Белки цитоплазматический

Ультрафильтрацией и диафильтрацией удалось получить очищенную цитоплазматическую фракцию белков люцерны. Ее содержание в белках превышает 90 % [85], [c.486]

Что же за мотор приводит в движение бактериальные жгутики На представленной выще электронно-микроскопической фотографии виден крючок , прикрепленный к проходящей сквозь клеточную стенку палочке, которая в свою очередь прикреплена к тонкому диску (М-кольцу), погруженному в цитоплазматическую мембрану. Схематически это устройство у грамположительных бактерий показано выще. По-видимому, между М-кольцом и S-кольцом, укрепленным в клеточной стенке, возникает крутящий момент. Данные о наличии в моторе белков типа мышечных отсутствуют, и было высказано предположение о том, что из внутриклеточ- [c.283]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

Среди всех перечисленных выше особенностей белков цитоплазматической мембраны самой главной является их структурная комплементарность с углеводородными цепями фосфолипидов на тех участках, которые прошивают мембрану. Поэтому конформационные переходы на этих участках и их энергия должны рассматриваться в совокупности с изменениями жидкокристаллической структуры прилегающего липидного бислоя. [c.125]

Наряду с ферментами, растворенными в цитозоле и не образующими долгоживущих комплексов с другими белками, существуют ферменты (катализирующие серию последовательных реакций), которые прикреплены к мембране, образуя организованный ансамбль. Такими свойствами обладают, по-видимому, окислительные ферменты митохондрий (гл. 10, разд. Д), Некоторые ферменты ассоциируют, образуя высокомолекулярные комплексы. Примерами подобных комплексов могут служить дегидрогеназы кетокислот (гл. 8, разд. К) и цитоплазматические синтетазы жирных кислот (гл. 11, разд. Г). В обоих случаях продукт реакции, катализируемой первым ферментом, ковалентно при- [c.68]

В эукариотических клетках относительное содержание (концентрация) рибосом меньше, и их количество очень сильно варьирует в зависимости от белоксинтезирующей активности соответствующей ткани или отдельной клетки. Основная масса рибосом локализована в цитоплазме (рис. 29). В клетках с интенсивной секрецией белка и развитой сетью эндоплазматического ретикулума значительная часть цитоплазматических рибосом прикреплена к его мембране на поверхности, обращенной к цитоплазматическому матриксу в некоторых частях ретикулума их может быть много, в то время [c.50]

Уже давно было отмечено, что свободные полирибосомы продуцируют в основном водорастворимые белки для внутренних потребностей самой цитоплазмы, в то время как мембраносвязанные частицы синтезируют либо белки для мембран, либо секреторные белки, выводимые через мембраны из клетки. Очевидно, что растворимые цитоплазматические белки, синтезируемые на свободных полирибосомах, сворачиваются по мере выхода из рибосомы в водном окружении, в результате формируя типичную глобулярную структуру с гидрофобным ядром внутри и более или менее полярной поверхностью. В то же время, синтез белков на мембраносвязанных рибосома х приводит к тому, что растущий пептид вводится в контакт с гидрофобным окружением липидного бислоя мембраны, и значит, должен сворачиваться, по крайней [c.274]

Идея о том, что синтез белков на мембраносвязанных рибосомах сопряжен с трансмембранным транспортом белков, возникла из наблюдений по тесной ассоциации растущих полипептидных цепей с мембраной шероховатого эндоплазматического ретикулума в эукариотических клетках или с внутренней цитоплазматической мембраной бактерий. Транслирующие рибосомы оказались прочно заякоренными на мембране растущим пептидом, и лишь обработка пуромицином, приводящая к аборту пептида из рибосомы, позволяла диссоциировать комплекс на интактные рибосомы и мембраны, оставляя пептид в мембране. Таким образом, стало ясно, что существенный вклад в ассоциацию транслирующей рибосомы с мембраной вносит сам растущий пептид. В бактериях разрыв этого якоря пуромицином приводит к немедленному освобождению рибосом от мембраны, откуда делается вывод, что растущие пептиды являются единственным прочным соединением полирибосом с цитоплазматической мембраной. [c.275]

Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

По-видимому, основная масса синтезированных в ядрышке белков иснользуется для образования рибосом. Наличие в ядрышке рибосом впервые было показано с помощью электронной микроскопии на электронных микрофотографиях в ядрышке обнаруживалось большое количе-ство частиц, по своим размерам сходных с рибосомами цитоплазмы. Было найдено, что[в экстрактах целых клеточных ядер содержатся частицы, состав и коэффициент седиментации которых сходны с соответствующими параметрами рибосом, описанных Тео и Сато [54]. Бёрнстил иего коллеги выделили эти частицы из изолированных ядрышек и показали, что они обладают основными свойствами рибосом, т. е. имеют коэффициент седиментации 80S, распадаются на субъединицы] при удалении ионов магния, а аминокислотный состав их белка сходен с аминокислотным составом белка цитоплазматических рибосом. Факт синтеза рибосомного белка в ядрышке был подтвержден опытами, в которых изолированные ядра инкубировали в течение короткого времени с меченой аминокислотой. Затем из таких ядер выделяли ядрышки, а из них выделяли белок, обладавший самой высокой скоростью включения аминокислот. [c.40]

Иная ситуация описана для систем 9 и 10. Здесь белки-помощ-ники необходимы для транспорта как такового. Связав аминокислоту в периплазме, белок-помощник образует комплекс с одним из интегральных белков цитоплазматической мембраны, который играет роль апопереносчика . Белок-помощник в системах 9 и 10 обусловливает специфическое сродство холопереносчика к транспортируемому веществу. Ниже будут рассмотрены две А)лН-зави-симые транспортные системы, исследованные достаточно детально. [c.158]

При изучении полиморфизма иммунохимически родственных БХШ 310 белков у ряда культурных и дикорастущих злаков был выявлен значительный полиморфизм среди белков цитоплазматической фракции. У всех изученных злаков были обнаружены низкомолекулярные иммунохимически родственные БХШ 310 белки с мол. массами 230 кДа и ниже. В то же время в высокомолекулярной области у озимой ржи [c.85]

При изучении полиморфизма иммунохимически родственных БХШ 310 белков у ряда культурных и дикорастущих злаков был выявлен значительный полиморфизм среди белков цитоплазматической фракции. У всех изученных злаков были обнаружены низкомолекулярные иммунохимически родственные БХШ 310 белки с мол. массами ниже 230 кДа. В то же время в высокомолекулярной области у озимой ржи обнаружено присутствие в цитоплазме белков с мол. массами 470 и 310 кДа, у озимой пшеницы - 310 кДа, а у пырейника - ряд белков с мол. массами 320-380 кДа. При изучении митохондриальных иммунохимически родственных БХШ 310 белков выявлен значительный консерватизм митохондрии всех изученных видов содержали один и тот же набор белков с мол. массами 310, 230, около 140 и 56 и 66 кДа. Результаты этих экспериментов позволяют сделать вывод, что в цитоплазме озимой ржи и озимой пшеницы существует своего рода депо малоактивной формы БХШ 310, которое позволяет митохондриям этих злаков во время низкотемпературного стресса быстро переходить в низкоэнергетическое состояние, характеризующееся разобщением окисления и [c.115]

Похожая добавочная N-концевая последовательность оказалась свойственной и растущим цепям ряда бактериальных белков, выводимых (экспортируемых) из цитоплазмы (см. табл. 3). В случае грамотрицательных бактерий этот экспорт белков происходит, либо в периплазматическое пространство (например, щелочная фосфатаза, мальтозосвязывающий белок, арабинозосвязывающий белок, пенициллиназа), либо далее во внешнюю мембрану (липопротеид внешней мембраны, X-рецептор). Начало синтеза экскретируемых белков приводит, по-видимому, к взаимодействию их гидрофобной N-концевой последовательности с внутренней цитоплазматической мембраной бактериальной клетки, так что они далее синтезируются на мембраносвязанных рибосомах. В течение элонгации (или в некоторых случаях после нее) может происходить отщепление N-концевой последовательности. По завершении синтеза, после терминации трансляции, готовый белок проваливается в периплазматическое пространство и далее, в зависимости от гидрофобности (гидрофильности) своей поверхности, либо остается в пери-плазматическом пространстве как водорастворимый белок, либо интегрируется во внешнюю мембрану. Здесь, как видно, имеется большая аналогия с ситуацией для секретируемых белков в эукариотических клетках. [c.280]

При изучении полиморфизма иммунохимически родственных БХШ 310 белков у ряда культурных и дикорастущих злаков - озимой ржи, озимой пшеницы, кукурузы и пырейника - был выявлен значительный полиморфизм среди белков цитоплазматической фракции (Kolesni henko et al., 1999 Колесниченко и др., 2000а). У всех изученных злаков были [c.120]

I — липоидный слой с выступами и бугорками . 2 — лнпополисахаридный слой . 3 — каналы 4 иеплотио упакованные молекулы белка 5 — плотный гликопептидный слой 6 — цитоплазматическая мембрана [c.247]

Стенка клетки имеет слоистое строение (рис. 71). На поверхности ее расположен липоидный слой с выступами и бугорками, под ним — липополисахарндный слой, ниже неплотно упакованные молекулы белка и прилегающий к цитоплазматической мембране плотный гликопептидный слой. Вся масса пронизана каналами, поэтому клеточная стенка проницаема для солей и других многочисленных молекулярных соединений. Вотличие от нее цито- [c.247]

Исключительно важные исследования в этой области, связывающие химию белка с химией нуклеиновых кислот, осуществлены в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. В частности, из Е. СоИ выделены полинуклеотидфосфорилаза, ДНК-полимераза-1, полинуклео-тидлигаза. Определена полная последовательность аминокислот цитоплазматической аспартатаминотрансферазы, состоящей из 824 аминокислотных остатков. [c.180]

О-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет стимулирующую, а остальные-ингибирующую функции. Взаимодействие соответствующего О-белка с ферментом-усилителем сигнала приводит к изменению свойств фермента и соответственно к изменению его активности. В случае циклического АМФ (рис. 9.11) возможна как активация аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа О-белков, участвующих в трансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости синтеза цитоплазматического цАМФ-активатора протеинкиназ, регулирующих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования. В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из [c.317]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

В клетках с интенсивной секрецией белка и развитым эндоплазматич. ретикулумом значит, часть цитоплазматической Р. прикреплена к его мембране иа пов-сти, обращенной к цитоплазме. Эти Р. синтезируют полипептиды, к-рые непосредственно транспортируются через мембрану для дальнейшей секреции. Синтез полипептидов для внутриклеточных нужд происходит в осн. на свободных (не связанных с мембраной) Р. цитоплазмы. При этом транслирующие Р. не равномерно диспергированы в цитоплазме, а собраны 521 [c.265]

Оказалось, что в эукариотических клетках рибосома с экспонированной сигнальной последовательностью растущего пептида действительно сначала взаимодействует со специальной малой частицей, получившей название сигналузнающей частицы или 8КР. Частица представляет собой 118 рибонуклеопротеид, содержащий 78 РНК длиной около 300 нуклеотидов и шесть белков (полипептидов) с молекулярными массами 72000, 68000, 54000, 19000, 14000 и 9000 дальтон все эти компоненты находятся в частице в эквимолярных количествах, по одному на частицу. Частицы, по-видимому, универсальны, во всяком случае среди эукариот. Они имеют определенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, так что могут находиться с ней в лабильной и обратимой ассоциации, хотя значительная их часть представляет собой растворимый цитоплазматический компонент. Кроме того, они имеют некоторое, относительно небольшое, сродство и к рибосомам. Присутствие на рибосоме сигнального пептида повышает сродство рассматриваемых частиц к рибосоме на несколько порядков. [c.283]

Мембраны выполняют в клетке большое число функций. Наиболее очевидной из них является разделение внутриклеточного пространства на компартменты. Плазматические мембраны, например, ограничивают содержимое клетки, а митохондриальные — отделяют митохондриальные ферменты и метаболиты от цитоплазматических. Полупроницае-мость мембран и позволяет им регулировать проникновение внутрь клеток и клеточных органелл как ионов, так и незаряженных соединений. Проникновение многих из них внутрь клетки осуществляется против градиента концентрации. Таким образом, в процессе, известном под названием активный транспорт, совершается осмотическая работа. Протекающий в мембранных структурах бактерий и митохондрий процесс окислительного фосфорилирования служит источником энергии для организма. В хлоропластах зеленых листьев имеются мембраны с очень большим числом складок, которые содержат хлорофилл, обладающий способностью поглощать солнечную энергию. Тонкие мембраны клеток глаза содержат фоторецепторные белки, воспринимающие световые сигналы, а мембраны нервных клеток осуществляют передачу электрических импульсов. [c.337]

С-терминальный домен В, имеющий молекулярную массу около 39000 дальтон, обладает лектиноподобным действием он способен специфически связываться с поверхностным неидентифицированным рецептором животной клетки. Связывание белка с поверхностью клетки приводит к тому, что он, по непонятному пока механизму, внедряется в цитоплазматическую мембрану, и там происходит про-теолитическое расщепление междоменной пептидной связи и одновременное восстановление дисульфидной связи в результате белок распадается на фрагмент А и фрагмент В. N-терминальный фрагмент А, имеющий молекулярную массу 21150 дальтон, проваливается в цитоплазму. Именно этот фрагмент и является ингибитором белкового синтеза в клетке. Он оказался высокоспецифическим ферментом, осуществляющим АДФ-рибозилирование одного аминокислотного остатка в EF-2. После такого АДФ-рибозилирования нормальные функции EF-2 нарушаются. Ввиду каталитического характера действия фрагмента А достаточно одной молекулы токсина, чтобы модифицировать все молекулы EF-2 и убить клетку. [c.215]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Так, в растительной клетке белки образуют макромолеку-лярный остов цитоплазматического матрикса, ядерных структур, основное вещество, или строму митохондрий и пластид. В соединении с липидами они участвуют в построении всех мембранных систем плазмалеммы, эндоплазматического ретикулума, ядер-ной оболочки, аппарата Гольджи, мембраны митохондрий и пластид. Различные белки обнаруживаются даже в скелетной перегородке, называемой пектоцеллюлозной оболочкой, которая окружает клетку. Кроме того, к этим структурным белкам добавляются ферментные белки, более или менее характерные для того или иного клеточного компартмента. [c.125]

Белковые тельца представляют собой цитоплазматические органеллы, обычно сферические, диаметр которых может варьировать в зависимости от характера растительной ткани и ботанического вида в пределах от 0,2 до 20 мкм (рис. 5.1, 5.2, 5.3). У большинства бобовых и в крахмалоносном эндосперме зерновых культур белковые тельца имеют относительно простую структуру (см. рис. 5.1 и 5.4/1) они состоят из матрицы, плотной для электронов, однородны по внешнему виду, иногда зернистые или имеют вид хлопьев, окружены единой оболочкой. Типичные белковые тельца, выделенные из семян Vi ia faba Вебером с соавторами [118], состоят из билипидного слоя толщиной 100 А, с которым связано около трех десятков различных белков. [c.129]

В клетке для каждой из 20 аминокислот, которые участвуют в построении белка, существует своя аминоацил-тРНК-синтетаза. Таким образом, в прокариотических клетках существует 20 различных ами-ноацил-тРНК-синтетаз. Однако в эукариотических клетках ситуация сложнее, и в первую очередь из-за существования специальных амино-ацил-тРНК-синтетаз в хлоропластах и митохондриях (в дополнение к основным цитоплазматическим синтетазам). [c.29]

Более того, имеются основания утверждать, что, по крайней мере, самые фундаментальные механизмы сигнального пептид-мембранного узнавания и последующего внутримембранного пептидного отщепления являются общими для эукариот и прокариот. В самом деле, бактерии, несущие рекомбинантные плазмиды с генами эукариотических секретируемых белков, могут синтезировать эти белки и эффективно секретировать их сквозь цитоплазматическую мембрану из клетки, специфически отщепляя амино-терми-нальный сигнальный сегмент. Например, крысиный препроинсулин, синтезируемый в Е. соИ, правильно процессируется в проинсулин, и последний секретируется из бактериальной цитоплазмы в периплазматическое пространство. [c.280]

Пептидаза, отщепляющая сигнальный пептид, не обнаруживается на цитоплазматической стороне мембраны фермент локализован на противоположной стороне мембраны (со стороны мембранного просвета в случае эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток). Похоже, что сигнальная пептидаза вступает в действие на поздних стадиях элонгации, когда пептид прошивает мембрану и оказывается в контакте с ее противоположной (нецитоплазматической) поверхностью. Кажется вероятным, что отщепление сигнального пептида нужно для высовывания N-концевой части белковой молекулы в водную фазу и соответствующей реорганизации сворачивания в глобулярный наружный внецитоплазматический домен (в случае трансмембранных белков) или в глобулярную структуру в целом (в случае секреторных белков). [c.284]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки цитоплазматический: [c.80] [c.52] [c.171] [c.248] [c.300] [c.27] [c.7] [c.79] [c.227] [c.413] [c.305] [c.326] [c.43] [c.136] [c.248] [c.52] [c.217] [c.244] [c.275] [c.285] [c.300]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология