Арилсульфатазы

В качестве иллюстрации приведем кинетические данные для р. гидролиза п-нитрофенил-сульфата, катализируемого очищенным и неочищенным препаратами арилсульфатазы (рис. 95). Анализ данных, приведенных на рисунке в рамках схемы (6.101), дает отношение концентраций R = [I]q/[E]o, равное 8,3. [c.243]

Рис. 95. Зависимость обратной скорости ферментативной реакции от обратной концентрации фермента для неочищенного (/) и очищенного (2) препарата арилсульфатазы [40]

Рис. 104. Определение кинетических параметров ферментативной реакции при быстрой инактивации фермент-субстратного комплекса (на примере гидролиза нитрокатехолсульфата, катализируемого арилсульфатазой А) [26 1

Зависимость скорости гидролиза п-нитрофенилсульфата от концентрации арилсульфатазы (неочищенного экстракта печени) имела нелинейный характер [17]. После тщательного диализа прв парата фермента та же зависимость стала линейной (см. табл. 14). Предполагая, что первоначальное отсутствие пропорциональности между скоростью реакции и концентрацией фермента вызвано наличием конкурентного ингибитора в препарате фермента, найти отношение концентрации ингибитора к концентрации фермента в неочищенном препарате арилсульфатазы. [c.123]

Влияние концентрации арилсульфатазы на скорость гидролиза п-нитрофенилфосфата до и после диализа препарата фермента [c.123]

В реакции гидролиза нитрокатехолсульфата, катализируемого арилсульфатазой А, фермент инактивируется под действием субстрата согласно схеме [c.176]

Г., катализирующие гидролиз сложноэфирных связей (эстеразы), действуют на сложные эфиры карбоновых и тио-карбоновых к-т, моноэфиры фосфорной к-ты и др. К этому подклассу относятся, в частности, ферменты, играющие важную роль в метаболизме липидов, нуклеиновых к-т и нуклеозидов, напр, арилсульфатазы, ацетилхолинэстераза, дезоксирибонуклеазы, липазы, фосфатазы, фосфолипазы и эндодезоксирибонуклеазы. [c.561]

Гидроксоцинкаты 5/752 Гидрол Михлера 3/181 5/648, 649 Гидролазы 1/1097, 417, 1098, 1100 3/287 5/16 17, 83,84, 158,159,242, 270, 272,517,518,661,952 адеиозиитрифосфатазы 1/41, 1098 амилазы 1/232, 1097 аминопептидазы 1/260, 1097 арилсульфатазы 1/368, 1098 аспарагиназы 1/394, 1097 [c.582]

Ферментативный гидролиз эфирсульфатов катализируется группой гидролаз — сульфатазами, из которых наибольшее значение имеет арилсульфатаза. [c.521]

Гидролиз эфирсульфатов происходит ферментативно, при действии группы гидролаз-сульфатаз, из которых наибольшее значение имеет арилсульфатаза. [c.410]

Рис, 36,7. Исследование зависимости электрофоретической подвижности изоферментов, арилсульфатазы от концентрации акриламидного геля по методике, описанной в работе [62]. [c.21]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве диазосоставляющей дая выявления неспецифической эстеразы, щелочной и кислой фосфатазы [Пи с, 393—394J, р-галактозидазы [Пирс, 447], р-глюкуронидазы [Пирс, 829], ле -цинаминопептидазы [Пирс, 521], арилсульфатазы [Пирс, 527, 848], а также дЛя выявления SH-rpynn и проведения фенилгидразин-формазановой реакция а альдегиды [Пирс, 791]. В бумажной хроматографии для окраски флавонов, аминов и фенолов [14]. [c.119]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстража, для. выявления. арилсульфатазы [1]. [c.171]

Применение. В качестве флуорогенного субстрата для спектрофлуориметрического определения арилсульфатазы [7, 15,23,27]. Хранение. Плотно укупоренный, защищенный от света и влаги. [c.233]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления локализа- ции арилсульфатазы методам одновременного азосочетания [4]. [c.274]

Повторное и хроническое отравление. Животные. При ингаляции 1,2-Д. в концентрации 400 млн в течение 120—140 дней по 7 ч ежедневно у крыс не выявлено токсического действия. В этих же условиях у мышей отмечалась высокая смертность ( ah. notes... ). При постоянной ингаляции 1,2-Д. в течение 30 сут концентрация 10 мг/м была близка к пороговой. У крыс увеличивалась активность глюкозо-6-фосфатазы, арилсульфатазы, АТФ-азы. При 60 сут воздействии в печени увеличивалось число и размеры гепатоцитов, регистрировалась ферментная дезорганизация мембранных структур, повышалась активность инозин-5-фосфа-тазы и АТФ-азы, увеличивалась концентрация N-ацетилнейрами-новой кислоты в митохондриях и лизосомах печени. В легких увеличивалось число макрофагов, изменялся эндотелий легочных капилляров и дыхательных альвеолоцитов (Меркурьева и др.). При 90-суточной ингаляции 1,2-Д. (10 мг/м ) у крыс к концу экс- [c.395]

Аналогичные исследования были выполнены в это же время Гоуроном и сотр. [9] с липазой и Доджсоном и сотр. [10] с арилсульфатазой. Эти авторы также выявили корреляцию кинетических констант с константами Гаммета. Хотя упомянутые работы не опирались на простое представление о равновесном механизме реакции, однако они не содержали и кинетического анализа двухсубстратного механизма. [c.194]

Рис. 49. а — Зависимость наблюдаемой константы скорости инактивации фермента от начальной концентрации субстрата в реакции гидролиза нитрокатехола арилсульфатазой А (вычислено нз данных работы 51т8Ьа1 , 1972). б — Линеаризация данных рис. 57,а в обратных координатах [c.112]

Если экспериментально обнаружено, что вабл зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис. 49, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субст-рахного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независимости набл от 5о не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость может иметь место для механизмов II и III в условиях большого избытка. субстрата по сравнению с константой Михаэлиса. В этих условиях принципиально важным является определение параметров Ут Кт. [c.121]

Смотреть страницы где упоминается термин Арилсульфатазы: [c.96] [c.300] [c.177] [c.196] [c.551] [c.229] [c.57] [c.498] [c.176] [c.12] [c.20] [c.20] [c.298] [c.298] [c.59] [c.392] [c.553] [c.556] [c.556] [c.572] [c.105] [c.57] [c.498] [c.99]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология