Белки ассоциированные с микротрубочками

В. Этот эксперимент проведен с чистым тубулином. Как, по вашему мнению, изменится результат, если в раствор добавить центросомы А если добавить белки, ассоциированные с микротрубочками [c.209]

Две основные группы белков, ассоциированных с микротрубочками (БАМ), были первоначально идентифицированы по способности не отделяться от тубулина в циклах полимеризации — деполимеризации или оставаться связанным с этим белком при его очистке другими методами. Заметим, что способность оставаться постоянно связанным с тубулином нельзя считать адекват- [c.19]

Непрерывное образование и исчезновение микротрубочек характерно для клеток, претерпевающих значительную внутреннюю реорганизацию, например делящихся или ползущих по субстрату. Если же клетки становятся частью сформировавшейся ткани, их микротрубочки превращаются в относительно постоянные структуры, особенно в таких клетках, которые, дифференцировавшись, больше уже не делятся (например, нейронах). Это своеобразное созревание микротрубочек отчасти зависит от носттрансляпионной молификапии молекул тубулина и отчасти - от взаимодействия со специфическими белками, ассоциированными с микротрубочками. [c.309]

В тех микротрубочках, которые образовались в нужных местах, субъединицы тубулина подвергаются модификации - ацетилированию и детирозилированию. Эти модификации играют роль маркеров зрелых микротрубочек и создают участки для связывания специальных белков, ассоциированных с микротрубочками (БАМ), которые еще больше повышают устойчивость микротрубочек к деполимеризации и адаптируют их для выполнения специфических функций в клетке. Особая группа таких белков использует энергию гидролиза АТР для однонаправленного перемещения вдоль по микротрубочке, обеспечивая этим направленное движение в цитоплазме клеточных органелл и их правильную пространственную организацию. [c.313]

Различные потенции к связыванию других белков могут обеспечиваться вариабельными участками белков промежуточных филаментов. Влияя на свойства филамента, )ти вариабельные участки определяют пе только его способность к самосборке, но и то, как он будет взаимодействовать с другими компонентами клетки (например, с микротрубочками и плазматической мембраной). Это совершенно иная стратегии чем в случае двух других важнейших элементов цитоскелета - актиновных филаментов и микротрубочек как мы уже знаем, эти полимеры в основном инвариантны по структуре, а к выполнению различных функций они приспосабливаются с помошью разных наборов актип-связываюших белков и белков, ассоциированных с микротрубочками. Таким образом, роль вариабельных участков в белках промежуточных филаментов та же, что и у вспомогательных белков актиновых филаментов и микро-трубочек, - разница лишь в том, что одни ковалентно связаны с субъединицами филамента, а другие представляют собой отдельные молекулы. [c.320]

Высокоочищенные препараты тубулина в присутствии GTP спонтанно полимеризуются с образованием микротрубочек, однако эффективность этого процесса намного ниже, чем в опытах с менее чистыми препаратами. Примесями, способствующими полимеризации тубулина, выделенного из мозга, оказались белки, которые можно разделить на две группы белки, ассоциированные с микротрубочками (МАР, mi rotubule-asso iated proteins), с мол. массой от 200 ООО до 300 ООО и так называемые тау-белки с мол. массой от 60 ООО до 70 000 (рис. 10-46). В чистом виде белки обеих групп индуцируют полимеризацию очищенного тубулина и связываются с новообразованными микротрубочками. По-видимому, тау-белки присоединяются к нескольким молекулам тубулина одновременно и таким образом повышают интенсивность полимеризации. МАР действуют сходным образом, но отличаются тем, что состоят из двух доменов один из них присоединяется к микротрубочке, а другой выступает наружу и, возможно, сшивает микротрубочки с другими клеточными компонентами (рис. 10-47). Антитела к белкам обеих групп связьшаются в клетке с микротрубочками по всей их длине. МАР и тау-белки обнаружены в большинстве клеток позвоночных, где, как полагают (хотя это пока не доказано), они играют определенную роль в регуляции процессов сборки микротрубочек. [c.106]

Митотическое веретено представляет собой систему волокон, состоящих из микротрубочек и белков, ассоциированных с микротрубочками. Нити веретена подразделяются на две группы в зависимости от их прикрепления к другим клеточным структурам полюсные нити, в большинстве веретен наиболее многочисленные, отходят от обоих полюсов веретена и идут по направлению к экватору, а кинетохорные нити прикреплены к центромере каждой хроматиды и идут к полюсам клетки (рис. 11-44). В среднем веретено содержит около 10 молекул тубулина, организованных в микротрубочки. Однако не весь тубулин клетки входит в состав веретена можно показать, что функционирование веретена в митозе зависит от динамического равновесия между микротрубочками веретена и пулом растворимых молекул тубулина. Такое [c.179]

Что происходит с цитоскелетными структурами при возбуждении клеток и как они осуществляют двигательные функции При возбуждении нейронов микротрубочки разбираются за счет дАМФ-зависимого фосфорилирования высокомолекулярных белков, ассоциированных с микротрубочками, и в некоторой степени тубулина, а также за счет Са-зависимого (при участии каль-модулина — СаМ) фосфорилирования тубулина, причем в первом случае фактором, предотвращающим разборку, служит 4)осфодиэстераза циклических нуклеотидов, во втором — белок т , инактивирующий СаМ. Оба типа протеинкиназ, белок т и, возможно, фосфодиэстераза являются интегральными минорными компонентами микротрубочек. В физиологических условиях разборка нейрофиламентов при возбуждении нейронов происходит за счет Са (СаМ)-зависимой протеинкиназы и Са-зависимой цитозольной протеиназы. Видимо Са-зависимая разборка лУ1икротрубочек и нейрофиламентов стратегически оправдана для реализации двигательных функций. [c.77]

Мы уже знаем, что кортикальная цитоплазма многих животных клеток содержит сети из поперечно сшитых актиновых филаментов. Подобные же сети, но образованные взаимодействующими актиновыми фипаментами, микр отруб очками и промел точными филаментами, пронизывают всю цитоплазму. Наиболее отчетливо они видны после экстракции кпеток ненонным детергентом, которая удаляет фосфолипиды и растворимые белки. Если обработанные таким образом клетки быстро заморозить и подвергнуть глубокому травлению, то металлическая реплика с полученного препарата выявит поразительную картину цитоскелета (рис. 11-78). Различные типы белковых филаментов можно распознать по их толщине, а в некоторых случаях и по расположению их белковых субьединиц. Часто бывает видно, что соседние филаменты соединены более тонкими нитями, белки которьк тоже были в ряде случаев идентифицированы с помощью антител. Это оказались различные виды белков, ассоциированных с микротрубочками, и длинные гибкие боковые отростки, отходящие от субьединиц промежуточных филаментов некоторых типов (см. рис. 11-77,Д). Однако в большинстве случаев белки, образующие поперечные сшивки, пока не известны. [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология