Пространственная структура пептидов

КЛАССИФИКАЦИЯ ПРОСТРАНСТВЕННЫХ СТРУКТУР ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ [c.221]

М. М. Шемякин, Ю. А, Овчинников разработали методы синтеза полипептидов на полимерном носителе, послужившие началом создапия в СССР экспресс-методов синтеза полипептидов в промышленных масштабах. Ю. А. Овчинни ков с сотрудниками развил работы по анализу пространственной структуры пептидов и белков с помощью спектральных и расчетных методов. [c.696]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

Представление о пространственной структуре пептидов и белков, якобы "предопределенной конформацией остова", не следует ни из экспериментальных фактов, ни из результатов расчета. Оно родственно а-спиральной концепции и является следствием стереотипности мышления, а также, по-видимому, магии слов. Появление таких терминов, как "остов", "основа", "скелет", обычно связано с необходимостью подчеркнуть фундаментальные, самые существенные свойства структуры или ее частей, В лексикон исследователей пространственного строения пептидов и белков слова "пептидный остов" и "пептидный скелет" пришли от исследователей химического строения этих соединений. Там они совершенно точно передавали суть химической структуры изучаемых объектов. Но эти слова потеряли свой первозданный смысл и приобрели ложный, иллюзорный, как только стали употребляться в описаниях пространственного строения пептидов и белков. Основные цепи пептидных и белковых молекул обретают лишь видимость остова или скелета в нативных конформациях, т.е. в состоянии, когда реализована полная схема межостаточных невалентных взаимодействий, прежде всего, взаимодействий типа "боковая цепь - боковая цепь" и "боковая цепь - основная цепь". Вне этих взаимодействий, т,е, в условиях денатурации, видимость пропадает, иллюзия рассеивается и химическая основа пептидов и белков превращается в гибкую цепь, которая не может самостоятельно удерживать свою форму, В предположении об особой конформационной роли пептидного остова авторы [22] делают одно исключение, В связи с этим они замечают "Сказанное не относится к ситуации, когда следует учитывать дающие весьма существенный вклад в конформационную энергию электростатические взаимодействия ионогенных групп в этом случае конформация боковой цепи, несущей ионогенную группу, должна быть "приравнена" к конформации пептидного остова" [22, С, 36], Таким образом, в структурной организации пептидов особая роль отводится также электростатическим взаимодействиям и, прежде всего, взаимодействиям между заряженными группами. [c.399]

Пространственная структура пептидов [c.106]

Ю. А. Овчинников с сотрудниками осуществили исследования пространственной структуры пептидов и белков. [c.616]