Пептидные биологическая роль

Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

Реакцию, в результате которой из аминокислот образуются белки, можно, вероятно, считать наиболее важной из всех обменных реакций, в которых участвуют аминокислоты. Об этом свидетельствует присутствие в белке больщинства природных аминокислот, а также огромное число данных о биологической роли самого белка. Между тем о механизме синтеза белков, осуществляемого почти всеми живыми клетками, известно очень мало. Опыты на животных различных видов с применением искусственных рационов ясно показали, что для осуществления синтеза белка должны быть налицо все необходимые аминокислоты. Это обстоятельство, а также недостаток сведений о последовательности аминокислот в пептидных цепях и о пространственном размещении последних в белках серьезно затрудняют дальнейшее продвижение. Тем не менее целый ряд искусных и остроумных подходов к этой проблеме позволил расширить наши познания в области синтеза пептидных связей некоторые из этих подходов обсуждаются ниже. [c.259]

Биологическая роль химотрипсина-гидролизовать белки в тонком кишечнике (рис. 8.6), Равновесие этой реакции сдвинуто почти полностью в сторону гидролиза (> 99%). Однако химотрипсин способен гидролизовать с высокой скоростью далеко не всякую пептидную связь. Он действует избирательно на пептидные связи, образованные карбоксильными группами аминокислот с ароматическими боковыми цепями-тирозина, триптофана и фенилаланина, а также аминокислот с гидрофобными остатками большого размера, например метионина (рис. 8.7). [c.154]

Полипептиды имеют очень большое значение для биологических процессов живых организмов. Учеными, например, доказано, что пептидные системы играют важнейшую роль в работе мозга. В мозгу уже открыты так называемые пептиды сна, памяти, страха и т. д. Эти исследования дадут новые мощные средства направленного, разумного воздействия на мозг, В гом числе для лечения многих психических заболеваний. [c.11]

В технике борьба с трением и износоустойчивость — проблема фундаментального значения. В живых системах, где механическое движение распространено универсально, та же проблема решается не менее универсально — при помощи гликопротеиновой смазки. Гликопротеины — биополимеры, включающие белковую и пептидную компоненты, ковалентно связанные с углеводной. Они выстилают в животных организмах все трущиеся поверхности кости в суставах, кровеносные сосуды, мочеполовые пути, поверхность тела рыб и т. д. Л у антарктических рыб определенные гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих замерзанию крови и других биологических жидкостей при отрицательных температурах. [c.6]

Рассмотрен подход к решению обратной структурной задачи, основанный на физической конформационной теории природных пептидов и белков, прежде всего оценке особой роли ближних взаимодействий в их структурной организации и использовании классификации пептидных структур на шейпы, формы и конформации. Показано, что можно добиться целенаправленного и контролируемого изменения структуры пептида за счет ближних взаимодействий простыми средствами, выработанными в процессе эволюции органического мира. Изложенный в книге подход к решению обратной задачи позволяет заранее, еще до синтеза и биологических испытаний целенаправленно конструировать модели искусственных аналогов, пространственные структуры которых отвечают низкоэнергетическим и физиологически активным конформационным состояниям природного пептида. Возможности теоретического моделирования искусственных аналогов продемонстрированы на конкретных примерах. Полученные результаты подтверждают необходимость его использования в изучении молекулярных механизмов функционирования пептидных гормонов, катализа ферментов, взаимодействий антител с антигенами и т.п. (см. гл. 17). [c.590]

Гормоны, секретируемые эндокринными железами, играют важнейшую роль для стимуляции действия этих желез кроме того, они стимулируют рост и развитие, а также функциональную активность некоторых тканей. В табл. 23.4.2 представлены некоторые полностью охарактеризованные пептидные гормоны, железы, их продуцирующие, а также кратко указана физиологическая функция. Этот перечень не претендует на полноту, но он дает общее представление и поясняет довольно путанную номенклатуру, возникшую в этой области. Для более детального ознакомления с эндокринологией, вопросами взаимоотношения структура — биологическая активность, а также с биохимией рекомендуем обзоры [9—11]. [c.288]

В присутствии катализаторов под действием кислорода воздуха егко де гидрируется в дисульфидное соединение — глутатион окисленный. Играет важ ную роль как фактор роста при делении клеток, клеточном дыхании и в биологическом пептидном синтезе.. [c.107]

Белки представляют собой нерегулярные линейные полимеры, которые построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью (—СО—ЫН—). Роль белков в жизни исключительно высока. Они составляют основу мускульных и нервных тканей человека и животных. В клетках все химические процессы осуществляются с участием биологических катализаторов —белков-ферментов. Пищевая ценность белков зависит от их аминокислотного состава, поскольку аминокислоты не синтезируются в организме. [c.14]

Существуют не только внутримолекулярные, но и межмолекулярные водородные связи с л-электронным взаимодействием. Они образуются в димерах карбоновых кислот (в), между пептидными группами белков и других соединений (г, д), между амидинными группировками (е) [297], между молекулами изатина (ж), молекулами индиго (з) и др. Так, например, при переходе изатина или индиго из кристаллического состояния в парообразное (от ассоциата к отдельным молекулам) происходит сильное изменение окраски. Пары индиго имеют красно-фиолетовую окраску длинноволновый максимум поглощения сдвинут на 100 ммк в сторону коротких волн по сравнению с кристаллами [292, 287]. В системах тн-мин +аденин, цитозин + гуанин также, по-видимому, образуются водородные связи с я-электронным взаимодействием. Эти системы входят в определенном отношении в состав ДНК клеток и играют большую роль в жизненно-важных биологических процессах [124]. [c.199]

Мы уже отмечали, что аналогичные явления встречаются и У других гормонов (в частности, у адренокортикотропина) и даже у ряда ферментов. Этот вопрос давно интересует ученых. С одной стороны, на этой основе можно искусственно создавать достаточно простые аналоги биологически активных природных веществ, без всяких архитектурных излишеств это и быстрее, и экономнее. И действительно, такие упрощенные фрагменты гормонов выпускаются уже в промышленности, например, полипептид с 1—24 последовательностью АКТГ (швейцарская фирма Сиба ). Но, с другой стороны, представляется странным — зачем природа, всегда являющаяся образцом целесообразности, допускает такое расточительство Так ли все просто Чтобы это понять, необходимо очень тщательно изучать сравнительное биологическое действие природного вещества и аналога на различных организмах, в различных состояниях и условиях функционирования, и искать, где проявится различие. Четкого ответа на этот вопрос пока не получено, но в ряде случаев (например, некоторые пептидные гормоны) удалось показать, что казавшаяся балластной часть молекулы играет важную роль в защитных реакциях организма (иммунохимический эффект). Напротив, в других случаях никаких последствий воздействия такого обрубленного соединения не обнаружено. Наука пока ищет правильный ответ [c.104]

Книга, написанная известными учеными ГДР, содержит основной материал по химии природных соединений, новейшие данные по синтезу ряда важных пептидных гормонов, их биологической роли в ней рассматриваются также структурные вопросы химии пептидов и белков. В книге удачио сочетается глубина изложения с широтой охвата материала. [c.4]

В учебнике нашли отражение современные представления о структуре и функциях молекул белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Разделы по химии биополимеров, как и ферментов, витаминов и гормонов, объединены по просьбе большинства рецензентов в первой части учебника. В главах, посвященных витаминам, гормонам и ферментам, представлены новые сведения о биологической роли и механизме действия этих соединений. Опущены данные о первичной структуре ряда пептидных и белковых гормонов, зато приведены новейшие результаты по биогенезу простаглан-динов и родственных соединений простациклинов, тромбоксанов и лейко-триенов. В главе Ферменты подробно рассмотрены проблемы медицинской энзимологии, включая некоторые вопросы инженерной энзимологии. [c.11]

Биологическая роль. Витамин К принимает участие в синтезе протромбина в печени, вероятнее всего, через ферментную систему. Получены доказательства, что витамин К необходим как стимулятор биосинтеза в печени минимум 4 белков-ферментов, участвующих в сложном процессе свертывания крови факторов И, УП, IX, X. В частности, имеются данные, что в молекуле указанных факторов обязательно присутствуют остатки карбоксиглутаминовой кислоты в молекуле активного протромбина таких остатков оказалось 10. Протромбин, являясь протеолитическим ферментом, расщепляет специфические пептидные связи растворимого белка крови фибриногена с образованием нерастворимого фибрина (см. главу 17). Показано, что у-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в молекуле белков, в частности протромбина, протекает посттрансляционно [c.217]

Биологическая роль самого (3-липотропина связана с фосфорилированием и активацией липазы, расщепляющей нейтральные жиры. Механизм действия этого гормона, как и других пептидных гормонов, связан с активацией аденилатциклазы и генерированием вторичных посредников гормонального сигнала. Для осуществления биологического действия р-липотропин контактирует с рецептором на поверхности жировой клетки, индуцирует образование цАМФ и активацию соответствующей протеинкиназы. [c.147]

Сегодня известны первичные структуры более 2000 белков, причем все возрастающая информация поступает из анализа нуклеотидной последовательности генов. Для тех, кто старается более глубоко понять язык аминокисютных последовательностей, доступен уже огромный материал — обширный текст, который в целом представляет собой существенные фрагменты книги жизни . Что может дать более глубокий его анализ Бесспорно, он совершенно необходим в изучении связи между строением и функцией отдельных представителей пептидно-белковой природы. Но, может быть, он приведет нас к открытию более общего белкового кода , позволит нам в будущем в той нли иной мере пр сказывать свойства белков по их первичной структуре. Это уже можно делать достаточно успешно в отношении пространственной структуры. А биологическая роль Вряд ли природа придумала аминокислотный алфавит из 20 букв случайно. Есть над чем подумать, и все возрастающий поток новых данных по аминокислотным последовательностям отнюдь не делает каждый новый шаг в этом направлении более скучным,— напротив, он воодушевляет нас, рождает новые пути и концепции и вновь и вновь обращает нас к вопросу о тайне химической азбуки живого. [c.81]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Биологическая роль тРНК состоит в следующем 1) она узнает, специфические аминоацил-тРНК-синтетазы, от которых акцептирует соответствующую активированную аминокислоту 2) принимает участие в реализации генетического кода путем считывания мРНК, в результате чего обеспечивается правильное встраивание аминокислоты в синтезирующуюся полипептидную цепь белка 3) после каждого образова-- НИЯ пептидной связи удерживает синтезирующуюся полипептидную цепь на рибосоме - [c.84]

Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы а-ННг и а-СООН длинных полипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и металлоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они ие обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди (И) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно. [c.274]

Большое внимание было уделено изучению различных белковых компонентов наиболее интересного из миксовирусов — вируса гриппа и различных его штаммов. По имеющимся данным, молекулярный вес белка нуклео-капсида этого вируса (38% от суммарного белка) составляет примерно 40 000 [283]. Пептидные карты, полученные в результате триптического гидролиза капсидиого белка из различных штаммов этого вируса, очень сходны между собой. В отличие от этого гемагглютинин оболочки (37%) у разных штаммов сильно различается. Он состоит, но-видимому, из пептидных цепей с аспарагиновой кислотой на N-конце средний молекулярный вес составляет в этом случае 60 ООО. Почти ничего не известно о химической природе нейраминидазы этого вируса. Ее константа седиментации намного выше, чем у соответствующих белков бактерий или клеток куриного эмбриона (9S против 5,5 и 3S) [97, 542]. Локализация этих белков в вирионе и их биологическая роль будут рассматриваться ниже (см. гл. VII). [c.84]

Химия и биохимия гликопротеинов бурно развиваются в последние годы, а определение содержания гликопротеинов или их отдельных компонентов в диагностических целях вошло в практику многих клинических лабораторий. Это обусловлено важной биологической ролью, которую играют гликопротеины в различных организмах. В то же время особенности структуры этих полимеров, построенных из пептидных и полисахаридных цепей, создают большие трудности при их исследовании. При этом возникает целый ряд специфических для этой области проблем, отличных от проблем, связанных с изучением белков и полисахаридов. В связи с этим в настоящее время ощуш,ается большой недостаток в литературе по этим вопросам. Предлагаемая вниманию читателей книга является первым томом монографии, написанной крупнейшими. специалистами, в которой изложены обилие вопросы химии гликопротеинов. [c.5]

Уникальной особенностью пептидной регуляции гомеостаза является процессинг полипептидов, который позволяет путем активизации пептидаз образовывать в нужном месте и в нужное время необходимое количество коротких пептидных фрагментов, обладающих более высокой биологической активностью, чем исходные соединения. С увеличением возраста животных установлено заметное снижение активности клеточных эндо- и эктопептидаз. При этом в клетках образуются и накапливаются значительные количества пептидов, которые устойчивы к имеющемуся набору пептидаз. Однако причины накопления пептидов в старых клетках и их биологическая роль окончательно не выяснены (Джалиашвили, 1989). [c.163]

В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом [c.263]

Имеется ряд данных, указывающих на то, что в процессах клеточной дифференциации, т. е. при формировании тканей и органов в эмбриональной стадии, при специфической агрегации клеток (как в опытах с губками) большую информационную роль играют сульфатированные му-кополисахариды — сложные биополимеры, в состав которых входят большой пептидный фрагмент и длинная полисахаридная цепь, включающая остатки уроновых кислот, амипосахаров и сульфата. Состав и структура этих соединений весьма индивидуальны не только для различных биологических видов, но и для различных тканей одного и того же организма. [c.159]

Рассматриваемый в этой главе метод решения обратной структурной задачи [26, 367] строится на общих принципах количественной конформационной теории пептидов и белков (см. гл. 2), учете особой роли ближних взаимодействий в пространственной организации эволюционно отобранных аминокислотных последовательностей (см. гл. 5) и на использовании естественной классификации пептидных и пространственных ртруктур (см. гл. 7). Ближние взаимодействия обладают одним, важным для решения обратной структурной задачи свойством, отсутствующим у средних и дальних взаимодействий. Основополагающее положение физической теории структурной организации белков, согласующееся с экспериментом и подтвержденное результатами расчета конкретных объектов, состоит в том, что реализующиеся в биологических условиях у пептидов и белков пространственные формы всех остатков отвечают наиболее выгодным конформациям свободных монопептидов (см., например, рис. 11.23 и [c.547]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Прежде всего эта роль определяется значением нековалентпых взаимодействий в формировании пространственной структуры белков и иуклеиновы,ч кислот. В полипептидной цепи каждый хиральный атом углерода связан простыми <т-связя-ми с группами С=0 и NH, что означает возможность заторможенного вращения с низким активационным барьером вокруг этих связей. Вращение вокруг собственно-пептидной связи затруднено, поскольку вследствие р, г-сопряжения эта связь не является строго одинарной. Таким образом, в полипептидной цепи длиной вминокислотных остатков возможно заторможенное вращение вокруг 2N связей. Если принять, естественно с некоторой степенью условности, что каждой из таких связей соответствуют три значения торсионных углов, соответствующих минимумам потенциальной энергии вращения (по аналогии с классической картинкой для вращения вокруг связи С—С в дихлорэтане), то число различных конформаций, которое может принимать полипептидная цепь, составит я Считая, опять-таки с большим элементом условности, что время отдельного поворота вокруг <г-связи имеет порядок 10 с и вращение вокруг всех связей может происходить независимо друг от друга, число поворотов в секунду можно оценить как 2УУ-101 , что для небольшого белка, состоящего всего из 100 аминокислотных остатков, составит 2-10 2. Если бы молекула белка представляла собой статистический клубок, непрерывно случайным образом изменяющий свою конформацию, то некоторую биологически значимую конформацию, необходимую для функционирования белковой молекулы, она принимала бы один раз за 10 с, что абсурдно велико не только по сравнению с временем, реально необходимым для выполнения той или иной функции, но и с временем существования Вселенной вообще. Аналогичная оценка, проведенная для такой достаточно сложной органической молекулы, как NAD, где основная цепочка атомов содержит 14 таких <т-связей, показывает, что время, необходимое для достижения некоторой определённой конформации, существенной для функционирования этой молекулы в химических превращениях и в биохимических системах, составит величину порядка 0,07 с, [c.68]

Заметным событием в истории пептидного синтеза является открытие Г. Лейксом в 1906 г. Ы-карбоксиангидридов аминокислот, легко полимеризующихся с образованием полиаминокислот. Несмотря на то, что полиаминокислоты существенно отличакэтся от обычных пептидов, они сыграли важную роль в качестве модельных соединений в исследовании пространственного строения белков. Значение Ы-карбоксиангидридов резко возросло после 1947 г., когда Р. Вудворд и К. Шрамм показали возможность получения с их помощью сополимеров различных аминокислот. В 1966 г. Р. Хирш-ман использовал М-карбоксиангидриды и для регулируемого синтеза биологически активных белков (см. с. 143). [c.126]

По биологической активности лейкотриены значительно превосходят другие известные биорегуляторы, например гистамин. Они играют существенную роль в развитии различных патологических состояний. Миотропные пептидные лейкотриены (LT < и LTD4) влияют на процесс дыхания. Лейкотриены активно сокращают гладкие мышцы желудочно-кишечного тракта, действуют и на сердце, вызывая сильное сокращение коронарных сосудов возможно, они участвуют в развитии ишемии миокарда. Наряду с липоксинами и простагландинами лейкотриены служат также важными регуляторами иммунной системы. [c.759]

Трудно переоценить роль водородной связи. Об этом свидетельствуют такие данные, как аномально высокие диэлектрические постоянные СН3ОН, Н2О и H N по сравнению с диэлектрическими постоянными других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка величины, что и первые ассоциация в жидкостях взаимная ориентация молекул во многих органических кристаллах, таких, как пурин и пиримидин (см., например, [34]) процесс прилипания обычной грязи к коже человека упорядоченное расположение поли-пептидных цепей в структуре белка [3] типа изображенной на рис. 13.5 поперечные связи в двойной спирали нуклеиновой кислоты и их значение для образования структуры генов, а также тот факт, что почти во всех биологических процессах на некоторой стадии возникают, по-видимому, водородные связи. [c.376]

Связь геопорфиринов с аминокислотными соединениями — особое направление в геохимии геопорфиринов, принципиальная важность которого состоит в том, что нефтяные порфин-пептидные фрагменты можно рассматривать как геоаналоги биологических ферментных систем и их изучение должно помочь решению некоторых узловых вопросов эволюционной химии. В нефти эти соединения могут осуществлять также роль активных химических факторов преобразования органического вещества. Кроме того, присутствие в гидрофобных по своей основе нефтяных смесях соединений, содержащих аминокислоты, заслуживает детального изучения с генетических позиций. [c.360]

В состав ТГФ входят восстановленный птеридин, /г-аминобензойная кислота и L-глутаминовая кислота. Полиглутаминовые производные ТГФ, содержащие до семи остатков глутаминовой кислоты, связанных посредством у-глута-мильных пептидных связей, также встречаются в биологических системах и осуществляют те же биологические функции, что и ТГФ. После того как обнаружилось, что фолиевая кислота является фактором роста для молочнокислых бактерий, начались исследования по выяснению биохимической роли ТГФ-коферментов. Зависимость роста молочнокислых бактерий от фолиевой кислоты была использована в качестве теста при очистке и выделении этого вещества, что дало возможность исследовать его структуру. В ранних работах удавалось выделить только фолиевую кислоту, что объясняется легким окислением ТГФ. Фолиевая кислота может быть ферментативно восстановлена до ТГФ. Для дигидрофолата возможны три структурных изомера (7,8-, 5,6- и 5,8-) однако как при химических, так и при ферментативных реакциях был однозначно идентифицирован только 7,8-изомер. [c.226]

Серин часто встречается в биологически активных полипептидах, например в АКТГ, МСГ, глюкагоне, инсулине, эледои-зине, брадикинине. Реакционной способностью гидроксильной группы серина объясняется та большая роль, которую играет эта аминокислота в активных центрах многих ферментов. Главным структурным элементом важного класса фосфопептидов является фосфосерин. Трудности в синтезе серинсодержащих пептидов вызываются высокой реакционной способностью гидроксильной группы, а также лабильностью пептидных связей, образованных серином [589, 948], и склонностью остатка серина к реакциям р-элиминирования и N- O-ацильным миграциям. [c.273]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

В молекуле АКТГ можно отдифференцировать два активных участка пептидной цепи, один из которых обеспечивает нахождение и связывание гормонов с рецептором, а другой — биологический эффект АКТГ. Нахождение и связывание АКТГ с рецептором происходит путем взаимодействия электрических зарядов гормона и рецептора и имеет ионную природу. Хофманн с сотрудниками считает, что наиболее важную роль [c.266]

Для осуществления гипокальциемического действия кальцитонина необходимо сохранить всю его пептидную цепь. С рецептором в месте биологического действия гормона непосредственно взаимодействует не вся молекула, а только ее определенный участок, которым может быть отрезок, ограниченный дисульфидным мостиком. Роль других участков, важных для сохранения полной биологической активности, может ограничиваться стабилизацией гормона во время транспорта к месту действия или адаптацией его непосредственно активного участка к рецептору, По-видииому, эти участки в молекулах различных кальцитонинов различны. [c.277]

Часто ион металла, весьма эффективный при катализе в модельных системах, в биологической реакции либо неактивен, либо малоэффективен. Такая ситуация хорошо исследована для реакций декарбоксилирования оксалоацетатов [28, 29] и гидролиза пептидных связей [30]. Более того, хотя катализ в биологических системах и должен подчиняться основным физическим и химическим законам, наличие третичной и четвертичной структур белков может стабилизировать такие комплексы и способствовать таким эффектам, например прямому переносу протона [31], которым трудно найти аналогии в модельных системах. Эти положения проиллюстрированы Вангом и сотрудниками на примере механизмов, предложенных для химотрипсина [32] и карбоангидразы [33]. Расхождение между Вангом и Каплоу во взглядах на возможную роль белкового фермента отражено в дискуссии в гл. 16, посвященной карбоангидразе [33]. Таким образом, хотя модельные системы во многих случаях и дают полезную информацию, необходимо соблюдать осторожность при экстраполяции этих данных на каталитическую роль иона металла в комплексах с мостиковым металлом. [c.447]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология