Алкогольдегидраза

V ступень. На последней ступени брожения восстанавливается уксусный альдегид во второй конечный продукт спиртового брожения — этиловый спирт. Эта реакция идет под влиянием фермента алкогольдегидразы, коферментом которой является кодегидраза 1. Уксусный альдегид взаимодействует с восстановленной формой кодегидразы 1 (дигидрокозимазой), образовавшейся в III ступени при окислении фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту. При этом происходит образование этилового спирта и регенерация молекулы кодегидразы 1 (козимазы) [c.553]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Инактивация энзимов в разбавленном водном растворе (результаты для излучения с малой ЛПЭ, выходы взяты из таблицы, приведенной в работе [В24], за исключением дрожжевой алкогольдегидразы и дегидразы фосфоглицеринового альдегида, для которых даются выходы, заимствованные из работы [Ь8]) [c.255]

Исследования Теорелла [3] над механизмом действия алкогольдегид-разы печени, содержащей цинк, привели этого автора к выводу о существовании тройных комплексов фермента с коферментом и субстратами. Так как активной группой, т. е. коферментом, здесь является ДПН, то речь идет о расположении его молекулы в координационной сфере иоиа цинка. Строение активной группы алкогольдегидразы показано на схеме [c.129]

Примерами дегидраз могут служить алкогольдегидраза, превращающая спирт в альдегид лактикодегидраза, субстратом которой является лактат, окисляющийся в пиру ат редуктаза цистина, переводящая его в цистеин, и др. Активные группы этих ферментов слабо связаны с носителем и выполняют роль переносчиков (кофакторы). Специфичность их функций сильно зависит от природы белковой части фермента. [c.60]

В спектре поглощения свободного восстановленного дифос-фопиридиннуклеотида в присутствии эквимолекулярных количеств кристаллической алкогольдегидразы печени максимум поглощения смещается с 340 до 328 ммк. Концентрация алкогольдегидразы, дающая максимальный эффект, равна половине моля, что соответствует комплексу 1 1. Этот комплекс является истинным промежуточным продуктом с константой диссоциации примерно 10 моль л. Пероксидаза имеет отчетливый абсорбционный спектр в виде четырех полос поглощения при 645, 583, 548 и 498 ммк. При добавлении перекиси водорода к концентри- [c.257]

В водных экстрактах мышцы сердца, а еще отчетливее в гомогенатах, полнее содержащих ферменты, входящие в различные структурные элементы клетки (ядра, митохондрии, гиалоплазмы), происходит энергичное расщепление ДПН последний определяли в присутствии алкогольдегидразы спектрофотометрически [4]. К числу этих ферментов прежде всего следует отнести нуклеозидазу, разрывающую в ДПН связь между положительно заряженным азотом амида никотиновой кислоты и первым углеродом рибозы. Фермент этот обладает высокой активностью, но легко может быть полностью заторможен, если при получении гомогенатов или экстрактов пользоваться растворами, содержащими амид никотиновой кислоты 4 -10-2 М [3, 5]. [c.127]

Название витамин А относится к витамину А как таковому и к каротинам, которые являются провитаминами А, превращающимися в организме в витамины А. цыс-Витамин А под действием фермента алкогольдегидразы (коферментом которой является никотин-амидадениндинуклеотид) превращается в родопсин — светочувствительный пигмент, характерный для сетчатки глаза человека и большинства животных. [c.303]

Биологическая система ДПН-Ь алкогольдегидраза в присутствии опсина, который связывает альдегид по мере его образования, может окислять витамин А в ретинен. Процесс соединения ретинена с опсином не требует участия другой ферментной системы, и его легко осуществить in vitro. [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология