечисленных выше механизмов имеет место. Подробно этот вопрос обсуждается в гл. 11, но по существу все дело здесь в том, что специфичность зависит от ксз11Кк, а напряжение и непродуктивное связывание не влияют на эту величину [уравнения (10.10) и (3.36)]. Из уравнения (10.15) видно, что индуцированное соответствие просто изменяет параметр ксйу/Км для активной конформации фермента в равной мере по отношению ко всем субстратам (т. е. в /С раз). [c.315]

Центральную проблему специфичности можно сформулировать так каким образом фермент отличает специфический субстрат от другого, меньшего или равного ему по размеру (изо-стерического) субстрата Отличить больший по размеру субстрат от специфического субстрата нетрудно, поскольку полость фермента, в которой происходит связывание, может быть достаточно велика, чтобы связать небольшой специфический субстрат, но слишком мала, чтобы в нее поместилась более крупная молекула конкурирующего субстрата. Однако небольшой по размерам субстрат не встречает таких стерических препятствий. В этом случае энергия связывания, используемая в катализе, будет меньше. Такие примеры были рассмотрены в разделе, посвященном сериновым протеазам. Большие по размеру производные ароматических аминокислот не могут связываться небольшим связывающим карманом эластазы в отличие от меньших по размерам производных аминокислот, способных связываться и реагировать с химотрипсином. Однако, как обсуждалось в начале предыдущей главы, реакции с участием меньших по размеру субстратов характеризуются значительно меньшими значениями параметров йса1 и кса /Кж- Различить субстраты не составляет труда и в том случае, если между ними имеются существенные стереохимические различия. Как указывалось в конце гл. 2, при замене Ь-аминокислоты О-аминокис-лотой происходит такая перестановка двух групп у хирального атома углерода, что продуктивное связывание субстрата становится невозможным. [c.329]

В гл. 3, разд. Ж.2 было показано, что специфичность в случае конкурирующих субстратов определяется величиной са1//См. Если скорость реакции с участием специфического субстрата А обозначить через Уа, а соответствующую скорость для конку= рирующего субстрата В — через Vв, то можно записать [c.331]

Может ли увеличиться специфичность при связывании с ферментом, имеющим несколько центров связывания, более чем одной молекулы субстрата Такая возможность не исключается для систем in vitro, когда присутствует только один субстрат и анализируется абсолютная скорость, а не различие между субстратами. Однако в реальных биологических системах, где имеются специфические и конкурирующие субстраты, специфичность увеличиваться не может, поскольку в реакции участвуют смешанные комплексы, содержащие фермент и оба субстрата. Это можно показать с помощью формальных термодинамических выкладок. Рассмотрим случай, когда реакционной способностью обладает половина активных центров, и одна молекула субстрата, S, связывается с ферментом, но не претерпевает химических превращений с образованием продукта в отличие от [c.333]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология