Трипто фан

В стандартных условиях количество холофермента триптофаназы, образующееся в реакции (1), и образование ивдола при ферментативной деградации Ь-трипто-фана в реакции (2) является функцией концентрации пиридоксальфосфата в системе. Индол в кислой среде образует с п-диметиламинобензальдегидом стойкий окра-ШМ1НЫЙ в красный цвет продукт, концентрация которого может измерена спектрофотометрически. [c.69]

В работе [10] было показано, что при увеличении концентрации субстрата в реакции гидролиза Ы-карбобензокси-Ь-трипто-фана, катализируемого карбоксипептидазой, скорость ферментативной реакции проходит через максимум, затем снижается и достигает постоянного уровня (табл. 6). Предложить схему реакции и определить значения ее равновесных и кинетических параметров. [c.119]

Так, в казеине молока содержится около 1,85% (—)-трипто-фана. Животный организм не может сам синтезировать триптофан, поэтому в составе пищи животных необходимы белки, содержащие это вещество. [c.596]

Источник Метод Ссылка Азот, .0 Тиро- зин. 0 Трипто- фан. 1 Фенил- аланин, [c.141]

Отрезки этиолированных стеблей капусты, кукурузы и гороха в присутствии антибиотиков способны метаболизировать С-L-триптофан с образованием следовых количеств свободных индольных ауксинов. В значительно большем количестве С-трипто-фан превращается в связанные индолы. [c.92]

Трипто- фан а-Амино-(3- индолилпро- пионовая кислота мн, 1 СНСООН 1 СН Н,С-С-с СН II II 1 То- 5,88 И 12,6 [c.339]

Кинетику гидропиза этилового эфира Ы-ацетил-Ь-трипто-фана, катализируемого а-химотрипоином, изучали в начальный период реакции с помощью метода вытеснения профлавина [5]. Было найдено, что уменьшение оптической плотности раствора во времени, соответствующее уменьшению концентрации комплекса фермент-профлавин, описывается кинетикой первого порядка с эф- [c.195]

Гидролизом скатилацетаминомалонового эфира получают трипто-фан [см. схему (Г. 7.62)]. [c.155]

В отличие от большинства др. витаминов Н. может частично образовываться в организме в результате эндогенного синтеза из триптофана. При этом из 60 мг L-трипто-фана образуется 1 мг никотиновой к-ты. Потребность человека (и животных) в этом аятамиие принято выражать в ниациновых эквивалентах такой эквивалент равен 1 мг никотиновой к-ты или 60 мг L-триптофана. Кол-во Н., образующегося в организме человека, невелико, и основная его часть должна поступать с пищей. Потребность здорового человека в Н. составляет 6,5 мг на 1000 ккал (4187 кДж) энергозатрат или 15-25 мг никотиновой к-ты в сутки. Потребность в витамине возрастает при тяжелой физич. работе, беременности и кормлении, приеме нек-рых лек. ср-в (напр., сульфаниламидных препаратов, антибиотиков). [c.239]

Через 24 ч в культуральную жидкость добавляют антраниловую кислоту в виде 5%-ного спиртового раствора и мочевину в виде 50%-ного раствора. После внесения антраниловой кислоты начинается вторая стадия ферментации — биосинтез Ь-трипто-фана. Уровень аэрации снижается до 3—4 г 02/(л-ч). После добавления в среду антраниловой кислоты и мочевины через [c.167]

Согласно работам М.Оно о соавт. /5127, удаление Воо-гр гппы триптофансодеряащих пептидов можно осуществлять 0,1 н. />С1 в муравьиной кислоте. В этих условиях формилируетоя индольное яз ро трипто фана, что защищает его от дальне№их нежелательных превращений. [c.222]

Остатки О-аминокислот входят в состав многих природных пепти дов, прежде всего антибиотиков В частности, в грамицидин входит О-фенилаланин, в грамицидин А — О-валин, О-лейцин, О трипто фан, в актиномнцнн О О изолейцни, в полимнксин О-серин О Пролин встречается в эргоалкалоидах. [c.84]

Подобное изменение в лигандном окружении комплексов под действием О2 наб.люда.лось в реакциях оксигенирования, имитирующих действие диоксигеназ (кверцетиназа, L-трипто-фан-2,3-Диоксигеназа) [13, 14]. [c.237]

Этиловый эфир карбобензилоксиглицил-Ь-лейцил-О-трипто-фана [15]. К раствору 8,1 г карбобензилоксиглицил-Ь-лейцина и 7 жл триэтиламина в 70 мл толуола, охлажденному до 0°, прибавляют 4,8 г л-толуолсульфохлорида и смесь перемешивают 30 мин. К раствору полученного смешанного ангидрида прибавляют раствор 6,6 г этилового эфира В-триптофана в 40 мл теплого толуола. Смесь быстро нагревают до 65°, поддерживают эту температуру 5 мин, а затем охлаждают. Раствор последовательно промывают водой, разбавленной соляной кислотой и водным раствором бикарбоната натрия, затем растворитель отгоняют и получают 7,1 г препарата с т. пл. 127—130°. [c.283]

По обеим методикам получается соединение, окрашенное в синий цвет с максимумом поглощения при 600 ммк. По методике Бертона 2 мг альдогексозы, ь-рамнозы, аденозин-5-фосфата, ь-цистеина и ь-трипто-фана не дают окраски. D-Фруктоза и альдопентозы дают слабую окраску, интенсивность которой соответствует менее чем /гооо интенсивности окраски эквивалентного количества дезоксипентозы.. Большим преимуществом методики Бертона по сравнению с первоначальной методикой в отношении специфичности является то, что сиаловая кислота, которая по первоначальной методике даст интенсивную пурпурную окраску, не реагирует в сравнимой степени с дифениламином, если в реакционной смеси присутствует ацетальдегид. [c.46]

Спустя много лет после того, как была открыта положительная ферментативная адаптация, т. е. индукция синтеза фермента в присутствии субстрата (или структурного аналога субстрата), выяснилось, что существует также отрицательная ферментативная адаптация, или репрессия ферментов. В этом случае синтез фермента, вместо того чтобы индуцироваться субстратом, угнетается в присутствии продукта реакции, которую он катализирует. Существование репрессии ферментов было впервые установлено в лаборатории Моно в 1953 г., когда было показано, что синтез трипто-фан-синтазы Е. oli — фермента, определяемого генами irpA и irpB, — подавляется в присутствии триптофана. Биологический смысл этого явления так же очевиден, как в случае индукции р-галактозидазы лактозой для клетки было бы чрезвычайно неэкономно синтезировать ферменты, обеспечивающие последний этап биосинтеза триптофана, в то время когда эта аминокислота в достаточном количестве имеется в окружающей среде. В течение последующих нескольких лет было обнаружено много других случаев репрессии ферментов — в основном ферментов, осуществляющих у бактерий синтез аминокислот и гидролиз фосфорилированных органических соединений. [c.486]

Следует указать, что у бактерий СкготоЬас1егшт ьШасеит превращение трипто- фана происходит преимущественно по пути образования оксииндолиловых соединений. У этих микроорганизмов имеется пигмент виолацеин, являющийся соединением, в котором имеется остаток окситриптофана [c.395]

Цинк входит в состав фермента карбоангидразы, катализирующей гидратацию СОг в Н2СО3. Этот фермент, вероятно, играет важную роль в поддержании запасов потенциального СОг -ДЛЯ фотосинтеза, так как Н2СО3 легко диссоциирует с образованием бикарбоната (НСО3 ) или свободного СО2. Кроме того, -ЦИНК 1В качестве кофактора участвует в синтезе растительного гормона — индолилуксусной кислоты — из аминокислоты трипто- фана. При отсутствии цинка формируются чахлые растения со слабо развитым апикальным доминированием. [c.212]

Более сложная картина наблюдается в случае трипто-фан-триптофановой миграции энергии. Поскольку длинноволновая полоса поглощения триптофана сформирована двумя по-разному ориентированными осцилляторами— Ьо и Ьь, эффект деполяризации может быть вызван не только миграцией энергии, но и изменением взаимоориентации и вклада различных осцилляторов в поглощение, обусловленным включением триптофана в [c.254]

Иногда меченые аминокислоты выбирают с учетом известного состава сопоставляемых белков. Например, можно прослеживать параллельно синтез гистонов и негистоновых белков хроматина, если вводить животному одновременно [ Н]-трипто-фан и [ С]-лейцин, поскольку в составе гистонов нет триптофана. [c.263]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология