Дипептидазы

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонкой кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Трипсин и химотрипсин действуют на белки аналогично пепсину, разрывают другие внутренние пептидные связи оба фермента наиболее активны в слабощелочной среде (pH 7,2—7,8). Благодаря гидролитическому действию на белки всех трех эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов—пептидаз. Помимо панкреатической карбоксипептидазы, на пептиды действуют кишечная аминопептидаза и разнообразные дипептидазы. Эта группа ферментов относится к экзопептидазам и катализирует гидролиз пептидной связи по схеме [c.425]

Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают три- и дипептидазы. [c.364]

Есть дипептидазы, которые гидролизуют дипептиды. [c.68]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы трипсином, химотропсином, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [c.160]

Действие Действие Действие дипептидаз [c.428]

Важное функциональное значение имеет группа лизосомальных гидролаз, включающая ферменты типа амино- и карбоксипептидаз, дипептидаз. [c.369]

Полный гидролиз белка до аминокислот не может быть осуществлен только одним ферментом для этого необходимо совместное действие нескольких ферментов. Различают две большие группы ферментов протеиназы, к которым относятся пепсин, трипсин и химотрипсин, гидролизующие природные белки пищи до больших пептидов, и пептидазы, содержащие карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы, гидролизующие пептиды до аминокислот. [c.426]

В итоге остаются дипептиды, на которые действуют специфические дипептидазы, при этом образуются свободные аминокислоты, которые затем всасываются. [c.425]

Работа 124. Действие дипептидазы слизистой тонких кишок [c.190]

В качестве раствора дипептидазы служит глицериновый экстракт из слизистой оболочки тонких кишок (или почки собаки). Такой экстракт подучить настаиванием в течение 5—Юдней 50 г измельченной ткани почки с 100 мл 87%-ного глицерина, подкисленного 0,5 мл 20%-ной уксусной кислоты. Лучше пользоваться очищенным от посторонних белков экстрактом, содержащим дипептидазу. [c.190]

В методе, предложенном Каллаханом с сотр. [133], пептид и дипептидаза находятся с одной стороны мембраны. Отщепленный дипептид диффундирует через мембрану и затем идентифицируется с помощью тонкослойной хроматографии. [c.373]

Первыми природными объектами рассмотрения будут брадикининпоген-цирующие пептиды (БПП). Речь пока пойдет только об их конформационных возможностях вопросы связи между структурой и биологическими свойствами, т.е. структурно-функциональной организации олигопептидов, обсуждаются в следующем томе. Отметим лишь, что молекулы БПП усиливают и пролонгируют депрессорный эффект брадикинина на кровяное давление, ингибируют ферменты, расщепляющие кинин, а также являются эффективными ингибиторами пептидил-дипептидазы - фермента, катализирующего превращение ангиотензина I в повышающий кровяное давление ангиотензин II. Самыми эффективными представителями этой группы являются природные пента-, нона- и декабрадикининпо-тенцирующие пептиды, структурная организация которых вместе с некоторыми их синтетическими аналогами рассматривается ниже [1,2]. [c.256]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Существует группа ферментов, которые при гидролизе пептидов и белков отщепляют N- или С-концевые дипептидные фрагменты. К ним относятся катепсин С, или дипептидиламинопептидаза I (ДАП 1), и катепсин В. или дипептидилкарбоксипептидаэа. Процесс определения аминокислотной последовательности с помощью этих ферментов состоит из нескольких стадий I) гидролиз исследуемого соединения соответствующей дипептидазой, 2) разделение и идентификация отщепленных пептидов, 3) определение порядка расположения дипептидов в полипептидной цепи исследуемой молекулы. [c.69]

Карбоксипептидазы отрывают по одному аминокислотному остатку от карбоксильного конца полипептидной цепи, а аминопептидазы — от аминного конца цепи. Действие карбоксипептидаз промотируется нали-чией группы СООН и ингибируется соседней NH2-группой напротив, в случае аминопептидаз требуется присутствие группы NHg и отсутствие соседней СООН-группы. Поэтому эти ферменты не могут атаковать дипептиды, которые гидролизуются дипептидазами [c.428]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей — катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4—5 при рН 7,0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [Н+] тканей повыщается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [c.187]

Для получения эрепсйна снятую свежую слизистую оболочку кишечника извлечь пятикратным объемом 87%-ного глицерина. После двухдневного настаивания добавить три объема воды и жидкость отцентрифугировать, отделить от осадка. Таким образом получить экстракт, содержащий комплекс ферментов эрепсйиа (аминополипептидазу и дипептидазы), наряду с некоторым количеством неактивного белка. [c.190]

Изучить катализируемый дипептидазой гидролиз дипептида карнозина, Карнозин, открытый акад. В, С, Гулевичем,— единственный дипецтид, выделенный из экстрактивных веществ скелетных мышц млекопитающих и других позвоночных животных (у птиц и рыб вместо карнозина находится метилкарнозин — ансерин, открытый Н, Толкачевской), [c.190]

По разности между величиной аминоазота в основном опыте (первая колба) и в контрольной колбе (третья) не только можно судить о наличии процесса гидролиза карнозина, ускоряемога дипептидазой, но и определить содержание последнего в исследуемом экстракте мышцы. Во второй колбе с ферментом, необратимо инактивированным нагреванием, гидролиза не наблюдается. [c.191]

Под эрепсином понимают комплекс протеолити-ческих ферментов кишечного сока, включающий а м и н о-полипептидазу, дипептидазу и некоторые другие ферменты. Эрепсин доводит гидролиз пептонов и полипептидов до свободных аминокислот, которые и всасываются из кишечника в кровь. [c.163]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.423 , c.425 ]

Биохимия (2004) -- [ c.362 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.687 , c.703 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.398 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.701 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.315 , c.316 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.291 , c.294 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.291 , c.294 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.36 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.131 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.334 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология