Монооксигеназы

Оксигеназы подразделяются на диоксигеназы и монооксигеназы [c.435]

RH -I- R Hj -I- Oj - ROH f R + HjO Ферменты, катализирующие эту р-цию, монооксигеназы. [c.125]

Повышение содержания циклических нуклеотидов способствует такт же, по-видимому, возникновению более стойких изменений в нейронах. Например, стимуляция хромаффинных клеток мозгового слоя надпочечников ацетилхолином, высвобождающимся в синапсах, индуцирует повышение активности тирозин — 3-монооксигеназы, участвующей в образовании катехоламинов. Предполагается, что этот эффект обусловлен воздействием на цитоплазматическую протеинкиназу, которая проникает в ядро и оказывает влияние на богатый лизином гистон Н1 [67а]. [c.339]

Так, в реакциях окисления чужеродных веществ особое место занимают микросомальные монооксигеназы, а также комплексы мембранно-связанных ферментов с участием цитохромов Р-450. Биотрансформация чужеродных веществ под воздействием микроорганизмов и ферментов протекает в воде и почвах. Изучение этих реакций в почвах в немалой степени затруднено гетероген- [c.17]

Многие оксидазы (монооксигеназы) являются РАО-зависи-мыми и катализируют окисление различных субстратов молекулярным кислородом. Следовательно, РАО-коферменты сиособны переносить кислород к органическому субстрату. Это еще одно из многочисленных свойств этого кофактора, отсутствующее у ЫАВ+. [c.417]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

Метаболизм парафинов чаще всего начинается с введения в молекулу углеводорода одного атома кислорода. Донором атома кислорода служит молекулярный кислород. Ферменты, катализирующие такую реакцию, называются монооксигеназами. В реакции, кроме кислорода, участвует NADH, который отдает восстановительные эквмаленты второму атому молекулы кислорода, при этом образуется вода. [c.102]

Оксигеназы катализируют включение в субстрат кислорода из молекулярного кислорода. Монооксигеназы включают один атом молекулярного кислорода в субстрат другой атом при этом высвобождается в виде Н2О2 или Н2О. Диоксигеназы вводят в субстрат оба атома кислорода. [c.399]

Флавинзависимые монооксигеназы связывают и активируют кислород, перенося в конечном счете один атом кислорода к субстрату и освобождая второй атом в виде молекулы воды. К реакциям, катализируемым флавинмонооксигеназами, относятся гидроксилирование п-оксибензоата, окислительное декарбоксилирование салицилата и ряд реакций окисления аминов, осуществляемых посредством аминооксидазной системы со смешанной функ- [c.417]

Одна группа монооксигеназ, для которых точно известно, что ион металла не нужен, требует присутствия в качестве кофактора флавина. Отсутствие потребности в ионах металла означает также, что некоторые стадии реакции с кислородом могут протекать по свободнорадикальному механизму. Однако, поскольку радикалы субстрата очень неустойчивы, то кажется более вероятным, что кислород реагирует с восстановленной формой флавина с образованием промежуточного соединения, которое затем реагирует с субстратом по ионному механизму. В этом случае спины свободных электронов кислорода сохраняются. Цикл оксигенации для флавинмонооксигеназ приведен на рис. 7.6. [c.418]

Животные и растительные хинопротеины входят в состав оксидаз и декарбоксилаз (аминоксидаз, диамин оксидаз, монооксигеназ, диокси-геназ). Имеются данные о возможности наличия 2 коферментов пиридоксальфосфата и PQQ —в составе ряда декарбоксилаз аминокислот (глу-таматдекарбоксилазы и ДОФА-декарбоксилазы). [c.244]

В этих аэробных, связанных с флавином монооксигеназах восстановленный флавин РАОНз сначала реагирует непосредственно с кислородом, давая аддукт РЛОНзО . Этот аддукт, по-видимому, [c.418]

Виткоп и сотр. [295] еще в 1969 г. высказали предположение, что эпоксиды являются промежуточными соединениями в ряде реакций окисления ароматических соединений, катализируемых монооксигеназой. Например [c.422]

Такая ферментативная оксигенация, происходящая в результате атаки молекулы О2 карбанионом с последующим декарбоксилированием, происходит без помощи сопряженного кофактора. Тем самым ферменты, обеспечивающие этот процесс, отличаются по механизму действия от бактериальной люциферазы, флавинзависимой монооксигеназы [299]. В бактериальной системе 4а-флавин-гидропероксид участвует в хемилюминесцентной реакции в присутствии альдегида. [c.427]

Среди К. в. условно различают агенты прямого и непрямого действия. К первым относят высокореакционные соед. (этиленоксид и его производные, азотистые иприты и др.), способные непосредственно реагировать с биополимерами (ДНК, РНК, белки). Непрямые К. в. сами по себе инертны и превращаются в активные соед. при участии ферментов клетки-напр, монооксигеназ, катализирующих включение одного атома кислорода в молекулу субстрата. В результате образуются в-ва, к-рые реагируют с биополимерами. Так, метаболич. активация непрямого К. в. N-нитрозодиметил-амина (НДМЛ), вызывающего опухоли у мн. видов животных, осуществляется по схеме [c.306]

Характерным свойством монооксигеназ является потребность в присутствии дополнительного восстановленного субстрата, косубстрата [ВНг в уравнении (10-44)], который восстанавливает второй атом молекулы Ог в НгО. [c.435]

Известно два класса монооксигеназ. Ферменты, требующие присутствия косубстрата [ВНг в уравнении (10-44) ]1 помимо гидроксилируе-мого субстрата, называются внешними монооксигеназами. Другую группу составляют внутренние монооксигеназы, в которых в качестве косубстрата выступает часть структуры гидроксилируемого субстрата. Многие внутренние монооксигеназы содержат флавиновые кофакторы и лишены металлов. [c.436]

Другой внутренней монооксигеназой является лизиноксигеназа, тет-рамерный РАО-содержащий белок, состоящий нз субъединиц с мол. весом - 61000 [140]1. Монооксигеназы сходного типа, продуцируемые бактериями, атакуют аргинин и другие основные аминокислоты. Опять-таки, судя по образующимся продуктам [уравнение (10-49)], и здесь за отщеплением водородов следует окислительное декарбоксилирование под действием Н2О2, как и в уравнении (8-67). [c.437]

Эту реакцию следует сравнить с реакцией, приведенной в уравнении (8-67). Несомненно, обе они идут по сходному механизму На первой стадии активированный кислород может присоединяться сначала к карбонильной группе, а затем другой конец молекулы Ог в результате электрофильной атаки присоединяется к ароматическому кольцу. Заметим, что этой атаке способствуют электронодонорные свойства п-гидроксильной группы. Последующее декарбоксилирование разрывает связь О—О, как и в уравнении (8-67). Одновременно, как и в уравнении (10-54), образуется гидроксилированный карбоний-ион, в котором происходит ЫШ-сдвиг. Хотя рассматриваемый фермент является диоксигеназой, механизм его действия, по-видимому, сходен с механизмом действия монооксигеназ [c.440]

С (аскорбиновая кислота) 1925 75 Восстанавливающий кофактор для ряда монооксигеназ гидроксили-рование пролина катаболизм тирозина [c.209]

Свободное окисление. Одна из задач свободного (несопряженного) окис-лен1тя—превращения природных или неприродных субстратов, называемых в этом случае ксенобиотиками (ксено—несовместимый, биос—жизнь). Они осуществляются ферментами диоксигеназами и монооксигеназами. Окисление протекает при участии специализированных цитохромов, локализованных чаще всего в эндоплазматическом ретикулуме, поэтому иногда этот процесс называют микросомальным окислением [Арчаков А.И., 1975]. [c.313]

Физиологическая роль тирозин-3-монооксигеназы чрезвычайно велика, поскольку катализируемая этим ферментом реакция определяет скорость биосинтеза катехоламинов, регулирующих деятельность сердечно-сосудис-той системы. В медицинской практике широко используются ингибиторы декарбоксилазы ароматических аминокислот, в частности а-метилдофа (альдомет), вызывающий снижение артериального давления. [c.443]

Фенилкетонурии (фенилпировиноградная олигофрения) развивается как результат потери способности организма синтезировать фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерные особенности болезни —резкое замедление умственного развития ребенка, а также экскреция с мочой больших количеств фенил-пировиноградной кислоты (до 1—2 г/сут) и фенилацетилглутамина (до 2—3 г/сут). Решающим доказательством метаболического блока при фенилкетонурии являются данные о накоплении фенилаланина в тканях. Так, [c.467]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.268 , c.435 , c.436 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.153 , c.215 , c.313 , c.314 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.347 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.133 ]

Биохимия (2004) -- [ c.206 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.543 , c.656 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.305 , c.312 , c.313 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.124 , c.354 , c.355 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.124 , c.354 , c.355 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.310 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.454 , c.458 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.175 , c.222 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология