Лайнуивера Берка координаты

Рис. 36. Определение максимальной скорости и кажущейся константы Михаэлиса для гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-ва-лина, катализируемого а-химотрипсином, в координатах Лайнуивера-Берка

Рис. 64. График в координатах Лайнуивера-Берка для реакции двух конкурирующих субстратов (5а-андростан-3-16-диона и 5а-ан-дростан-З-она) с одним ферментом — кортизонредуктазой. Отношение концентрации второго субстрата к первому равно (а) — 0 (б) —10 (б)—30

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 39) видно, что ингибирование ферментативной активности имеет неконкурентный характер, и прямая в координатах (уо/ ь [I]) указывает на полный неконкурентный тпп ингибирования (рис. 40). Для определения величины К1 можно использовать или координат ты Vй Vl, [I]), прямая линия в которых имеет тангенс угла наклона, равный 1//С1 (рис. 40) или координаты Диксона (рис. 41). [c.100]

Как отмечалось в теоретическом введении к настоящей главе, параллельность прямых в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 44) может указывать на бесконкурентный (схема 5.13, а = р < 1) или антиконкурентный (схема 5.13, Р = О, Кэ = °о) характер ингибирования, различить которые можно построением в координатах Диксона (1/и, [c.103]

В случае смешанных типов ингибирования или активации графики в координатах Лайнуивера-Берка имеют вид пучка прямых, соответствующих различным концентрациям эффектора и пересекающихся в общей точке в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте (в зависимости от числовых значений а и р и соотношения между ними). Координаты точки пересечения во всех случаях являются следующими [4] [c.82]

Таким образом, совместное применение координат Лайнуивера-Берка и Диксона позволяет выявить некоторые варианты нетривиальных типов ингибирования. [c.84]

Существуют различные способы линеаризации зависимости начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Наиболее распространенным способом является линеаризация экспериментальных данных в координатах (1/у, 1/[S]q), называемых координатами Лайнуивера-Берка или координатами двойных обратных величин . Как следует из выражения [c.79]

Очевидно, что выражение (5.27) в общем виде линеаризуется в координатах Лайнуивера-Берка и лишь в отдельных случаях в координатах Диксона, давая тем самым дополнительную возможность для подбора подходящего механизма, описывающего изучаемую ферментативную реакцию. Рассмотрим некоторые частные случаи схемы (5.13), приводящие к нетривиальным типам ингибирования. [c.83]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 48) видно, что влияние катионов g + на ферментативную реакцию [c.106]

Обрабатывая данные табл. 9 в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 38) находим значение /Ст(каж) при [1] =0 и значения АГт(каж) при двух концентрациях ингибитора. Откладывая найденные значения констант Михаэлиса в координатах (каж)/А т (каж)-[I]), получим прямую линию, тангенс угла наклона которой равен 1К [c.100]

Обработкой данных табл. 18 в координатах Лайнуивера-Берка можно показать, что профлавин является конкурентным ингибитором а-химотрипсина. Однако зависимость в координатах (Кт(кяж), [I]) в данном случае является нелинейной (рис. 68), в отличие от простого конкурентного типа ингибирования. Одной из возможных причин подобной зависимости может быть связывание с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора [c.141]

Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера-Берка. Представьте эти уравнения в графическо.м виде для трех разных начальных концентраций ингибитора (включая Ello = Р)- Об1 Ясните, как можно определить константу ингибирования. [c.237]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 42) очевидно, что н-бутанол ингибирует ферментативную реакцию по [c.102]

Для нахождения значений индивидуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный 3 настоящей главы. Согласно данному методу, в координатах Лайнуивера-Берка прямые, соответствующие различным концентрациям дополнительного нуклеофильного агента, пересекаются в левом [c.157]

Тогда в так называемых координатах Лайнуивера—Берка зависимость /у от 1/[А1] получается в виде прямой с угловым коэффициентом, равным 1/(А 2АГ [С]о[Л2]о)- Пересечение прямой с ординатой и абсциссой соответствует величинам 1/(А 2[С]о[А2]о) иЛГ Естественно, графики любой зависимости от 1/[А1]о по данным нескольких экспериментов и зависимости /v от 1/[А1] по данным одного эксперимента будут совпадать друг с другом. Этот результат служит подтверждением отсутствия ингибирования катализатора продуктом. [c.67]

Ответ Й2=0,572 сек-, Л з МО-з М (A=5,б 10-з М р=18. 5-18 Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 49) видно, что активатор увеличивает в одинаковой степени значения кат и /Ст(каж), ЧТО соответствует случаю бесконкурентной активации (а = р> 1, см. схему 5.13 и выражение 5.14), Таким образом, данная ферментативная реакция описывается схемой [c.106]

В разделе нуклеофильного катализа описаны интегральный и дифференциальные методы проверки адекватности такого уравнения и определения параметров к и к" из кинетических зависимостей Сд от 1. Серии кинетических экспериментов с варьируемыми значениями Сь и См позволяют определить также и все входящие в А и к" значения констант равновесия К, К2 и /(4 и константы скорости к . В частности, преобразование уравнения (111-49) в координатах Лайнуивера — Берка при дифференциальном методе обработки кинетических кривых дает [c.203]

Решение а) способ Лайнуивера - Берка заключается в построении графика в координатах двойных обратных величин , на основании полученного из уравнения Михаэлиса — Ментен соотношения (рис. 8.1) [c.248]

По результатам обработки кинетических кривых по начальным скоростям в координатах Лайнуивера-Берка получены значения констант К.1, йр, (/ эп). Их значения приведены в табл. 2. Однако предварительный расчет изменения значений концентраций гидроперекиси во времени по уравнению, соответствующему схеме реакций (1) и (2), показал, что почти во всех случаях катализа расчетные кривые оказываются ниже экспериментально найденных значений концентраций. Данный факт указывает на наличие торможения в процессе распада гидроперекиси. [c.49]

Так как изменение ионной силы раствора избирательно влияет лишь на константу скорости ацилирования, для раздельного определения индивадуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный в 2 настояшей главы. Согласно этому методу, в координатах Лайнуивера-Берка семейство [c.157]

Зависимость начальной скорости окисления о-дианизидина при pH 7,0 от концентрации одного из субстратов при насыщающей концентрации другого для пероксидазы из здоровых и зараженных тканей табака сорта Ксанти и Самсун имеет гиперболический характер (рис. 17, 18). Аналогичный характер указанная зависимость имеет для пероксидазы растений табака сорта Ксанти при pH 5,0 [Воронова и др., 1981]. Обработка экспериментальных данных в координатах Лайнуивера—Берка позволила сделать вывод, что окисление о-дианизидина, катализируемое пероксидазой табака, подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен. Константы Михаэлиса для различных пероксидаз были получены из двух вариантов зависимостей I) не меняли концентрацию пероксидазы или ДНд, но меняли количество Н2О2 (рис. 17, 18, [c.81]

Если экспериментальные аномалии появляются при низких концентрациях субстрата, то соответствующие точки будут находиться только в правой части графика, построенного в координатах обратных величин (рис. 6.8). Следовательно, эти аномалии не должны мешать расчету величин Км и Утах- Если же отклонения от линейносги будут обнаруживаться при высоких концентрациях субстрата, то соответствующие точки будут находиться рядом с точкой пересечения и возникнет необходимость в экстраполяции линейных участков полученной кривой. В таких случаях может быть использована другая форма уравнения Лайнуивера — Берка. Если умножить обе части уравнения (6.48) на [5], то получим [c.346]

При обработке кинетических кривых по начальным скоростям получили линейную зависимость последних от концентрации катализатора, что свидетельствует о первом порядке реакции по катализатору. Более сложная зависимость с насыщением установлена при аналогичном исследовании порядка реакции по гидроперекиси. Эти результаты вполне согласуются с найденными в [2] закономерностями катализированного распада других органических гидроперекисей. При обработке кинетических кривых разлол<ения -идронерекиси ио начальным скоростям в координатах Лайнуивера-Берка были получены линейные зависимости, которые подтверждают известную схему ка гализирован-ного распада гидроперекисей [c.49]

Наиболее распространенным является последний способ линеаризации (координаты Лайнуивера —Берка, l/r—1/ ), однако наилучщий результат дает, по-видимому, первый (С/г—С). [c.149]

Две переменные V и [5] теперь удобно разделены, и если построить график в координатах то мы должны получить прямую линию с наклоном, равным Км/Утах, пересекающую ось 1/и в точке 1/Уюах. Использование уравнения Лайнуивера — Берка действительно позволяет представить результаты изучения кинетики многих ферментативных реакций в виде прямых линий (рис. 6.8). Однако для некоторых ферментативных систем график, построенный в этих координатах, может отличаться от прямой линии. Это, возможно, обусловлено тем, что при избыточных концентрациях субстрата фермент может ингибироваться или активироваться субстратом. Для аллостериче-ских ферментов кривые насыщения субстратом обычно имеют [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология