Бактерии синтез аминокислот

Аммиак (NH3) или ион аммония (NH4 ) в почве окисляются до нитрат-иона (ЫОз ) бактериями почвы. При построении аминокислот растения восстанавливают нитрат-ион в нитрит-ион (N02") и далее в аммиак. Потом этот аммиак используется непосредственно для синтеза аминокислот. В отличие от животных высшие растения могут синтезировать из аммиака и нитрат-иона все необходимые им аминокислоты. [c.514]

Азот необходим бактериям для синтеза аминокислот (белков), пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, а также некоторых витаминов. Поскольку азот во всех живых организмах содержится в восстановленной форме, все минеральные формы азота с большей, чем у аммиака, степенью окисленности должны быть восстановлены. [c.445]

Число примеров возможных, но пока неосуществленных каталитических реакций можно было бы увеличивать до бесконечности. То, что во многих, а может быть даже в большинстве случаев реакции, разрешенные термодинамически, в принципе поддаются реализации с помощью катализаторов, показывает биокатализ. В любой живой клетке происходят сотни и тысячи тончайших каталитических процессов, поражающих своей слаженностью и совершенством. При этом в клетке исключается использование основных методов форсирования химических реакций с помощью повышения температуры и давления или применения необычных растворителей. При комнатных и даже несколько более низких температурах в растениях совершается каталитический фотосинтез углеводородов и тесно с ним связанные термические каталитические синтезы всей остальной широчайшей гаммы веществ, требующихся для жизнедеятельности организма. Высшие растения, прекрасно ассимилирующие углерод из СО2, неспособны усваивать азот воздуха но существуют микроорганизмы (бактерии, грибки), которые осуществляют эти реакции без прямого участия энергии света. Продукты таких первичных каталитических синтезов у микроорганизмов далее также каталитическим путем превращаются в аминокислоты и азотные основания, из которых построены белки и нуклеиновые кислоты, а также различные другие азотные соединения живой клетки (алкалоиды и т. д.). Существуют бактерии, способные осуществлять каталитически весь комплекс биохимических процессов, в том числе синтез аминокислот,. [c.9]

Наиболее чувствительный тип регуляции синтеза аминокислот-это аллостерическое ингибирование первой реакции биосинтетического пути конечным продуктом данной последовательности реакций (разд. 9.18 и 13.11). Первая реакция биосинтетического пути обычно необратима и катализируется аллостерическим ферментом. На рис. 22-8 аллостерическая регуляция показана на примере синтеза изолейцина из треонина, о котором мы уже говорили ранее (разд. 9.18). Конечный продукт-изолейцин-действует как отрицательный модулятор первой реакции этого пути. Такого рода аллостерическая, или нековалентная, модуляция синтеза аминокислот обеспечивает у бактерий быстрый ответ на изменение ситуации. [c.660]

Молибден. В растениях Мо участвует в восстановлении нитратов до аммиака при синтезе аминокислот и белковых веществ. Молибден входит в фермент нитратредуктазу, активирующую этот процесс. Молибден имеет важное значение для жизнедеятельности клубеньковых бактерий в отсутствие его они не фиксируют атмосферный азот. Положительное действие он чаще всего оказывает также на цветную капусту. Молибдена в сухом веществе очень мало — 0,1—1,3 мг на 1 кг его больше в растениях семейства бобовых. [c.313]

Молибден. Под влиянием этого элемента усиливается деятельность клубеньковых бактерий. Содержание его в растениях невелико от 0,1 до 1,3 мг на 1 кг сухого вещества. Молибдена больше в бобовых растениях, чем в растениях других семейств. Он входит в состав фермента нитратредуктазы, участвующего в превращении селитры в аммиак внутри клеток при синтезе аминокислот. [c.36]

Большинство исследованных бактериальных систем, репрессируемых продуктами, — это системы, в которых опероны кодируют синтез определенных аминокислот. Когда бактерии растут на среде, лишенной аминокислот, они в норме образуют ферменты, необходимые для синтеза аминокислот, которые им требуются. Если, однако, в среду вводится какая-либо аминокислота, то фермент, синтезирующий эту аминокислоту, не образуется, хотя ферменты, участвующие в синтезе других аминокислот, образуются с прежней эффективностью (см. рис. 11.9). Другими словами, присутствие аминокислоты специ- [c.65]

Основные пути синтеза бактериями D-аминокислот, входящих в состав полипептидных антибиотиков. [c.214]

Выше уже отмечалось, что только некоторые бактерии способны ассимилировать молекулярный азот с образованием из него аммиака, который используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих веществ клеток. Лишь некоторые микроорганизмы могут расти, используя углеводороды, лигнин и ряд других соединений углерода, а также получая энергию в результате окисления ряда неорганических веществ. Это определяется наличием у них особых ферментов, катализирующих реакции, к которым микроорганизмы не способны. Только среди микроорганизмов есть виды, способные расти в отсутствие молекулярного кислорода в результате таких энергетических процессов, как различные брожения и анаэробное дыхание. [c.26]

Иа рис. 19 изображен путь синтеза аминокислот у бактерий (аминокислоты 3, 5 и 6). Продукты 1, 2 и 4 являются их предшественниками. Буквами обозначены ферменты, осуществляющие их синтез. Один из мутантов может расти на среде, если в нее добавлены оба соединения 2 и 5. Какие ферменты являются у этого мутанта дефектами [c.70]

Аминокислота 3 Аминокислота 5 Рис. 19. П>ть синтеза аминокислот (3, 5 и 6) у бактерий [c.70]

Наряду с химическим все большую роль играет микробиологический синтез — процесс образования новых химических веществ иод воздействием выделяемых микроорганизмами (бактериями, дрожжами, микроскопическими грибами) ферментов, играющих роль биокатализаторов. Микробиологическим синтезом получают некоторые аминокислоты, витамины, антибиотики, бактериальные удобрения, средства защиты растений и другую продукцию. [c.18]

Изучение вопроса о влиянии данной аминокислоты на конце растущей полипептидной цепи на вероятность присоединения следующей аминокислоты привело к интересным выводам. М. Кальвин предположил, что современная система кодирования аминокислот ведет свое начало от древней системы синтеза, при которой растущая аминокислотная последовательность сама себя определяла. В связи с этим он упоминает о синтезе пентапептидов в бактериях, который протекает без участия обычного матричного механизма. [c.382]

Спустя много лет после того, как была открыта положительная ферментативная адаптация, т. е. индукция синтеза фермента в присутствии субстрата (или структурного аналога субстрата), выяснилось, что существует также отрицательная ферментативная адаптация, или репрессия ферментов. В этом случае синтез фермента, вместо того чтобы индуцироваться субстратом, угнетается в присутствии продукта реакции, которую он катализирует. Существование репрессии ферментов было впервые установлено в лаборатории Моно в 1953 г., когда было показано, что синтез трипто-фан-синтазы Е. oli — фермента, определяемого генами irpA и irpB, — подавляется в присутствии триптофана. Биологический смысл этого явления так же очевиден, как в случае индукции р-галактозидазы лактозой для клетки было бы чрезвычайно неэкономно синтезировать ферменты, обеспечивающие последний этап биосинтеза триптофана, в то время когда эта аминокислота в достаточном количестве имеется в окружающей среде. В течение последующих нескольких лет было обнаружено много других случаев репрессии ферментов — в основном ферментов, осуществляющих у бактерий синтез аминокислот и гидролиз фосфорилированных органических соединений. [c.486]

Существенный недостаток методов химического синтеза аминокислот состоит в получении целевых препаратов в виде рацемической смеси D- и L-стереоизомерных форм. Подавляющее большинство природных аминокислот относится к L-ряду. D-a-ами-, нокислоты обнаружены лишь в составе гликопротеинов клеточных стенок бактерий, антибиотиков и некоторых токсинов. Проницаемость L-аминокислот в клетке в 500 раз превышает таковую ее антипода. Стереоспецифичны также транспорт и метаболизм аминокислот. Исключением в этом отношении является лишь метионин, метаболизм которого нестереоизбирателен, благодаря чему данная аминокислота получается преимущественно путем химического синтеза. Разделение рацематов других аминокислот — дорогая и чрезвьиайно трудоемкая процедура. [c.42]

Ферментные препараты — продукты культивирования продуцентов на поверхности твердых сред или в глубине жидких сред. Для получения ферментных препаратов используют различные виды микроорганизмов, которые в процессе роста и развития могут осуществлять направленный синтез тех или иных групп ферментов. В качестве продуцентов ферментов используют бактерии, дрожжи, аминокислоты и мицелиальные грибы (микролицеты). [c.1019]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Ассимиляционная нитратредукция. Подавляющее большинство бактерий и грибов на первом этапе ассимиляционной нитратредукции восстанавливаются до нитритов. Цикл этих превращений катализирует специфический фермент - ассимиляционная нитратредуктаза В. Второй этап представляет комплекс восстановительных реакций, катализируемых нитратредуктазой, что приводит к образованию аммиака, который используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. [c.446]

Выделяя вместо аммиака мочевину, уреотелич кие животные оплачивают это свое преимущество, теряя, согласно оценке, около 15% энергии тех аминокислот, которые служат источником этой мочевины. У некоторых жвачных животных эти потери энергии в той или иной мере возмещаются. Так, у коровы, например, значительная часть мочевины поступает из крови в первый отдел желудка (рубец). Обитаюпще здесь бактерии используют ее в качестве источника NHj для синтеза аминокислот, которые затем всасываются и утилизируются организмом хозяина. У верблюда мочевина поступает в желудочно-кшпечный тракт и возвращается в цикл тем же способом, что избавляет животное от потерь воды, неизбежных при выделении мочевины с мочой. Это одно из тех биохимических и физиологических приспособлений, которые дают возможность верблюду обходиться очень малым количеством воды. Ни жвачные, ни какие-либо другие группы животных не способны сами по себе, без помощи микроорганизмов, использовать мочевину в качестве источника аминогрупп для синтеза аминокислот. Причина этого в том, что у них отсутствуют ферменты, необходимые для того, чтобы гидролизовать или использовать мочевину. [c.595]

Некоторые почвенные бактерии и бактерии, обитающие в корневых клубеньках бобовых, обладают способностью фиксировать атмосферный азот при помощи сложной нитрогеназной системы. Круговорот азота в природе представляет собой результат четырех процессов образования аммиака путем связывания молекулярного азота в корневых клубеньках бобовых нитрификации аммиака, осуществляемой почвенными организмами, т.е. превращения его в нитраты ассимиляции нитратов высшими растениями, приводящей к образованию аммиака и, наконец, синтеза аминокислот из аммиака в организме растений и животных. [c.678]

Ассимиляция нитрата. В процессе ассимиляции нитрат сначала восстанавли вается до нитрита, а затем до аммиака последний используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. Первый этап катализирует нитпрстредуктаза этот фермент (нитратредуктаза В) находится в цитоплазме, и его синтез индуцируется в том случае, если нитрат оказывается единственным источником азота в питательной среде. Нитрит восстанавливается до аммиака с помощью нитритредуктазы, на что затрачивается 6 электронов. Электроны поступают от 1ЧАВ(Р)Н2 (у грибов и бактерий) или ферредоксина (у [c.305]

Механизм автоматического регулирования действует в разбираемом случае следующим образом. Предположим для конкретности, что рассматривается образование клеткой какого-либо фермента, осуществляющего синтез аминокислоты, например аргинина. Ясно, что чем больше в клетке этого фермента (или вернее, нескольких ферментов, так как каждая аминокислота синтезируется в несколько последовательных стадий), тем быстрее синтезируется аргинин. Если клетки (например, бактерии) растут на среде, рбильно снабженной аргинином, то нун<ды в синтезе аргинина не испытывается, следовательно, нет нужды и в ферментах, синтезирующих аргинин. [c.479]

В ЛИСТЬЯХ бобовых растений. Первым продуктом фиксации является аммиак, который быстро трансформируется в амидную группу аспарагина. Последний, - являясь траиопортной формой аймиака в растении, используется в синтезе аминокислот, которые в дальнейшем идут на построение белка как высшего растения, так и сожительствующих с ним бактерий. [c.212]

Микробиологический синтез лизина. Белки семян зерновых культур (пшеницы, ячменя, кукурузы и др.) не сбалансированы по содержанию незаменимых аминокислот и прежде всего лизина. Поэтому для удовлетворения потребностей животноводства в нашей стране, как и в ряде других стран (Япония, США, Франция, Испания, Югославия), организовано крупнотоннажное производство этой незаменимой аминокислоты. В основу производства положены технологии с использованием одноступенчатого микробиологического синтеза, которые включают промышленное культивирование ауксотрофных мутантов бактерий из рода СотупеЬас1егшт, способных к сверхсинтезу этой аминокислоты. Обычно у диких штаммов, из которых получены ауксотрофные мутанты, сверхсинтеза лизина не наблюдается, так как у них действуют механизмы саморегуляции. В клетках бактерий аминокислота лизин синтезируется из аспарагиновой кислоты через ряд промежуточных этапов, связанных с образованием полуальдегида аспарагиновой кислоты, дигидропиколино-вой кислоты и а,8-диаминопимелиновой кислоты, являющейся непосредственным предшественником лизина. Полуальдегид аспарагиновой кислоты является также одним из предшественников в синтезе аминокислот— треонина, метионина и изолейцина (схема I). [c.276]

В составе органических соединений азот встречается в живых организмах. Белковые вещества, являющиеся основой жизни, состоят в среднем на 16% из азота. В почве имеются органические соединения азота — продукты выделения животных, а также продукты бактериального распада остатков организмов животных и растений. Эти соединения в почве минерализуются под влиянием микрооргаш1змов и служат источником образования аммиака. Содержание аммиачных солей в почве, однако, невелико, так как под влиянием нитрофицирующнх бактерий они превращаются в соли азотистой и азотной кислот. Минеральные соединения азота составляют около процента общего количества азотистых веществ почвы. Из иочвы минеральные соединения азота (нитраты, нитриты, aм нlaк) поступают в организмы растений. Нитраты и нитриты восстанавливаются с образованием аммиака, который используется для синтеза аминокислот и других азотистых органических веществ. Из аминокислот синтезируются белки. [c.435]

Рис. 2-37. Ингибирование но принципу обратной связи при синтезе аминокислот лизина, метионина, треонина и изолейцина у бактерий. Цветными стрелками показаны участки, в которых происходит ингибирование ферментов продуктами реакций. Отметим что начальную реакцию катализируют три различных фермента (называемые изофермептами), каждый из которых ингибируется своим конечным продуктом.

Даже если генетические возможности микроорганизма позволяют ему продуцировать определенный фермент, при этом еще не гарантируется его синтез (транскрипция и трансляция). Синтез многих ферментов и ферментных систем зависит от присутствия или отсутствия определенных регуляторных компонентов, или триггеров , образующихся эндогенно или вносимых в культуральную среду. Вещества, стимулирующие транскрипцию, называют индукторами, а сам процесс стимуляции называют индукцией. В тех случаях, когда индукторов нет, говорят о деиндукции. Другие вещества, называемые репрессорами, напротив, предотвращают транскрипцию, а сам процесс предотвращения транскрипции называют репрессией в отсутствие репрессора происходит дерепрессия. Описаны различные типы репрессии у бактерий простая репрессия по типу обратной связи, или репрессия конечным продуктом мультивалентная репрессия, присущая определенным ферментам, участвующим в синтезе аминокислот с разветвленной цепью координированная репрессия, когда все ферменты, участвующие в биосинтезе, согласованно репрессируются в присутствии высоких концентраций продукта реакции (например, триптофана или гистидина). Описанные ниже эксперименты иллюстрируют некоторые типы регуляции синтеза бактериальных ферментов путем индукции и репрессии. [c.414]

В биополимерах клетки азот присутствует в аминогруппе различных органических соединений, поэтому аммиак при усвоении микроорганизмами включается непосредственно в биосинтетические процессы, в основном при образовании аминокислот. В ассимиляции аммиака участвуют глута-минсинтетаза и глутаматсинтаза. Синтез аминокислот как предшественников клеточных биополимеров у гетеротрофных и автотрофных бактерий одинаков и осуществляется под действием ферментов в реакциях между кетокислотами и аммиаком. [c.424]

Микробиологический метод синтеза аминокислот основан на способности многих микроорганизмов накапливать в среде значительные количества таких продуктов. Среди микроорганизмов, получивших оценку как потенциальные продуценты глутаминовой кислоты, обнаружено много бактерий, ряд дрожжей и других грибов. Большинство обследованных штаммов микроорганизмов независимо от их систематического положения преимущественно накапливают а-аланин и глутаминовую кислоту. Значительно меньше штаммов и в меньшем количестве выделяют аспарагиновую кислоту, лейцин, валин, изолейцин, лизин. Строгой корреляции между видовой принадлежностью микроорганизмов и способностью их накапливать аминокислоты нет. [c.340]

Производство кормового белка не исчерпывает всех возможностей практического использования водородных бактерий. Синтез отдельных клеточных компонентов — аминокислот, ферментов, витаминов — с помощью водородных бактерий имеет свои теоретические предпосылки и практические успехи. К теоретическим предпосылкам можно отнести таксономическое разнообразие этой группы микроорганизмов. Как известно, быстрорастущие формы водородных бактерий представлены грам-отрицательными палочками. Однако в последнее время появились сообщения о выделении быстрорастущих грамположительных форм. Так, К. Шнайдер и др. [S hneider е. а., 1973] сообщили о выделении коринобактерий с удельной скоростью роста 0,2 ч- . Ими же выделена нокардия с неплохим ростом па водороде, накапливающая углеводы в качестве запасного вещества. Все это представляет большой интерес в связи с тем, что актиномицеты известны как мощные продуценты экзоферментов, а коршюбактерии — аминокислот. [c.135]

Различные бактерии могут образовывать АТР при переносе электронов по цепи переносчиков, оканчивающейся NO3, а не О2. Большинство анаэробов, факультативных аэробов, водорослей и растений восстанавливает NO3 до NH3 в количествах, которые необходимы для синтезов аминокислот, пуринов и пиримидинов. Это осуществляется посредством последовательного действия нитрат-и нитритредуктаз. [c.501]

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ — отщепление аминогрупп от органических соединений или замещение их другими атомами или группами, например, Н, ОН, ОН, СМ, СИ3СОО и др. Д. широко применяется в органическом синтезе, а также играет важную роль в биохимических процессах, например, отщепление аминогруппы от аминокислот под действием специфических энзимов или бактерий. [c.84]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]