Аргинин формула

Напишите формулу полипептида, состоящего из аланина, аргинина, триптофана и цистеина, и назовите его. [c.24]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Аргинин участвует в образовании мочевины. Он непрерывно разлагается ферментом аргиназой на мочевину и орнитин, а последний вновь превращается в аргинин (см. Обмен белков ). Как показывают опыты с мечеными элементами, в аргинине заменяются на введенный с пищей в организм животного в виде соли аммония изотоп азота (отмечен в формуле звездочкой) [c.306]

Креатин и креатинин. Креатин как свободный, так и в виде фосфокреатина, найден в мышцах, мозгу и крови креатинин—в крови и в.моче. Свободный креатин встречается, повидимому, только у позвоночных в мышцах же беспозвоночных его заменяет аргинин. В живом организме креатин превращается в креатинин, но этот процесс необратим. Структурную близость этих соединений с аргинином и гуанидином можно видеть из нижеследующих формул [c.371]

Так, например, была определена структура НЬ S, имеющего большую электрофоретическую подвижность, чем НЬ А, и отличающегося от НЬ А тем, что у него в положении 6 р-цепи глутаминовая мислота заменена валином формула этого гемоглобина а р . В НЬ G (afP ) глутаминовая кислота в положении 7 заменена глицином в НЬ Е глутаминовая кислота в положении 26 — лизином в НЬ Цюрих (а Р ) гистидин в положении 63 — аргинином. Возможны замещения аминокислот и в а-цепи. [c.132]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

Эти остатки R могут быть неполярными (например, лейцин в приведенной выше формуле), полярными (тирозин), кислыми (глутаминовая кислота) или основными (аргинин, лизин). Неполярные группы R (происходяш ие из моноаминомонокарбоновых кислот) притягиваются другими аналогичными груннами только вандерваальсовыми силами. Гидроксилсодержащие остатки R (происходящие из оксиаминокислот) могут связываться с аналогичными группами других цепей при помощи водородных связей, а кислые и основные группы R — электростатическими связями. Несколько иначе ведет себя группа SH (остатков R, происходящих из цистеина), ввиду того что эта группа является единственной, которая может образовать ковалентные, а именно дисульфид-ные связи S—S с аналогичными группами других цепей. [c.425]

Несмотря на утверждение о том, что для аргинина хроматографические пики получаются после трифторацетилирования при комнатной температуре [56], обычно необходимо проводить ацилирование трифторуксусным ангидридом при 100—150 °С [25, 29, 115] или же в присутствии безводного карбоната натрия [30] и диметилформамида [150]. Методику [39] считают неудовлетворительной, поскольку в известной степени происходит превращение аргинина в орнитин. После ацилирования дихлоргидрата метилового эфира аргинина при комнатной температуре трифторуксусным ангидридом в этилацетате элементный анализ дал приблизительную эмпирическую формулу С1зН1з05К4р9, при этом чувствительность анализа не позволяет отличить три-ТФА-соединение (V) от ди-ТФА-трифторуксусной соли ГVI) [84]. [c.111]

На фиг. 107 представлены химические формулы аминокислот орнитина и аргинина, а также их промежуточного продукта цитруллина. На схеме показана также способность трех [c.232]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

I. Применение М -нитроаргинина. Нитроаргинин — наиболее практически важное Ы -производное аргинина. Впервые это соединение применили в синтезе пептидов Бергманн и сотр. ([202], ср. [1288]). Вопрос о том, какая формула отвечает нитроарги-нину — нитроамино (39) или нитроимино (40), был изучен целым рядом исследователей. Физико-химические данные не согласуются ни с одной из этих формул. [c.226]

По данным Зерваса и сотр. [2671], свойства М , Н< -трИ карбобензокси-ь-аргинина лучще всего согласуются с формулой (48а). В самом деле, при ацилировании я-нитробензилового [c.231]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

На рис. 2.1 приведены структурные формулы преобладающих при pH 7 ионизованных форм аминокислот. При таком значении pH а-аминогруппа протонирована, а карбоксильная группа депротонирована. Таким образом, при нейтральных pH аминокислоты не несут заряда, а существуют в виде цвиттерионов NH — HR— OO , обладающих значительным дипольным моментом. Четыре аминокислоты при pH 7 имеют дополнительные заряды на боковой группе аспарагиновая и глутаминовая кислоты — отрицательный, лизин и аргинин — положительный. [c.43]

Этот подход в равной мере применим для других аминокислот с диссоциирующими группами в боковой цепи, например для лизина или гистидина. Выписав формулы для всех возможных заряженных форм основных аминокислот, лизина и аргинина, получаем [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология