Пептиды структура

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

Пептидную связь можно гидролизовать в кислой, щелочной среде и под действием ферментов, получив снова. аминокислоты. С помощью подходящей комбинации экспериментальных методов можно определить последовательность расположения аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. Эта последовательность называется первичной структурой пептида или белка. [c.191]

При нарушениях последовательности в синтезе пептидов наблюдаются принципиальные изменения структур высшего порядка. При твердофазном синтезе пептидов структуры высшего порядка, по-видимому, почти не изменяются, поскольку биологическая активность пептидов сохраняется. [c.179]

Структура гормона окситоцина была подтверждена синтезом (Дю Виньо, 1954), включающим конденсацию Ы-карбобензокси-З-бензилди-пепгида I с триамидом гептапептида II с помощью тетраэтилиирофое-фита. После удаления карбобензокси- и бензильных групп, защищавших амино- и сульфгидрильные группы соответственно в обоих пептидах, (образовавшийся нонапептид окисляли воздухом, в результате чего был получен окситоцин [c.697]

Первая группа — это пептиды, структура которых типична для белка — линейная цепочка, аминокислоты [c.81]

Встречающиеся в природе низкомолекулярные пептиды целесообразно разделить на две различные группы, беря за основу структурные и биосинтетические факторы. Пептиды, структура которых типична для белка, и пептиды со структурными характеристиками, не типичными для белка. [c.285]

В природе встречаются пептиды различных типов, однако значительная часть пептидов, структуры которых были установлены, содержит одну или большее число аминокислот, не входящих в состав белков. Так, в некоторых случаях в состав пептидов входят даже о-аминокислоты. Большинство наиболее хорошо исследованных пептидов содержит от трех до десяти аминокислотных остатков. [c.115]

МЬ сем. Пептид Структура Комплексы наиболее важных биологических свойств [c.303]

Рис. 39. Вторичная структура пептидов и белков

Для пространственного упорядочения молекул пептидов и белков исключительное значение имеет возможность сопряжения свободной пары электронов атома азота с карбонилом. Это ясно из следующих резонансных структур [c.190]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

ЗИ невозможно, и атомы, расположенные непосредственно у пептидной связи, лежат в одной плоскости. Это обстоятельство имеет огромное значение, поскольку принципиально определяет пространственную структуру молекул пептидов и белков. [c.191]

Необходимость использования разнообразных заш,итных групп вызывается тем, что при синтезе сложных полипептидов возникает необходимость избирательной защиты и снятия защиты в строго определенном месте полипептидной цепи, чтобы получить пептид нужной структуры. Избирательное снятие защитных групп чаще всего достигается регулированием pH среды. [c.347]

Строение коротких пептидов определяют последовательным отщеплением и идентификацией концевых аминокислот упомянутыми выше методами, а большие пептиды подвергают дополнительному расщеплению с последующими разделением и определением строения. Затем путем сложного сопоставления структуры различных участков пептидной цепи воссоздают полную картину расположения аминокислот в ма- [c.376]

Замечательные успехи в синтезе белков, достигнутые в последние годы, стали возможны после того, как Меррифилдом был разработан метод синтеза на твердом носителе. Принцип метода состоит в том, что исходная С-концевая аминокислота связывается ковалентно с нерастворимым полимером пространственной структуры и затем все последовательные стадии синтеза пептидной цепи проводятся на этом носителе. При этом отпадает необходимость выделения на каждой стадии синтеза полученных пептидов, так как они остаются привязанными к носителю, и становится возможным простой промывкой носителя удалять побочные продукты синтеза и непрореагировавшие исходные вещества. [c.381]

При анализе белковых веществ правомочна постановка задачи по определению не только элементарного, но и аминокислотного состава, а также последовательности сочетания отдельных аминокислотных остатков в полипептидных цепях. Вторая и третья задачи являются более актуальными для химии пептидов нащих дней, и сама их постановка и успешное решение отражают более глубокий уровень проникновения научного познания в структуру белковых тел. Не лишне отметить, что успехи координационной химии, накопление информации о формах и константах образования комплексных соединений в растворах делают современной задачу определения уже не только ионного (элементного), но и надмолекулярного состава растворов (образование. сольватов, молекулярных комплексов и т. п.). [c.18]

Молекулярные структуры на основе жирных кислот, их производных, витаминов, порфиринов, пептидов способны имитировать биологические процессы, протекающие в природе, они используются в биофизических, биохимических исследованиях и изучаются как потенциальные лекарственные препараты. [c.180]

Хотя пептиды этой группы и являются, строго говоря, гетеро-детными, но они столь близки между собой, что их удобно рассматривать в отдельном разделе как пептидные алкалоиды. Они были выделены в основном из растений семейства КЬатпасеае, и поскольку число установленных для этих пептидов структур составляет около 60, оказалось возможным приступить к установлению определенных хемотаксономических отношений между ними. [c.328]

Несмотря на то что карбодиимидному методу синтеза нуклеотидо-(Р- ,К)-пептидов свойственны некоторые недостатки, главным из которых является образование большого количества побочных продуктов, значительно снижающих выход основного соединения, метод этот очень прост, не требует подготовительных синтезов и тщательного высушивания растворителей. Особенно следует отметить возможность использования незащищенных нуклеотидов. Все это позволяет считать карбодиимидный метод удобным общим способом получения моно- и олигонуклеотидил-(5 - Ы)-амино-кислот и -пептидов (структур типа I), а также нуклеозид-5 -полифосфо-(Р- М)-аминокислот (типа IV). Кроме того, его можно рекомендовать для синтеза аминокислотных производных дезоксирибонуклеозид-5 - и З -фосфатов. [c.353]

Для оценки соответствия цистинсодержащих пептидов структуре нативного белка существенное значение имеет выход пептидов. Действительно, выделение пептида с высоким выходом служит наиболее убедительным доказательством того, что два остатка полуцистина связаны между собой в нативном белке. Считается вполне удовлетворительным, если выход составляет 50%, однако выход может быть занижен из-за механических потерь и неколичественного протекания реакции расщепления. Низкий выход пептидов не исключает иного распределения дисульфидных связей, и, следовательно, полученные данные могут быть признаны убедительными лишь при отсутствии противоречивых сведений, например если не будет найден цистинсодержа-щий пептид, включающий один из идентифицированных остатков полуцистина. [c.168]

Фермент благодаря своей жесткой трехмерной структуре образует каталитический центр, в котором и осуществляется каталитическая реакция. В то же время небольшой по размеру пептид имеет слабожесткую структуру и не обладает каталитическими свойствами. Интересно, что если ион металла связан с пептидом, то можег происходить гидролиз амидной связи, аналогичный гидролизу, наблюдаемому в присутствии гидролитических ферментов. Таким образом, гидролиз амидов (и эфиров) подвержен каталитическому действию различных ионов металлов, поскольку а-ами-ногруппа и кислород карбонильной группы — два хороших потенциальных лиганда при комплексообразовании. Другими словами, координированные лиганды (пептид) приобретают удивительную активность благодаря эффекту оттягивания электронной плотности положительно заряженными ионами металла. [c.352]

Известен широкий круг превращений ГАС, приводящих к продуктам, легко отделяемым, но не позволяющим точно реконструировать структуру исходных веществ. Это — процессы гидролиза эфиров и пептидов, каталитического гидрогенолитического элР1минпрования гетероатомов, термической, окислительной, азо-нолитической деструкции и т. д. Как правило, такие реакции проводят не для облегчения выделения отдельных групп соединений, а с целью структурного анализа продуктов фрагментации молекул, и потому они будут рассмотрены в разделе 1.2.5. [c.24]

Амиды кислот и другие производные аминокислот представляют интерес для изучения вопроса о генезисе нефти и в последнее время стали изучаться довольно интенсивно. Обнаружена специфичность состава этих соединений по сравнению с природными пептидами. Дальнейшие исследования порфирипов, производных аминокислот, изопреноидных структур и других фрагментов остат- [c.204]

Как можио выйти из этого положения Яспо, что прип-ципиально возможно два решения надо д,обиться либо количественных выходов на хпмпческпх стадиях — конденсации и снятия заш,ит, либо стопроцентной чистоты выделения, причем любое из этих решений должно быть совершенно общим, работающим для пептидов любой структуры. Первый путь, снимающий саму проблему выделения — безошибочный синтез, н настоящее время представляется нереальным мы пока пе знаем почти ни одной органической реакции, гарантирующей в общем случае стопроцентный выход продукта. Реальным оказался второй путь. Здесь было найдено великолепное по простоте и остроумию решепие носящее вполне общий характер, которое оказалось пригодным для синтеза не только полипептидов, но и других апериодических полимеров, в том числе нуклеиновых кислот. [c.225]

В конечном итоге Л. Н. Акимова и Н. И. Гаврилов [38, 39] пришли в заключению, что связи между дикетопиперазииами и пептидами осуществляются через карбонильные группы (в положении 2,5) первых и аминогруппы последних, причем эти связи называются алшаинньшп. Синтезированные модельные соединения такого типа ферментируются желудочным соком, что указывает на близость этих структур к природным белкам. [c.544]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — связь между углеродом карбонильной группы и азотом имидной группы аминокислотных остатков в белках и пептидах. С помощью П. с. об-разуется основная (пер-вичная) полипептидная структура белков. П. с. характеризуется сопряжением я-элек-тронов азота, углерода и кислорода, в результате чего она имеет характер частично двойной связи, что проявляется в уменьшении ее длины по сравнению с длиной ординарной связи С—N. В ре- [c.187]

За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Известны и другие ферменты с различным специфическим действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как амииопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов пе гидролизует пептиды с циклической структурой. [c.297]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]

Синтетические структуры на основе порфиринов, содержащие донорно-акцешорные заместители (аминокислоты, пептиды, хиноны), являются удобными моделями для изучения направленного переноса энергии и электронов в природных фотосинтетических процессах. Они могут быть использованы как катализаторы окисления органических субстратов и могут служить объектами исследования механизмов каталитических актов ферментных систем. [c.154]

Частичное упорядочивание, к которому приводит наш теоретико-графовый анализ, позволяет расположить структуры в соответствии с выбранными стандартами. Примерами являются сравнение дофаминов [9], обсуждение бензморфанов [10] и даже попытка установить связь с активностями небольших пептидов [11]. Совсем недавно последовательности цепей были использованы при разработке метода неэмпирического распознавания образов для классификации лекарственных препаратов, обладающих высокой активностью и различных по действию, — метода, в котором полностью отсутствует какая-либо подгонка параметров [12]. Послед- [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология