Протромбин плазмы крови

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Протромбин плазмы крови [c.470]

Т. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы Т.- белки плазмы крови антитромбин III (мол. м. ок. 65 тыс.), 2-макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и нек-рые др. наиб, ингибирующим действием обладает гирудин. [c.13]

Свертывание крови обусловлено превращением растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин. Изучению механизма этого процесса, одного из наиболее замечательных биологических процессов, было посвящено очень большое число исследований. Несмотря на это, вопрос до настоящего времени еще полностью не разрешен. Превращение фибриногена в фибрин вызывается действием особого фермента — тромбина. В плазме крови имеется предшественник тромбина — протромбин, который превращается в активный тромбин под влиянием тромбопластического вещества (тромбокиназы). Процесс свертывания крови состоит, таким образом, из двух фаз [c.181]

НИИ протромбина образуется активный фермент свертывания крови—тромбин . Концентрация протромбина в плазме крови 1,4—2,1 мкмоль/л. Он является гликопротеином, который содержит 11—14% углеводов, включая гексозы, гексозамины и нейраминовую кислоту. По электрофоретической подвижности протромбин относится к а,-глобулинам, имеет мол. массу 68000—70000. Размеры большой и малой осей его молекулы соответственно [c.601]

Содержание протромбина, вырабатываемого в печеночных клетках, в плазме крови в норме колеблется в пределах 10—20 мг%. [c.468]

Протромбин [725] и другие белки плазмы крови млекопитаюш,их [173] [c.269]

О [равновесии этой реакции в крови или плазме данных нет оД нако из количественного характера обмена крови в колонне и из данных по скорости обмена для карбоксильных и сульфо-ионитов в водных системах [48] очевидно, что равновесие устанавливается быстро в направлении замены Са " " ионами Na+ Нормальная концентрация ионов кальция в плазме равна 0,0025-м. из этого около половины связано с протеином. Ясно, что иониты имеют большее сродство к катионам крови, чем к молекулам протеина, особенно протромбину. Так, например, дауэкс 50 в Ыа+-форме удаляет около 98% ионов кальция и магния, 90% ионов бария и стронция и 80% ионов калия из плазмы крови [37]. Концентрация в плазме этих ионов, включая [c.601]

В печени образуется фибриноген и протромбин, играющие важную роль в процессе свертывания крови. При заболеваниях печени снижается содержание белков в плазме крови, особенно фибриногена. [c.486]

ПРОТРОМБИН, гликопротеин плазмы крови. Мол. м. ок. 70 ООО. Белковая часть молекулы состоит из одной полипептидной цепи. Известна первичная структура для П. быка и человека. (582 аминокислотных остатка). На М-конце П. находится 10 остатков -у-карбоксиглутаминовой к-ты, необходимых для активации П. в тромбин. Синтез этих к-т осуществляется в печени карбоксилированием остатков глутаминовых к-т и регулируется витамином К. Содержание П. в плазме крови здорового человека 0,007—0,017%. ПРОФЕРМЕНТЫ (преферменты, зимогены), неактивные предшественники ферментов, образующиеся в ходе биосинтеза последних. Превращаются в ферменты а результате т. н. ограниченного протеолиза (расщепления обычно одной пептидной связи). Из П. синтезируются мн. протеолитич. ферменты, а также фосфолипазы. Биол. назначение П.— предотвращение преждеврем. проявления ферментативной активности внутри клеток и тканей, в к-рых осуществляется биосинтез ферментов. [c.485]

Функциональное состояние печени изучается двояким путем — установлением изменений в содержании в плазме крови веществ, образующихся в печени (фибриногена, протромбина, белков сыворотки крови, желчных [c.490]

I. ПРОТРОМБИН В ПЛАЗМЕ КРОВИ [c.93]

Нарушение синтеза белков — один из первых признаков печеночной недостаточности Результатом этого может служить качественное и количественное изменение состава белков плазмы крови. В самом начале, при повреждении паренхимы печени, появляются ненормальные, качественно измененные глобулины-парапротеины. Более существенные нарушения печеночной функции приводят к снижению альбумина, а- и р-глобулинов, так как печень в нормальных условиях синтезирует весь альбумин крови и около 80 % глобулинов. Исключение составляет -у Гло-булин, синтез которого происходит в лимфатической ткани и в костном мозге. При повреждении печени снижается также синтез фибриногена и протромбина и уменьшается их содержание в крови [c.231]

Включение второй фазы происходит в результате увеличения концентрации тромбина в первой фазе. Тромбин, образовавшись с участием мембранного комплекса Xa.Va из протромбина, освобождается в плазму крови, в отличие от других акти- [c.510]

Фактор 3—один из важнейших компонентов свертывающей системы крови. Вместе с рядом факторов плазмы он необходим для образования тромбина из протромбина. [c.602]

От фибриногена плазмы зависит свертываемость крови. Полный механизм свертывания крови еще не ясен, но в основном он сводится к следующему. При соприкосновении с неровной поверхностью (почти со всякой поверхностью, отличающейся от гладкой выстилки кровеносных сосудов, например с иглой для подкожного впрыскивания или с поврежденной тканью) тромбоциты разрушаются. При их разрушении высвобождается вещество, называемое тромбопластином. Тромбопластин в присутствии ионов кальция превращает профермент протромбин в тромбин. Тромбин затем действует на фибриноген, который превращается в фибрин. Фибрин представляет собой длинные волокна, нерастворимые в воде. Эти фибриновые волокна включают в себя форменные элементы крови и образуют сгусток. [c.361]

При свертывании крови растворимый глобулиноподобный белок плазмы крови — фибриноген (изоэлектрическая точка при pH 5,4) превращается в нерастворимый белок — фибрин (изоэлектрическая точка при pH 6,6). В норме в плазме крови около 0,3% фибриногена. Его превращение в фибрин, по-видимому, сходно с реакциями гидролитического расщепления и происходит при участии фермента тромбина. В плазме крови, циркулирующей в сосудах, находится неактивная форма тромбина — протромбин (тромбоген, претромбин не применяется). Для образования активного тромбина необходимо взаимодействие, по крайней мере, трех компонентов 1) неактивного протромбина (тромбогена), 2) тромбокиназы, находящейся [c.218]

ПРОТРОМБЙНОВЫЙ КОМПЛЕКС, группа гликопротеинов плазмы крови, вк.чючающая факторы ее свертывания-11 (протромбин), VII,.IX и X, а также регуляторные [c.128]

Фактор II (протромбин) является одним из основных белков плазмы крови, определяющих свертывание крови. При гидролитическом расщепле- [c.600]

В плазме крови растворен белок фибриноген. Под действием фермента тромбина фибриноген превращается в нерастворимый фибрин. Фибрин, выпадая в виде нитей, захватывает форменные элементы крови и образует сгусток. Фермент тромбин образуется в крови из недеятельного профермента — протромбина (тромбо-гена) под действием ионов кальция итромбокиназы. [c.218]

Сравнительно недавно удалось установить биохимическую функцию витамина К в механизме свертывания крови. Витамин К необходим для нормального образования белка плазмы крови протромбина, который является неактивным предшественником тромбина-фермента, превращающего белок плазмы крови фибриноген в дбмбрин-нерастворимый, волокнистый белок, спосрбствующий формированию кровяного сгустка. Чтобы протромбин мог активироваться и превратиться в тромбин, он должен связать ионы Са " . При недостатке витамина К в организме животных синтезируются дефектные молекулы протромбина, неспособные правильно связывать ионы Са . В нормальной молекуле протромбина содержится несколько остатков особой аминокислоты-у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са . При недостаточности витамина К вместо ос- [c.293]

Жирорастворимые витамины выполняют другие важные функции. Витамин А служит предшественником светочувствительного пигмента, претерпевающего цикл химических превращений в палочках сетчатки у позвоночных. Витамин Dз, или холекальциферол, образующийся из 7-дегидрохолестерола под действием солнечного излучения,-это основной предшественник 1,25-дигидроксихоле-кальциферола, который, подобно гормону, регулирует обмен ионов Са в тонком кишечнике и костях. Витамин К является кофактором при ферментативном образовании остатков у-карбок-сиглутаминовой кислоты в протромбине - Са -св языв ающем б ел ке плазмы крови, играющем важную роль в свертывании крови. Железо, медь, цинк, марганец, кобальт, молибден, селен и никель-все эти элементы необходимы для действия многих ферментов. Кроме того, в пище животных должны содержаться и некоторые другие элементы, в том числе ванадий, олово, хром и кремний однако их функции точно еще не установлены. [c.298]

Каков же механизм этого превращения В этом вопросе полной ясности еще нет. Обычно считают, что повреждение тканей, сопровождающееся переходом в плазму крови некоторого количества тканевого тромбопластина, создает предпосылки для образования минимального (затравочного) количества тромбина (из протромбина) и в отсутствие активных конвертина и акцелерина. Этого минимального образования тромбина недостаточно для быстрого превращения фибриногена в фибрин и, следовательно, для свертывания [c.471]

Ферменты, находящиеся в плазме или сыворотке крови, могут быть либо собственными ферментами плазмы, либо ферментами, попадающими в кровь из других органов, тканей или секретов. К числу первых относятся ферменты, принимающие участие в процессах свертывания крови, такие, например, как протромбин, проакцелерин, проконвертин и другие (стр. 467), неспецифическая холинэстераза крови и т. д. К числу вторых принадлежат амилаза, липаза и другие ферменты, поступающие в кровь в результате всасывания различных секретов — слюны, поджелудочного сока и т.д. сюда же относятся ферменты, попадающие в кровь из различных органов и тканей в результате разрушения в них части клеток или изменения проницаемости поверхностных клеточных мембран. Последняя группа гипер-ферментемий представляет особый интерес для клиники, так как по появлению в плазме крови ряда тканевых ферментов в необычных количествах можно судить о функциональном состоянии и заболевании различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры и т. д.). [c.478]

ТРОМБИН — протеолитич. фермент системы свертывания крови, катализирующий превращение фибриногена в фибрин относится к классу гидролаз, расщепляющих пептидные связи шифр фермента 3.4.4.13 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Т. образуется в плазме крови из своего неактивного предшественника протромбина, представляющего собой глюконротеид — белок, содержащий 6,5% восстанавливающих сахаров (типа глюкозы), 2—4% амипосахаров и 5% нейраминовой к-ты. Мол. вес протромбина быка 62 700, протромбина лошади 130 000, р/ 4,2. Молекула протромбина имеет форму эллипсоида длиной 119 А и диаметром 34А в разб. р-рах молекула протромбина диссоциирует на субъединицы с мол. в. 32 ООО. Протромбин превращается в Т. в результате воздействия фермента т р о м-б о к и н а 3 ы, присутствующего в нек-рых клетках крови (тромбоцитах), а также в клетках др. тканей (напр., легочной) его активность проявляется лишь в присутствии ионов Са . Активный Т. может быть получен также воздействием на протромбин таких протеолитич. ферментов, как трипсин, папаин, или обработкой протромбина 25%-ным р-ром цитрата натрия. [c.144]

Белковообразовательная функция печени устанавливается путем определения содержания в крови различных белков. По содержанию в плазме крови фибриногена, протромбина и альбуминов и глобулинов получают представление о способности печени синтезировать белки плазмы крови. [c.491]

Плазма крови человека содержит 10—20 мг % протромбина. Молекулярный вес протромбина 68 ООО. Протромбин, наряду с аминокислотами, содержит сахара (4—5%) и гексозамин. Следовательно, он является глюкопротеидом. Протромбин образуется в печени, и в этом процессе участвует виталши К (стр. 129). При заболеваниях печени содержание протромбина в плазме крови уменьшается, и скорость свертывания крови снижается. [c.520]

Дикумарин при введении его в организм животиых и человека снижает содержание в плазме крови протромбина. Действие дикумарина на образование протромбина в нечени противоположно действию витамина К, и в этом отношении дикумарин является антагонистом витамина К. [c.521]

Тромбопластин выделен в чистом виде по химической природе это липопротеид, содержащий 40—50, i фосфатидов (по весу). Молекулярный вес тромбопластина около 170 ООО. Удаление фосфатидов из тромбопластина не изменяет его активность. Очищенный тромбопластин проявляет свою активность (вызывает превращение протромбина в тромбин) уже в концентрации 0,008 мг/мл. В плазме крови тромбопластин отсутствует. Он образуется при взаидюдействии факторов плазмы и тромбоцитов. [c.521]

В плазме крови человека содержатся, кроме приведенных выше, и другие белковые вещества, участвующие в процессах свертывания крови. Они необходимы для превращения протромбина в тромбин. К этим белкам относятся антигемофилический глобулин, плазменный компонент тромбопластина, тромбостропин, проакцелирин, проконвертин и др. [c.521]

В первые и последующие дни после отравления животных заметно снижение двигательной активности крыс. Животные волочат В1адние лапки и за сутки до гибели принимают боковое лоложенне. Характерным признаком отравления является анемия кожи, хорошо заметная у белых крыс, особенно на ушах и лайках. Одновременно возникают подкожные кровоизлияния на конечностях, а у самцов—и в области мошонки. На разных участках тела возникают изъязвления о жи, преимущественно да голове и передней части спины. Наблюдаются кровотечения из носа, ушей и глаз, судороги, парезы, нарушение координации движений. Количество эритроцитов и содержание гемоглобина в крови снижается. Повышается число нейтрофилов с одновременным падением числа лимфоцитов, обнаруживаются патологические формы лейкоцитов. На 2-е сутки шосле отравления содержание протромбина в плазме крови достигает минимума и остается блиэким к нулю вплоть до гибели. [c.105]

На каждом из путей последовательно образующиеся ферменты активируют соответствующие зимогены, что приводит к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин, который и образует сгусток. Это превращение катализируется протеолитическим ферментом тромбином. В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из своего активного зимогена —белка гшазмы протромбина. Этот процесс осуществляется протеолитическим ферментом, названным фактором Ха, который также в обычных условиях отсутствует в крови он образуется при кровопотере из своего зимогена (фактора X). Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са и других факторов свертывания. [c.603]

Под опытом были кролики весом 1700—2200 г. Изучали в динамике миэлограмму (пунктата костного мозга из гребня подвздошной кости —совместно с Л. М. Макарьевой), гемограмму, а также некоторые показатели системы свертывания крови, характеризующие состояние костного мозга тромбопластическую активность крови (методом Б. А. Кудряшова и П. Д. Улитиной, 1954), потребление протромбина (по Квику, 1957), ретракцию кровяного сгустка (за 12 часов) и время рекальцификацип ок-салатной плазмы. [c.402]

Физические, химические и биологические свойства крови, очищенной ионитами от кальция, во многих отношениях выше, чем у нитратной крови кровь (или плазма) ближе к натуральному состоянию, несмотря на замену на натрий нормальных катионов крови. Не происходит разбавления протеина или загрязнения крови химическим антикоагулянтом, ритратом натрия. Если ионит правильно буферирован, pH не изменяется. Эритроциты, лейкоциты и кровяные пластинки, которые не поглощены ионитом, остаются неповрежденными. Большое значение имеет чистота коагуляционной системы, которая достигается полным удалением ионов Са и М это в свою очередь подавляет активирование протромбина. Экспериментальным доказательством чистоты системы является также отсутствие активации ускорителя конверсии протромбина сыворотки и отсутствие каких-либо признаков образования тромбина. Если ввести ионы кальция в очищенную ионитом кровь или естественную плазму, происходит нормальное свертывание [84]. [c.604]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология